Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
raginajakoN-glukozyloasparagina;2)se-
rynajakoOp-(N-acetylogalaktozaminylo)-
seryna,Op-galaktozyloseryna,Op-manno-
zyloseryna;3)treoninajakoOp-(N-acetylo-
galaktozoaminylo)treonina,Op-galaktozy-
lotreonina,Op-mannozylotreonina;4)‡-hy-
droksylizyna
jako
O˚-galaktozylohyd-
roksylizyna,O˚-(glukozylo-galaktozylo)hy-
droksylizynaoraz5)cysteinajakoS-gluko-
zylocysteinaiS-galaktozylocysteina[26].
Najpowszechniejjednakwynikiemgli-
kozylacjisąwiązaniaN-glikozydowepo-
między
grupą
amidową
asparaginy
iN-acetyloglukozaminąorazwiązanie
O-glikozydowepomiędzygrupamihydro-
ksylowymihydroksyaminokwasów(głó-
wnieSeriThr)iN-acetylogalaktozaminą
(rys.2.5).Wyróżniasięprzytymglikozy-
lacjępodstawową—przebiegającąwcy-
sternachszorstkiejsiateczkiśródplazma-
tycznej(ang.granularendoplasmicreti-
culum;skrótGER;inaczej:roughendo-
plasmic
reticulum;
skrót:
RER)
—
iterminalną,zachodzącąwaparacie
Rys.2.6.Udziałprocentowy
N
-acetyloglukozaminy
Golgiego,apolegającąnaprzebudowie
związanej
O
-glikozydowowpodstrukturachkomór-
rdzeniasacharydowego(por.20.2.4).
kowych
niemal„dogmatu”zyskałpogląd,żetwo-
Itakwlatachsiedemdziesiątychrangę
(Zaadaptowanoz:
p.381,fig.1,HartG.W.
ElsevierTrendsJournals
TrendsinBiochemicalSciences
etal
.[6],©1988.Zazezwoleniem
,Cambridge,U.K.)
,vol.13,
rzenieblokówoligosacharydowychod-
bywasięnazaktywowanymprzenośniku
wszystkimzpowodupodejrzeńozanie-
wpostacifosforanudolicholu,aobecność
czyszczeniaanalizowanychstrukturfrag-
glikozylowanychpolipeptydówjestogra-
mentamicystern.
niczonadoprześwituwewnątrzkomór-
Rozstrzygająceokazałysięwynikido-
kowychcystern(przestrzenimiędzybło-
świadczeńzlaboratoriumHartaogłoszone
nowychGERiaparatuGolgiego)orazdo
w1984r.[24].Dowiodłyonenowegotypu
powierzchnikomórek(por.20.2.4).Po-
potranslacyjnejglikozylacji,wktórym
nadtopowszechnieuważano,żewwięk-
N-acetyloglukozamina(GlcNAc)jestpo-
szościtychglikoproteinkomponentycuk-
łączonazserynąlubtreoninąwiązaniem
rowesątotzw.N-związaneoligosacha-
O-glikozydowymwpostacicząsteczek
rydy,tj.połączonezbiałkiemwiązaniem
O-GlcNAconieoczekiwanejlokalizacji,
N-glikozydowymmiędzyN-acetyloglu-
tj.występującychobficienawielubiałkach
kozaminąaazotemgrupyamidowejaspa-
obecnychwcytoplazmieinukleoplazmie
raginy[6].Tymczasemjużwlatach
[6].Odwykryciategosensacyjnegopołą-
1973–1975
opublikowano
doniesienia
czeniaO-GlcNAc[24]przeprowadzono
[22,23]oistnieniuglikoproteinwjądrze
sporobadań,którychwynikidotyczące
komórkowymiwcytosolu,alezostały
hepatocytówujętonastępująco(rys.2.6):
oneraczejzignorowanejakoniezgodne
1)Około55%całości
cząsteczek
zpowyższym„dogmatem”,aprzede
O-GlcNAcjestulokowanychwjądrze,
29
