Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
Natomiastpolilizynawtychsamych
określonych,anieinnychstrukturlokal-
warunkach,zewzględunaodpychanie
nychłańcuchapolipeptydowego[16,17].
sięjednoimiennychładunkówdodatnich,
nietworzy0-heliksu,alezupełnieprzy-
S
TRUKTURAKOLAGENU
.Potrójnyhelikskola-
padkowyzwój,inaczej:przypadkowy
genutworzątrzyłańcuchypolipeptydowe,
kłębekstatystyczny(ang.randomcoil
zktórychkażdymapostaćrozciągniętej
—nazwastosowanadookreśleniastruk-
śrubyoskoku(skręcie)0,86nm(rys.
turygiętkiejipodlegającejzmianom,
2.15a).Przyczynątegojestcharakterys-
awięcstatystycznieprzypadkowej).Jed-
tycznyskładaminokwasowy:prawie2/3
nakwpH12,0polilizynasamorzutnie
cząsteczki(65%)stanowiątylkotrzy
tworzy0-heliks,ponieważwtychwarun-
aminokwasy,tj.glicyna(33%),prolina
kachgrupylizylowepozbawioneładunku
zhydroksyproliną(21%)ialanina(11%),
nieodpychająsięwzajemnie.
atakżestrukturapierwszorzędowatego
Odczasutamtychszczegółowycheks-
białka:cotrzeciaminokwastoglicyna,
perymentówdatujesiętendencjadorozró-
którązaliczasięrównieżdołamaczy
żnienia,wśródmagicznejdwudziestki,
heliksu[P37b,s.73].Jaktylkotrzy
aminokwasów,którestabilizują0-heliks,
łańcuchypolipeptydowewpostacirozciąg-
oddestabilizującychtęstrukturę.Do
niętych,lewoskrętnychśrubookresie
łamaczyheliksuzaliczasięprolinęijej
identyczności0,86nmzostanąnawinięte
pochodną—hydroksyprolinę,anawet
najednymhipotetycznymwalcu,wówczas
glicynę.Aminokwasamidestabilizujący-
utworzysiętripletowacząsteczkakolage-
mihelikssąresztykwasowe(AspiGlu),
nujakoprawozwojowysuperheliksozna-
zasadowe(ArgiLys),zpowoduich
miennymokresieidentyczności:0,28–0,29
zjonizowaniawśrodowiskuobojętnym
nm,przypominającalinę(rys.2.15b).
iodpychaniasięjednoimiennychładun-
ków,aponadtohydroksyaminokwasy(Ser
Z
AKRĘT
…,inaczej:
ZAGIĘCIE
…lub…-
SKRĘT
.
iThr)orazizoleucynainawetwalina,ze
Jesttoelementstrukturydrugorzędowej
względówprzestrzennych(„krzaczastość”
łańcuchapolipeptydowegozapewniający
ichcząsteczek)[P49,s.114].
Każdejsekwencjiaminokwasowejod-
powiadaspecyficznastrukturaprzestrzen-
na,umożliwiającautworzeniemiędzy
atomamiłańcuchapolipeptydowegooraz
jegootoczeniemmaksymalnejliczbyko-
rzystnychenergetyczniewiązań[11].Ist-
niejądążenia,abynapodstawiesekwen-
cjiaminokwasówdanegobiałka—helik-
sotwórczych,„przerywającychheliks”
i„neutralnych”wtymaspekcie[P48,s.
95]—przewidywaćjegoogólnąkonfor-
mację.PracegrupyRabczenkisugerują
jednak,żeniemożnaokreślonymsek-
wencjomaminokwasowymprzypisywać
tendencjistrukturalnych.Zdaniemtych
autorównajpierwtworząsięwewnętrzne
Rys.2.16.Struktura…-skrętu;pomiędzyugrupo-
domenyhydrofoboweispecyficznewią-
waniamipeptydowymiresztaminokwasowych
wpoz.1i4tworząsiędwawiązaniawodorowe,co
zaniajonowe,anastępnietakieprze-
powodujezagięciefragmentułańcuchapeptydo-
strzenneułożeniewymuszapowstawanie
wegonakształt„szpilkidowłosów”
44
