Enzymy w technologii spożywczej

Robert J. Whitehurst, Maarten Van Oort

Uzyskaj dostęp

Zakup książkę

ISBN/ISSN:

978-83-01-19044-6

DOI:

Wydawnictwo:

Wydawnictwo Naukowe PWN

Rok wydania:

2016

Liczba stron:

184

XML:ISBN/ISSN:

ONIX MARC21

Bibliografia:

. Enzymy w technologii spożywczej. Red. Whitehurst, Robert J.; Oort, Maarten Van . Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2016, 184 s. ISBN 978-83-01-19044-6

Bibliografia refWorks:

RT Book, Whole

SR Electronic(1)

A2 Whitehurst, R.J.

A2 Oort, M.V.

T1 Enzymy w technologii spożywczej

PB Wydawnictwo Naukowe PWN

PP Warszawa

YR 2016

SN 978-83-01-19044-6

Bibliografia BibTex:

@Book{ 167793, author = "", editor = "Whitehurst, Robert J. and Oort, Maarten Van", title = "Enzymy w technologii spożywczej", publisher = "Wydawnictwo Naukowe PWN", year = "2016", address = "Warszawa", isbn = "978-83-01-19044-6" }

Bibliografia endNote:

TY - BOOK

AU -

ED - Whitehurst, Robert J.

ED - Oort, Maarten Van

TI - Enzymy w technologii spożywczej

PB - Wydawnictwo Naukowe PWN

CY - Warszawa

PY - 2016

SN - 978-83-01-19044-6

ER -

Netografia (standard APA):

. Red. Whitehurst, Robert J.; Oort, Maarten Van. Enzymy w technologii spożywczej [baza danych online] Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2016 [dostęp: 03 05 2024]. Dostęp w Ibuk Libra: https://libra.ibuk.pl/reader/enzymy-w-technologii-spozywczej-robert-j-whitehurst-maarten-167793.

przetwórstwo mięsa, mleczarstwo, piekarnictwo, piwowarstwo, enzymy przemysłowe, enzymy spożywcze, biotechnologia żywności, inżynieria białek, biochemia enzymów, przetwórstwo ryb, przetwórstwo owoców i warzyw

Intensywnie rozwijający się przemysł spożywczy poszukuje nowych technologii, które rozwiążą dotychczasowe problemy technologiczne - zmniejszą koszt produkcji, zwiększą produkcję przy jednoczesnej gwarancji wysokiej jakości produktu. Pożądaną cechą...

Więcej

ISBN/ISSN:

978-83-01-19044-6

DOI:

Wydawnictwo:

Wydawnictwo Naukowe PWN

Rok wydania:

2016

Liczba stron:

184

XML:ISBN/ISSN:

