Druga twarz tlenu

Grzegorz Bartosz

Uzyskaj dostęp

Zakup książkę

ISBN/ISSN:

978-83-01-13847-9

DOI:

Wydawnictwo:

Wydawnictwo Naukowe PWN

Rok wydania:

2008

Liczba stron:

442

XML:ISBN/ISSN:

ONIX MARC21

Bibliografia:

Bartosz, Grzegorz. Druga twarz tlenu. Red. . Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2008, 442 s. ISBN 978-83-01-13847-9

Bibliografia refWorks:

RT Book, Whole

SR Electronic(1)

A1 Bartosz, G.

T1 Druga twarz tlenu

PB Wydawnictwo Naukowe PWN

PP Warszawa

YR 2008

SN 978-83-01-13847-9

Bibliografia BibTex:

@Book{ 1894, author = "Bartosz, Grzegorz", editor = "", title = "Druga twarz tlenu", publisher = "Wydawnictwo Naukowe PWN", year = "2008", address = "Warszawa", isbn = "978-83-01-13847-9" }

Bibliografia endNote:

TY - BOOK

AU - Bartosz, Grzegorz

ED -

TI - Druga twarz tlenu

PB - Wydawnictwo Naukowe PWN

CY - Warszawa

PY - 2008

SN - 978-83-01-13847-9

ER -

Netografia (standard APA):

Bartosz, Grzegorz. Druga twarz tlenu [baza danych online] Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2008 [dostęp: 03 05 2024]. Dostęp w Ibuk Libra: https://libra.ibuk.pl/reader/druga-twarz-tlenu-grzegorz-bartosz-1894.

chemia, środowisko, tlen, powietrze

Często pytamy:

Czy życiodajny tlen może być także szkodliwy?
Czy wiąże się to z powstawaniem wolnych rodników?
Czy długość naszego życia zależy od tego, ile wolnych rodników powstaje w komórkach naszego organizmu?...

Więcej

ISBN/ISSN:

978-83-01-13847-9

DOI:

Wydawnictwo:

Wydawnictwo Naukowe PWN

Rok wydania:

2008

Liczba stron:

442

XML:ISBN/ISSN:

