Biopolimery Tom 2

Jan F. Rabek

Uzyskaj dostęp

Zakup książkę

ISBN/ISSN:

978-83-01-22782-1

DOI:

https://doi.org/10.53271/2022.116

Wydawnictwo:

Wydawnictwo Naukowe PWN

Rok wydania:

2022

Liczba stron:

421

XML:ISBN/ISSN:

ONIX MARC21

Bibliografia:

Rabek, Jan F.. Biopolimery Tom 2. Red. . Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2022, 421 s. ISBN 978-83-01-22782-1, doi: https://doi.org/10.53271/2022.116

Bibliografia refWorks:

RT Book, Whole

SR Electronic(1)

A1 Rabek, J.F.

T1 Biopolimery Tom 2

PB Wydawnictwo Naukowe PWN

PP Warszawa

YR 2022

SN 978-83-01-22782-1

DOI https://doi.org/10.53271/2022.116

Bibliografia BibTex:

@Book{ 281885, author = "Rabek, Jan F.", editor = "", title = "Biopolimery Tom 2", publisher = "Wydawnictwo Naukowe PWN", year = "2022", address = "Warszawa", isbn = "978-83-01-22782-1", doi = "https://doi.org/10.53271/2022.116" }

Bibliografia endNote:

TY - BOOK

AU - Rabek, Jan F.

ED -

TI - Biopolimery Tom 2

PB - Wydawnictwo Naukowe PWN

CY - Warszawa

PY - 2022

SN - 978-83-01-22782-1

ER -

DOI - https://doi.org/10.53271/2022.116

Netografia (standard APA):

Rabek, Jan F.. Biopolimery Tom 2 [baza danych online] Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2022 [dostęp: 25 08 2024]. Dostęp w Ibuk Libra: https://libra.ibuk.pl/reader/biopolimery-tom-2-jan-f-rabek-281885. doi: https://doi.org/10.53271/2022.116

DNA, RNA, białka, biopolimery

W organizmach zarówno roślin, zwierząt, jak i ludzi występują miliardy białek, które są biopolimerami. Pełnią one funkcje związane z podtrzymywaniem i regulacją procesów życiowych oraz stanowią materiał budulcowy struktur komórkowych i tkanek. Bi...

Więcej

ISBN/ISSN:

978-83-01-22782-1

DOI:

https://doi.org/10.53271/2022.116

Wydawnictwo:

Wydawnictwo Naukowe PWN

Rok wydania:

2022

Liczba stron:

421

XML:ISBN/ISSN:

ONIX MARC21

1.1. Biopolimery a polimery syntetyczne12
1.1.1. Czym są biopolimery12
1. RÓŻNE ZAGADNIENIA ZWIĄZANE Z BADANIAMI POLIMERÓW12
1.1.2. Podstawowe różnice między polimerami a biopolimerami13
1.1.3. Metodyka badań biopolimerów20
1.2. Wiązania chemiczne w biopolimerach21
1.2.1. Siły van der Waalsa24
1.2.2. Wiązania wodorowe26
1.2.3. Rola wiązania wodorowego w biopolimerach29
1.2.4. Oddziaływania donorowo-akceptorowe (koordynacyjne)32
1.2.5. Oddziaływania stackingowe32
1.2.6. Oddziaływania jonowe33
1.2.7. Oddziaływania jon–dipol33
1.2.8. Transport elektronów w układach biologicznych34
1.3. Konformacje strukturalne36
1.3.1. Konformacja chiralna36
1.3.2. Konformacja helikalna (spiralna)39
1.4. Woda w strukturach biopolimerów39
1.4.1. Struktura fizyczna wody39
1.4.2. Oddziaływanie wody z biopolimerami42
1.4.3. Otoczka hydratacyjna45
1.4.4. Wiązanie wody przez peptydy46
1.4.5. Oddziaływania hydrofilowe47
1.4.6. Oddziaływania hydrofobowe47
1.5. Oddziaływanie międzycząsteczkowe w roztworach49
1.5.1. Rozpuszczanie biopolimerów49
1.5.2. Roztwory i jednostki stężeń52
1.5.3. Termodynamiczne podstawy przebiegu reakcji biochemicznych55
1.5.4. Makrocząsteczka w roztworze56
1.5.5. Proces pęcznienia57
1.5.6. Kompleksy międzycząsteczkowe60
1.5.7. Asocjacja, aglomeracja i agregacja białek61
1.5.8. Agregacje makrocząsteczek63
1.5.9. Surfaktanty (detergenty) – środki pomocnicze64
1.5.10. Błony komórkowe66
1.5.11. Biokoloidy73
1.5.12. Micele73
1.5.13. Pęcherzyki – micele wielowarstwowe76
1.6. Wilgoć77
1.6.1. Wilgotność względna i bezwzględna77
1.6.2. Właściwości higroskopijne biopolimerów79
1.7. Ekstrakcja80
1.8. Suszenie biopolimerów84
1.8.1. Metody suszenia84
1.8.2. Sita molekularne87
1.9. Przygotowywanie próbek do badań88
1.9.1. Oczyszczanie białek90
1.9.2. Wysalanie białek91
1.9.3. Denaturacja białek92
1.10. Procesy oksydacyjne biopolimerów95
1.10.1. Reakcje wolnych rodników z biopolimerami95
1.10.2. Nadtlenek wodoru101
1.10.3. Wychwyt rodnika tlenku azotu (.NO)104
1.10.4. Stres oksydacyjny105
1.10.5. Degradacja oksydacyjna biopolimerów tlenem molekularnym106
1.10.6. Mechanizmy działania antyutleniaczy109
1.10.7. Degradacja oksydacyjna biopolimerów tlenem singletowym115
1.10.8. Degradacja oksydacyjna biopolimerów tlenem atomowym117
1.10.9. Degradacja oksydacyjna biopolimerów ozonem118
1.11. Homeostaza120
1.12. Modyfikacja fizyczna i chemiczna biopolimerów – zagadnienia ogólne121
1.13. Niebezpieczne preparaty w badaniach z biopolimerami122
LITERATURA 126
2.1. Techniki separacyjne – chromatografia136
2. CHROMATOGRAFICZNE METODY SEPARACJI I WYDZIELANIA BIOPOLIMERÓW136
2.2. Podstawy chromatografii137
2.3. Chromatografia cienkowarstwowa140
2.4. Chromatografia powinowactwa145
2.5. Kolumnowa chromatografia cieczowa149
2.6. Klasyczna chromatografia HPLC153
2.7. Polimerowe adsorbenty porowate159
2.8. Metody rozwijania chromatogramu161
2.9. Chromatografia jonowymienna163
2.9.1. Jonity organiczne163
2.9.2. Wymiana jonowa na kolumnie168
2.9.3. Oznaczanie pojemności wymiennej172
2.10. Chromatografia sitowa (wykluczenia)173
2.9.4. Oznaczanie pęcznienia jonitów173
2.11. Chromatografia gazowa178
2.12. Wybór techniki chromatograficznej183
LITERATURA 184
3.1. Podstawy praktyczne elektroforezy188
3. ELEKTROFORETYCZNE METODY SEPARACJI I WYDZIELANIA BIOPOLIMERÓW188
3.2. Elektroforeza bibułowa189
3.3. Elektroforeza żelowa192
3.3.1. Nośniki żelowe194
3.4. Rozdział elektroforetyczny białek196
3.5. Oznaczanie elektroforetyczne rodzaju białek w materiale biologicznym metodą Western blot198
3.6. Pozostałe metody elektroforetyczne201
3.7. Elektroforeza kapilarna203
3.8. Elektroforeza swobodna z przepływem elektrodynamicznym205
3.9. Przygotowywanie próbek do elektroforezy206
3.10. Wyznaczanie względnej masy cząsteczkowej białka za pomocą elektroferezy208
3.11. Elektroforetyczny rozdział białek i kwasów nukleinowych209
3.12. Test immunoenzymatyczny ELISA211
3.13. Znakowanie immunologiczne rozdzielonych białek216
LITERATURA 218
4.1. Wyznaczanie mas molowych metodami sedymentacyjnymi220
4.1.1. Wyznaczanie mas molowych za pomocą pomiarów sedymentacyjnych220
