Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
Budowacząsteczkowaprzeciwciała
Cząsteczkaprzeciwciałaskładasięzjednejlubkilkupodstawowychpodjed-
nostek,akażdapodjednostkazbudowanajestzczterechłańcuchów:dwóch
identycznychłańcuchówciężkich(ang.heavy–H)idwóchidentycznych
łańcuchówlekkich(ang.light–L),związanychmiędzysobąmostkamidi-
siarczkowymi(-S-S-).Każdyłańcuchzawieraczęśćzmienną–V
,którajest
N-końcemłańcucha,różniącąsięznaczniesekwencjąaminokwasową(ramio-
nacząsteczki),orazczęśćstałą–Cbędącąodcinkiemkarboksylowymłańcu-
chapolipeptydowego(podstawacząsteczki).Oswoistościiróżnorodności
przeciwciałdecydujezmiennośćsekwencjiaminokwasowejwodcinkach
N-końcowychłańcuchówlekkichiciężkichimmunoglobulin(ryc.3).
Ryc.3.Strukturacząsteczkiimmunoglobuliny(opiswtekście).
Wwynikutrawieniaenzymamiproteolitycznymicząsteczkaimmunoglobuli-
nyrozpadasięnatrzyfragmenty:dwaidentycznefragmentywiążąceanty-
gen,którenazywasięFab(ang.fragmentantigenbinding)itrzecifragment
Fc–fragmentkrystalizujący(ang.fragmentcrystallizable).Wobrębiełańcu-
chówlekkichfragmentówFabwystępująmiejscawiążąceantygen.Wefrag-
mencieFcznajdująsięreceptorydlakomórek(FcR),miejscawiązaniadopeł-
niaczaiprzenikaniaprzezłożysko.Jeśliprzeciwciałasąpolimerami,toskła-
dająsięzkilkupodstawowychformmonomerycznychpołączonych
dodatkowymłańcuchemJ(ang.J–joint).Łańcuchtenjestpolipeptydem
omasiecząsteczkowej15kDa.
Wykorzystującróżniceantygenoweorazstrukturalneifunkcjonalnewobrę-
bieczęścistałychłańcuchówciężkich,immunoglobulinyczłowiekapodzielo-
nonapięćklas:IgM,IgG,IgA,IgD,IgE.ŁańcuchciężkiγwystępujewIgG,
pwIgM,αwIgA,δwIgD,εwIgE.Wewszystkichklasachwłańcuchach
lekkichimmunoglobulinwystępujądwaichrodzaje:κlubλ.Różneczynniki
(rodzajantygenu,drogaisposóbimmunizacji,czas,jakiupłynąłodrozpo-
24