ONIX MARC21

Wstęp9
Część 1: Strategia ataku11
1.1. Tlen: pierwiastek życia i śmierci11
1.1.1. Tlen - pierwiastek życia11
1.1.2. Tlen - pierwiastek chorób i śmierci12
1.2. Co to są reaktywne formy tlenu?15
1.3. Właściwości reaktywnych form tlenu26
1.3.1. Nieco o reakcjach wolnorodnikowych w ogólności26
1.3.1.1. Inicjacja26
1.3.1.2. Propagacja28
1.3.1.3. Terminacja30
1.3.1.4. Powstawanie rodników organicznych30
1.3.2. Anionorodnik ponadtlenkowy31
1.3.3. Nadtlenek wodoru42
1.3.4. Rodnik hydroksylowy44
1.3.5. Tlen singletowy47
1.3.6. Ozon49
1.3.7. Kwas podchlorawy i jego krewniacy50
1.3.8. Tlenek azotu i nadtlenoazotyn51
1.3.9. Rodniki organiczne53
1.4. Jak powstają reaktywne formy tlenu?54
1.4.1. Promieniowanie jonizujące55
1.4.2. Ultradźwięki57
1.4.3. Promieniowanie nadfioletowe58
1.4.4. Światło. Fotosensybilizacja. Fotoredukcja58
1.4.5. Utlenianie zredukowanych form niskocząsteczkowych składników komórek60
1.4.6. Utlenianie ksenobiotyków. Cykle redoks62
1.4.7. Utlenianie białek oddechowych65
1.4.8. Reakcje enzymatyczne67
1.4.9. Łańcuch oddechowy69
1.4.10. Peroksysomy71
1.4.11. Inne łańcuchy transportu elektronów72
1.4.12. W jakich okolicznościach powstaje tlen singletowy?74
1.4.13. Narodziny dalszych krewnych75
1.4.14. Jakie jest stacjonarne stężenie O2 i H2O2 w komórkach?77
1.4.15. Stykamy się z reaktywnymi formami tlenu częściej, niż podejrzewamy78
1.5. Biologiczne znaczenie reakcji RFT80
1.5.1. Oskarżenie: reaktywne formy tlenu uszkadzają komórki80
1.5.2. Kto jest zabójcą? Podejrzany: rodnik hydroksylowy82
1.5.3. Skąd się bierze rodnik hydroksylowy in vivo? Domniemana droga: reakcja Habera-Weissa83
1.5.4. Lepsza hipoteza: reakcja Fentona84
1.5.5. Podejrzany utrudnia zbieranie dowodów: regiospecyficzna reakcja Fentona86
1.6. Niebezpieczne jony metali87
1.5.6. Inni podejrzani87
1.6.1. Czy jony metali przejściowych są wolnymi rodnikami?87
1.6.2. Jony metali przejściowych: nieproszeni goście90
1.6.3. Dobre i złe chelatory jonów metali91
1.6.4. Czy in vivo dostępne są jony metali katalizujące reakcję Habera-Weissa?93
1.7. Uszkadzanie składników komórek przez reaktywne formy tlenu95
1.7.1. Peroksydacja lipidów95
1.7.2. Co to jest peroksydacja enzymatyczna?101
1.7.3. Produkty końcowe peroksydacji lipidów: wtórne mediatory działania reaktywnych form tlenu102
1.7.4. Jakie jest biologiczne znaczenie peroksydacji lipidów?103
1.7.5. Peroksydacja lipidów a starczy barwnik (lipofuscyna)105
1.7.6. Uszkadzanie białek przez reaktywne formy tlenu106
1.7.7. Nie tylko lipidy ulegają peroksydacji!111
1.7.8. Gromadzenie się białek uszkodzonych przez reaktywne formy tlenu w starych komórkach112
1.7.9. Uszkadzanie kwasów nukleinowych113
1.7.10. Ile uszkodzeń DNA powstaje w komórce?115
1.7.11. Cukrowce też są uszkadzane115
1.8. Tlen a promieniowanie jonizujące116
1.9. Jak się to robi? Najczęściej stosowane metody wykrywania reaktywnych form tlenu i wywoływanych przez nie uszkodzeń116
1.9.1. Przegląd metod117
1.9.1.1. Spektrometria elektronowego rezonansu paramagnetycznego117