4. FIZYKOCHEMICZNE METODY IDENTYFIKACJI STRUKTURY BIOPOLIMERÓW220
4.1.2. Wyznaczanie mas molowych metodą pomiaru szybkości sedymentacji222
4.1.3. Aparatura do ultrawirowania223
4.1.4. Współczynnik sedymentacji226
4.1.5. Współczynnik dyfuzji227
4.1.6. Pomiar współczynnika dyfuzji229
4.1.7. Wyznaczanie mas cząsteczkowych metodą pomiaru równowagi sedymentacyjnej231
4.1.8. Wyznaczanie mas cząsteczkowych metodą pomiaru sedymentacji w gradiencie gęstości232
4.2. Wyznaczanie mas molowych metodą spektrometrii mas233
4.2.1. Mechanizm jonizacji233
4.2.2. Pomiar widm masowych235
4.3. Metody spektroskopowe badania biopolimerów243
4.3.1. Spektrometria absorpcyjna w zakresie widzialnym243
4.3.2. Widma elektronowe247
4.3.3. Podstawowe prawa spektroskopii UV/VIS248
4.3.4. Aparatura do pomiarów widm absorpcyjnych256
4.3.5. Spektroskopia absorpcyjna aminokwasów i białek258
4.3.6. Spektroskopia absorpcyjna kwasów nukleinowych259
4.4. Spektrofotometria emisyjna fluorescencji260
4.4.1. Podstawy spektroskopii emisyjnej260
4.4.2. Wygaszanie fluorescencji261
4.4.3. Bezpromieniste przeniesienie energii wzbudzenia263
4.4.4. Aparatura do pomiarów widm fluorescencji265
4.4.5. Spektroskopia emisyjna aminokwasów, białek i kwasów nukleinowych268
4.4.6. Znakowanie biopolimerów do badań spektroskopowych270
4.4.7. Zielona fluorescencja279
4.4.8. Widma emisyjne fluorescencji chlorofilu280
4.4.10. Fluorescencyjne badanie rozwijania i zwijania białek281
4.4.9. Efekt Kautsky’ego281
4.4.11. Metody badania szybkich reakcji w analizie przepływowej283
4.5. Zastosowanie dichroizmu w badaniach biopolimerów284
4.5.1. Dichroizm kołowy w badaniu struktury konformacyjnej białek285
4.6. Metody optyczne badania biopolimerów288
4.6.1. Dwójłomność288
4.6.2. Skręcalność optyczna290
4.6.2.1. Dyspersja skręcalności optycznej291
4.6.3. Metoda dynamicznego rozpraszania światła293
4.6.4. Małokątowe rozpraszanie światła (SALS)297
4.7. Spektrometria w podczerwieni (IR)298
4.7.1. Widma oscylacyjno-rotacyjne biopolimerów298
4.7.2. Pomiar widm absorpcyjnych w podczerwieni (IR)299
4.7.3. Przygotowywanie próbek biopolimerów do badań widm IR302
4.7.4. Widma spektrofotometrii wewnętrznego odbicia promieniowania IR305
4.7.5. Widma spektrofotometrii odbicia dyfuzyjnego308
4.7.6. Spektroskopia IR wiązania wodorowego314
4.7.7. Zastosowanie spektroskopii IR do badania deuterowanych biopolimerów315
4.7.8. Spektrofotometria absorpcyjna IR w świetle spolaryzowanym315
4.7.9. Spektroskopia IR w bliskiej podczerwieni317
4.7.10. Analiza i zastosowania widm IR w badaniach biopolimerów318
4.8. Badanie struktur polimerowych metodami spektroskopii Ramana319
4.8.1. Podstawy spektroskopii Ramana319
4.8.2. Pomiar widm Ramana320
4.8.3. Badanie biopolimerów za pomocą spektroskopii Ramana322
4.9. Badanie struktur polimerowych metodami magnetycznego rezonansu jądrowego (NMR)323
4.9.1. Podstawy spektroskopii NMR323
4.9.2. Pomiar widm NMR biopolimerów328
4.9.3. Przesunięcie chemiczne332
4.9.4. Interpretacja widm NMR białek335
4.9.5. Spektroskopia 13C NMR białek336
4.9.6. Spektroskopia NMR w fazie stałej338
4.9.7. Dwuwymiarowa spektroskopia 2D-NMR338
4.10. Spektroskopia elektronowego rezonansu jądrowego (EPR) w badaniach rodników341
4.10.1. Podstawy rezonansu jądrowego341
4.9.8. Metoda chemicznie indukowanej dynamicznej polaryzacji jąder341
4.10.2. Pomiar rezonansu jądrowego344
4.10.3. Znakowanie spinowe349
4.10.4. Badanie rozwijania i zwijania białek za pomocą znaczników spinowych351
4.11. Krystalizacja peptydów i białek352
4.11.1. Podstawy krystalizacji352
4.11.2. Krystalizacja polipeptydów i białek353
4.11.3. Zagadnienia analizy krystalograficznej360
4.12. Metody rentgenograficzne badania morfologii biopolimerów361
4.12.1. Podstawy spektrometrii rentgenowskiej361
4.12.2. Analiza rentgenograficzna metodami WAXS i SAXS364
4.12.3. Bazy danych krystalograficznych371
4.13. Metody mikroskopowe375
4.13.1. Transmisyjna mikroskopia elektronowa377
4.13.2. Skaningowa mikroskopia elektronowa382
4.13.3. Skaningowa mikroskopia sił atomowych385
4.13.4. Badanie mechanicznego rozwijania białka metodą AFM388
LITERATURA 391
SKOROWIDZ 406
DOROBEK NAUKOWY PROF. JANA F. RABKA 420