ONIX MARC21

Strona tytułowa2
Strona redakcyjna3
Spis treści4
Autorzy10
Słowo wstępne11
1. Wprowadzenie: Enzymy w przemyśle spożywczym12
1.1. Historia12
1.2. Nazewnictwo12
1.3. Enzymologia13
1.3.1. Funkcje enzymów w naturze13
1.3.2. Chemia enzymów13
1.3.3. Specyficzność enzymów13
1.3.4. Mechanizmy działania14
1.3.5. Kompleks enzym–substrat14
1.3.6. Równowaga chemiczna14
1.3.3.1. Model klucza i zamka14
1.3.3.2. Model indukowanego dopasowania14
1.4. Kinetyka reakcji enzymatycznych15
1.5. Czynniki wpływające na aktywność enzymów15
1.5.1. Stężenie enzymu15
1.5.2. Stężenie substratu16
1.5.3. Allosteria16
1.5.4. Kofaktory16
1.5.5. Koenzymy16
1.5.6. Inhibitory16
1.5.6.1. Inhibicja kompetycyjna16
1.6. Enzymy przemysłowe17
1.5.6.2. Inhibicja akompetycyjna17
1.5.6.3. Inhibicja niekompetycyjna17
1.5.6.4. Inhibicja mieszana17
1.7. Enzymy stosowane w produkcji żywności18
1.7.1. Biotechnologia żywności18
1.7.2. Zastosowania enzymów w produkcji żywności18
1.10. Podsumowanie i wnioski19
1.8. Inżynieria genetyczna19
1.9. Alergie powodowane przez enzymy19
Bibliografia19
2. GMO a inżynieria białek20
2.1. Wprowadzenie20
2.2. Technologia rekombinowanego DNA21
2.2.1. Klonowanie metodą „shotgun”22
2.2.2. Samoklonowanie23
2.2.3. Klonowanie z zastosowaniem PCR23
2.2.4. Przykłady zastosowań23
2.2.4.1. Przykład 1: wydajna produkcja fosfolipazy D ze Streptomyces cinnamoneum z użyciem technologii rekombinowanego DNA23
2.2.4.2. Przykład 2: ekspresja fosfolipazy A2 ze Streptomyces violaceoruber23
2.2.4.3. Przykład 3: klonowanie i ekspresja genu sfingomielinazy ze Streptomyces cinnamoneus przy użyciu PCR24
2.3. Inżynieria białek26
2.3.1. Strategie inżynierii białek26
2.3.1.1. Metody racjonalnej mutagenezy26
2.3.1.2. Mutageneza przypadkowa27
2.3.2. Systemy ekspresji genów28
2.3.3. Selekcjonowanie i monitorowanie28
2.3.4. Zastosowania inżynierii białek – niezwykle skuteczne narzędzie przy wytwarzaniu enzymów stosowanych jako biokatalizatory28
2.3.3.1. Wysoko wydajne badania przesiewowe28
2.3.4.1. Przykłady poprawiania termostabilności oraz zmiany optymalnego pH działania28
2.3.4.2. Przykład zwiększania wydajności katalitycznej29
2.3.4.3. Przykład zmiany specyficzności substratowej29
2.3.4.4. Przykłady zmian selektywności29
2.4. Regulacje prawne30
2.3.5. Kwestie bezpieczeństwa30
2.4.1. Przepisy dotyczące samoklonowania30
2.5. Perspektywy na przyszłość31
Bibliografia31
Podziękowania31
2.4.2. Klonowanie oraz ekspresję genów między Streptomyces należy traktować jak „samoklonowanie”31
3. Wytwarzanie enzymów przemysłowych34
3.1. Badania aplikacyjne i inżynieria białek34
3.2. Opracowywanie szczepów34
3.2.1. Wprowadzenie34
3.3. Fermentacja mikrobiologiczna35
3.2.2. GMO wobec nie-GMO35
3.2.3. Przykład: konstrukcja szczepu Bacillus subtilis jako gospodarza produkcji35
3.2.4. Cele inżynierii genetycznej35
3.2.5. Produkcja enzymów dla przemysłu spożywczego w dobie „omik”35
3.3.1. Utrzymywanie i przechowywanie kultur35
3.3.2. Przygotowywanie inokulum36
3.3.3. Fermentacja produkcyjna36
3.3.3.1. Sterylizacja36
3.3.3.2. Przenoszenie masy i ciepła36
3.3.3.3. Wzrost katalizatora36
3.3.3.4. Produkcja enzymu (związana i niezwiązana ze wzrostem)36
3.4. Procesy wydzielania i oczyszczania37
3.4.1. Wypełnianie luk37
3.4.2. Podstawowy proces wydzielania i oczyszczania37