1.9.1.2. Pułapkowanie spinów118
1.9.1.3. Chemiluminescencja120
1.9.1.4. Reakcje dające specyficzne, łatwo wykrywalne produkty121
1.9.2. Detekcja anionorodnika ponadtlenkowego123
1.9.3. Detekcja nadtlenku wodoru127
1.9.4. Detekcja rodnika hydroksylowego128
1.9.5. Jak można wyznaczyć stałe szybkości reakcji reaktywnych form tlenu?132
1.9.6. Badanie peroksydacji lipidów134
1.9.6.1. Reakcja z kwasem tiobarbiturowym134
1.9.6.2. Pomiar stężenia nadtlenków lipidów135
1.9.6.3. Pomiar stężenia sprzężonych dienów136
1.9.6.4. Pomiar uwalniania alkanów136
1.9.6.5. Chemiluminescencja136
1.9.6.6. Inne metody137
1.9.7. Badanie produktów utlenienia białek138
Część 2: Mechanizmy obrony140
2.1. Ochrona osobista komórek: mechanizmy obrony przed reaktywnymi formami tlenu140
2.2. Białka chroniące przed reaktywnymi formami tlenu141
2.2.1. Służby wysoce specjalne: enzymy rozkładające reaktywne formy tlenu141
2.2.2. Inne enzymy obronne145
2.2.3. Jony metali pod ścisłą strażą148
2.2.4. Podwójna rola peroksydazy glutationowej152
2.2.5. Wywiad z agentką SOD-1155
2.2.6. Dysmutazy z epoki przedmiedziowej162
2.2.7. Nieco rozważań o ewolucji dysmutaz ponadtlenkowych164
2.2.8. Dysmutazy a endosymbiotyczna teoria pochodzenia mitochondriów i chloroplastów165
2.2.9. Występowanie dysmutaz. Prawidłowości i zagadki165
2.2.10. Pozakomórkowa dysmutaza ponadtlenkowa167
2.2.11. Zapoznajmy się nieco bliżej: katalaza169
2.2.12. Zapoznajmy się nieco bliżej: peroksydaza glutationowa170
2.2.13. Bakteryjni krewniacy katalaz i peroksydaz171
2.2.14. Układ tioredoksyny172
2.2.15. Jeszcze jedno białko obronne: metalotioneina173
2.3. Mali obrońcy175
2.2.16. Białka - kamikadze175
2.3.1. Pionki gry obronnej komórek: antyoksydanty niskocząsteczkowe175
2.3.2. Nowa rola końcowych produktów metabolizmu?180
2.3.3. Osobliwy tripeptyd: glutation182
2.3.4. Askorbinian: antyoksydant trochę podejrzany185
2.3.5. Główne antyoksydanty hydrofobowe: tokoferole188
2.3.6. Kolejne antyoksydanty hydrofobowe: karotenoidy i ksantofile190
2.3.7. Budująca współpraca antyoksydantów192
2.3.8. Czy metale mogą być antyoksydantami?194
2.3.9. Sztuczne antyoksydanty i niby-enzymy195
2.3.10. Dla każdego coś miłego197
2.4. Powrót anionorodnika ponadtlenkowego. Zlew wolnorodnikowy199
2.5. Askorbinianowy zlew wolnorodnikowy200
2.6. Co chroni płyny pozakomórkowe przed reaktywnymi formami tlenu?201
2.7. Całkowita zdolność antyoksydacyjna204
2.8. Czarna teczka na Antyoksydanty (podsłuchane w Urzędzie Ochrony Komórki)211
2.9. Trzecia linia obrony214
2.9.1. Uszkodzenia DNA są naprawiane214
2.9.2. Uszkodzone białka są trawione szybciej216
2.10. Jak to się robi? Oznaczanie aktywności głównych enzymów chroniących przed reaktywnymi formami tlenu218
2.10.1. Dysmutaza ponadtlenkowa218
2.10.2. Katalaza221
2.10.3. Peroksydaza glutationowa221
Część 3: Obrazki z pola bitwy223
3.1. Koncepcja stresu oksydacyjnego223
3.2. Metaboliczne efekty stresu oksydacyjnego224
3.3. Mutagenne działanie reaktywnych form tlenu227
3.4. Adaptacje komórek228
3.5. Reaktywne formy tlenu jako obrońcy organizmu230