1020Wiązaniachemicznewbiopolimerach

Wiązaniawodorowedzielisięnakilkakategorii:

-słabydonor-silnyakceptor:

>C-HłO=C<

>P-HłO=C<

-silnydonor-silnyakceptor:

>NHłPh(grupafenylowa)

-O-HłF-C<

-słabydonor-słabyakceptor:

>C=C-HłC≡C-

WiązaniewodorowewystępujerównieżwukładachC-Hłπ,gdziewiąza-

nieπoznaczadonorelektronów.

Siławiązaniawodorowegoosiągamaksimumwtedy,gdygrupaprotono-

donorowaiośorbitaluwolnejparyelektronowejleżąnajednejprostejijest

odwrotnieproporcjonalnadoodległościmiędzyX-HiA.

Tabela1.5.Wielkościopisującewiązaniewodorowe

Energiawiązania

kJ∙mol-1

kcal∙mol-1

Przykłady

Długośćwiązania

D(AłX)zakresÅ

d(HłA)zakresÅ

θ(X-HłA)zakres(0)

wodorowe

Wiązanie

[NłHłN]+P-OHłH=P

Bardzosilne

[FłHłF]¯

HłA-X-H

175-180

2,2-2,5

1,2-1,5

63-167

O-HłO=C<N-HłO=C<

O-HłO-H

HłA>X-H

130-180

2,5-3,2

1,5-2,2

17-68

Silne

HłA>>X-H

C-HłO

4-13<17

O-Hłπ

3,0-4,0

2,0-3,0

90-180

Słabe

1-3

Wewnątrzcząsteczkowewiązaniewodorowepowstajewówczas,gdywjed-

nejmakrocząsteczceznajdująsięgrupyprotonodonorowaiprotonoakceptorowa

takusytuowaneprzestrzennie,żejestmożliweutworzeniepierścienia5-lub

6-członowego.Siławiązaniawodorowegozależyod:

Brak wyników

Biopolimery Tom 2

Treść książki

Znajdź bibliotekę blisko siebie, i uzyskaj dostęp do ebooka w systemie IBUK Libra