3.5.1. Wybuch oddechowy fagocytów230
3.5.1.1. Nowy rodzaj wybuchu: wybuch oddechowy230
3.5.1.2. Fagocytarny miotacz ognia: oksydaza NADPH231
3.5.1.3. Tragiczne konsekwencje niedoboru oksydazy NADPH: przewlekła choroba ziarniniakowa233
3.5.1.4. Czynniki modyfikujące wybuch oddechowy233
3.5.1.5. Jak wybuch oddechowy zabija bakterie?234
3.5.2. Reaktywne formy tlenu w parazytologii: bronią nie tylko przed bakteriami235
3.5.1.6. Inna broń granulocytów obojętnochłonnych: mieloperoksydaza235
3.5.3. Co ślina przeciw mikrobom przynosi237
3.6. Inne komórki również uwalniają reaktywne formy tlenu238
3.7. Medycyna pisana na nowo238
3.7.1. Reaktywne formy tlenu a choroby238
3.7.2. Niebezpieczeństwa zapalenia239
3.7.3. Kolejny paradoks związany z tlenem: reperfuzja po niedokrwieniu. Uwaga przy transplantacji narządów!241
3.7.4. Inne występki reaktywnych form tlenu244
3.7.4.1. Reumatoidalne zapalenie stawów244
3.7.4.2. Miażdżyca245
3.7.4.3. Cukrzyca248
3.7.4.4. Choroby ośrodkowego układu nerwowego251
3.7.4.5. Choroby układu pokarmowego252
3.7.4.5. Choroby układu pokarmowego252
3.7.4.6. Choroby krwinek czerwonych253
3.7.4.7. Nowotwory255
3.7.4.8. AIDS256
3.7.4.9. Choroby samouodpornieniowe257
3.7.4.10. Grypa258
3.7.4.11. Wstrząs258
3.7.4.12. Alkaptonuria258
3.7.5. Reaktywne formy tlenu przeszkadzają w leczeniu259
3.7.4.13. Prion a sprawa dysmutazy259
3.7.6. Reaktywne formy tlenu także leczą i pomagają261
3.7.7. Antyoksydanty i enzymy rozkładające reaktywne formy tlenu jako leki262
3.7.7.1. Czy antyoksydanty mogą leczyć?262
3.7.7.2. Antyoksydanty już leczą!265
3.7.7.3. Enzymy jako leki268
3.7.7.4. Problemy i kłopoty271
3.7.8. Gdzie jeszcze mogą przydać się antyoksydanty i enzymy broniące przed reaktywnymi formami tlenu?272
3.8. Fizjologiczny stres oksydacyjny273
3.8.1. Czy bieg po zdrowie jest zdrowy?273
3.8.2. Gdy działa wewnętrzny grzejnik276
3.9. Reaktywne formy tlenu a starzenie się277
3.10. Reaktywne formy tlenu jako agenci szkodliwych czynników środowiskowych283
3.10.1. Azbest i sfrustrowane fagocyty283
3.10.2. Powietrze, które wdychamy284
3.10.3. Herbicydy bipirydylowe286
3.10.4. Ksenobiotyki i biedna wątroba287
3.11. Ludzie przeciwko sobie - za pośrednictwem reaktywnych form tlenu288
3.10.5. Gdy Wojtek zostanie strażakiem288
3.11.1. Zanim wychylisz kieliszek288
3.11.2. Co jest w dymku z papierosa?291
3.12. Reaktywne formy tlenu a rośliny293
3.12.1. Glon trujący ryby i inni truciciele293
3.12.2. Pomidory: SOD zamiast okularów słonecznych293
3.12.3. Dysmutaza na straży wiązania azotu294
3.12.4. SOD jako wyłącznik światła?294
3.12.5. Rośliny adaptują się do parakwatu294
3.12.6. Szok tlenowy po niedotleniniu - również u roślin295
3.12.7. Reaktywne formy tlenu bronią rośliny295
3.13. Pochwała równowagi296
3.14. Szukamy okoliczności łagodzących: w jaki jeszcze sposób reaktywne formy tlenu mogą być pożyteczne?299
3.14.1. Reaktywne formy tlenu jako substraty reakcji enzymatycznych299
3.14.2. Anionorodnik ponadtlenkowy jako patron ojcostwa?301
3.14.3. Wybuch na początku nowego życia302
3.14.4. Nadtlenki takie, że do rany przyłóż302
3.14.5. Bez reaktywnych form tlenu nie byłoby czerwonych jabłuszek303
3.14.6. Czy stres oksydacyjny może być korzystny dla organizmu?303
3.15. Reaktywne formy tlenu indukują biosyntezę białek304
3.15.1. Szoki indukują syntezę białek chroniących przed reaktywnymi formami tlenu304
3.15.2. Reaktywne formy tlenu indukują biosyntezę białek w komórkach bakteryjnych305
3.15.3. Jak to wygląda w komórkach ssaków?307
3.16. Reaktywne formy tlenu jako mediatory i regulatory metabolizmu310
3.16.1. Reaktywne formy tlenu indukują różnicowanie?311
3.16.2. Nadtlenek wodoru jako mediator działania insuliny - i nie tylko313
3.16.3. Reaktywne formy tlenu stymulują transport314
3.16.4. Reaktywne formy tlenu wpływają na przekazywanie informacji do komórki i w komórce316
3.16.5. Nadtlenki regulują syntezę prostanoidów322
3.16.6. Tlenek azotu: niezwykły pośrednik323
3.16.7. Główny komórkowy bufor redoks328
3.16.8. Reaktywne formy tlenu a apoptoza331
3.17. Czy powinniśmy jeść więcej antyoksydantów?332
3.18. Smutne dziedzictwo334
3.19. Czego możemy oczekiwać?337
Część 4: Książka kucharska dla początkujących badaczy reaktywnych form tlenu338
4.1. Detekcja anionorodnika ponadlenkowego338
4.1.1. Detekcja wytwarzania O2 przez zaktywowane granulocyty w pełnej krwi na podstawie redukcji cytochromu c338
4.1.2. Detekcja wytwarzania O2 na podstawie redukcji błękitu nitrotetrazoliowego (NBT)339
4.1.3. Detekcja wytwarzania O2 na podstawie utleniania hydroetydyny340
4.2. Detekcja nadtlenku wodoru341
4.2.1. Detekcja wytwarzania H2O2 na podstawie utleniania czerwieni fenolowej341
4.2.2. Detekcja wytwarzania H2O2 na podstawie utleniania skopoletyny342
4.2.3. Detekcja wytwarzania H2O2 na podstawie utleniania dihydrorodaminy 123342
4.2.4. Detekcja wytwarzania H2O2 na podstawie utleniania 2´,7´-dichlorofluorescyny343
4.3. Detekcja rodnika hydroksylowego344
4.3.1. Detekcja wytwarzania rodnika hydroksylowego poprzez pomiar degradacji deoksyrobozy344
4.3.2. Detekcja wytwarzania rodnika hydroksylowego poprzez pomiar hydroksylacji salicylanu345
4.3.3. Detekcja rodnika hydroksylowego poprzez pomiar hydroksylacji benzoesanu346
4.3.4. Detekcja rodnika hydroksylowego na podstawie tworzenia metanosulfinianu347
4.4. Kompetycyjne wyznaczanie stałych szybkości reakcji rodnika hydroksylowego na podstawie hamowania degradacji deoksyrybozy348
4.5. Detekcja słabo związanych jonów metali349
4.5.1. Oznaczenie stężenia żelaza niehemowego za pomocą ferrozyny349
4.5.2. Test utleniania askorbinianu w celu stwierdzenia obecności "katalitycznych jonów metali"350
4.5.3. Test uszkodzenia DNA przez bleomycynę do oznaczenia stężenia słabo związanych jonów żelaza350
4.5.4. Test uszkodzenia DNA przez fenantrolinę do oznaczenia stężenia słabo związanych jonów miedzi351
4.5.5. Spektroskopowa detekcja formy ferrylowej mioglobiny352
4.6. Badanie peroksydacji lipidów353
4.6.1. Oznaczenie stężenia produktów peroksydacji lipidów z kwasem tiobarbiturowym353
4.6.1.1. Oznaczenie spektrofotometryczne bez ekstrakcji chromogenu354
4.6.1.2. Oznaczenie spektrofotometryczne z ekstrakcją chromogenu354
4.6.2. Spektrofotometryczna detekcja sprzężonych dienów355
4.6.1.3. Oznaczenie fluorymetryczne355
4.6.3. Jodometryczny pomiar stężenia nadtlenków356
4.6.4. Oznaczenie stężenia nadtlenków z oranżem ksylenolowym358
4.7. Badanie uszkodzeń białek przez reaktywne formy tlenu359
4.7.1. Oznaczenie zawartości grup aminowych w białkach za pomocą fluoreskaminy359
4.7.2. Oznaczenie zawartości grup tiolowych w białkach i w błonach360
4.7.2.1. Oznaczenie zawartości grup tiolowych za pomocą odczynnika Ellmana360
4.7.3. Spektrofluorymetryczna detekcja aromatycznych reszt aminokwasowych i produktów ich modyfikacji w białkach361
4.7.2.2. Oznaczenie zawartości grup tiolowych za pomocą ditiopirydyny361
4.7.4. Oznaczanie zawartości grup karbonylowych w białkach na podstawie reakcji z dinitrofenylohydrazyną362
4.8. Oznaczanie aktywności dysmutazy ponadtlenkowej363
4.8.1. Metoda redukcji NBT za pomnocą ksantyny i oksydazy ksantynowej363
4.8.2. Metoda cytochromowa365
4.8.3. Metoda adrenalinowa366
4.8.4. Metoda pirogallolowa367
4.8.5. Metoda 6-hydroksydopaminowa368
4.8.6. Metoda z zastosowaniem zasadowego roztworu DMSO368
4.8.7. Bezpośrednia metoda spektrofotometryczna369
4.8.8. Usuwanie hemoglobiny przed oznaczeniem aktywności SOD w krwinkach czerwonych370
4.10. Oznaczanie aktywności peroksydazy glutationowej371
4.9. Oznaczanie aktywności katalazy371
4.10.1. Metoda bezpośrednia371
4.10.2. Metoda pośrednia372
4.11. Oznaczanie aktywności transferazy glutationowej373
4.12. Barwienie żeli na aktywność dysmutazy ponadtlenkowej i katalazy po rozdziale elektroforetycznym374
4.12.1. Barwienie żeli na aktywność SOD375
4.12.2. Barwienie żeli na aktywność katalazy375
4.12.1.1. Barwienie negatywowe375
4.12.1.2. Barwienie pozytywowe375
4.12.2.1. Barwienie za pomocą żelazicyjanku376
4.12.2.2. Barwienie za pomocą peroksydazy i diaminobenzydyny376
4.13. Oznaczanie stężenia glutationu377
4.13.1. Oznaczenie całkowitego stężenia glutationu (GSH+GSSG)377
4.13.2. Oznaczenie stężenia GSH378
4.13.2.1. Oznaczenie za pomocą aldehydu o-ftalowego378
4.13.3. Oznaczanie stężenia disulfidu glutationu379
4.13.2.2. Oznaczenie za pomocą glioksalazy I379
4.13.4. Oznaczanie mieszanych disulfidów białkowo-glutationowych381
4.14. Oznaczanie stężenia askorbinianu382
4.14.1. Oznaczenie za pomocą 2,6-dichlorofenyloindofenolu382
4.14.2. Oznaczenie za pomocą a,a´-bipirydylu383
4.15. Oznaczanie całkowitej zdolności antyoksydacyjnej płynów biogennych384
4.15.1. Oznaczanie całkowitej zdolności antyoksydacyjnej na zasadzie hamowania utleniania ABTS384
4.15.2. Oznaczanie całkowitej zdolności antyoksydacyjnej na zasadzie hamowania utleniania 2´,7´-dichlorofluorescyny386
4.15.3. Oznaczanie całkowitej zdolności antyoksydacyjnej na zasadzie redukcji jonów żelaza (III)387
4.15.4. Oznaczanie całkowitej zdolności antyoksydacyjnej na zasadzie redukcji kationorodnika ABTS+388
Literatura390
Skorowidz431