3.3.3.5. Produkcja okresowa, półciągła i ciągła37
3.5. Formulacja enzymów38
3.4.3. Oczyszczanie38
3.4.4. Zrównoważenie procesów produkcji38
3.5.1. Przygotowanie produktów stałych38
3.5.1.1. Suszenie rozpyłowe38
3.6. Podsumowanie39
3.5.2. Przygotowanie produktów płynnych39
3.5.3. Mieszanki39
3.5.4. Środki konserwujące39
3.5.1.2. Kapsułkowanie39
3.5.1.3. Tabletki enzymatyczne39
Bibliografi40
4. Asparaginaza – enzym redukujący zawartość akryloamidu w produktach spożywczych41
4.1. Wprowadzenie41
4.2. Asparaginaza43
4.3. Oznaczanie zawartości akryloamidu43
4.4. Zastosowania43
4.4.1. Próby zastosowania w produktach zbożowych44
4.4.1.1. Półsłodkie ciasteczka44
4.4.1.2. Precle45
4.4.1.3. Chrupki chleb45
4.4.1.4. Ciasteczka imbirowe45
4.4.2. Badania zastosowań w produktach ziemniaczanych46
4.4.1.5. Profile aromatu46
4.4.1.6. Wnioski – wpływ asparaginazy na produkty zbożowe46
4.4.2.1. Wprowadzanie asparaginazy do przetwórstwa ziemniaków46
4.4.2.2. Produkcja przemysłowa frytek47
4.4.2.3. Laboratoryjne badanie wpływu asparaginazy na frytki47
4.4.2.4. Badania pilotażowe frytek48
4.4.2.5. Talarki ziemniaczane49
4.4.2.6. Ograniczenia działania asparaginazy49
4.4.2.7. Produkty ziemniaczane na bazie ciasta49
4.4.3. Zastosowania w obróbce kawy50
4.4.2.8. Wnioski końcowe – asparaginaza w produktach na bazie ziemniaków50
4.4.3.1. Stosowanie asparaginazy w przetwarzaniu kawy50
4.4.3.2. Badania laboratoryjne51
Bibliografia52
Podziękowania52
4.4.3.3. Podsumowanie – asparaginaza w produkcji kawy52
5. Zastosowanie enzymów w produkcji wyrobów mleczarskich56
5.1. Wprowadzenie56
5.2. Enzymy ścinające mleko56
5.2.1. Natura i podobieństwo podpuszczki i koagulantów56
5.2.2. Właściwości podpuszczki i koagulantów z różnych źródeł56
5.2.3. Wytwarzanie podpuszczki i koagulantów57
5.3. Laktoperoksydaza58
5.4. Enzymy uczestniczące w dojrzewaniu sera58
5.2.4. Formulacja i standaryzacja podpuszczki i koagulantów58
5.4.1. Komercyjnie dostępne rodzaje enzymów58
5.4.2. Technologia dodawania enzymów59
5.5. Lizozym60
5.6. Transglutaminaza60
5.7. Lipaza60
5.4.3. Technologia produkcji serów modyfikowanych enzymatycznie60
5.8. Laktaza61
Bibliografia61
5.7.1. Lipolizowany tłuszcz mleczny (LMF)61
5.7.2. Między- i wewnątrzcząsteczkowa modyfikacja tłuszczu mlecznego katalizowana przez lipazy61
5.8.1. Komercyjne produkty mleczarskie, otrzymywane przy użyciu technologii laktazy61
6. Enzymy w piekarnictwie63
6.1. Wprowadzenie63
6.1.1. Pszenica63
6.1.2. Składniki mąki pszennej63
6.1.3. Skrobia63
6.1.4. Gluten64
6.1.5. Polisacharydy nieskrobiowe65
6.1.6. Lipidy65
6.2. Enzymy wykorzystywane w produkcji pieczywa66
6.2.1. Amylazy66
6.2.2. Klasyfikacja66
6.2.3. Amylazy w wytwarzaniu pieczywa66
6.2.4. Inne amylazy67
6.2.5. Enzymy zapobiegające czerstwieniu pieczywa67
6.3. Ksylanazy69
6.3.1. Klasyfikacja69
6.4. Lipazy70
6.3.2. Mechanizm działania70
6.3.3. Ksylanazy w produkcji pieczywa70
6.4.1. Mechanizm działania71
6.4.2. Lipazy w produkcji pieczywa71
6.5. Oksydoreduktazy72
6.5.1. Klasyfikacja72
6.5.2. Oksydazy w piekarnictwie72
6.6. Proteazy74
6.6.1. Klasyfikacja74
6.6.2. Proteazy w piekarnictwie74
6.7. Inne enzymy75
6.7.1. Transglutaminaza75
6.6.2.1. Smak pieczywa75
6.6.2.2. Utrzymywanie świeżości75
6.7.2. Endoglikozydazy76
6.7.3. Celulazy76
6.7.1.1. Transglutaminaza w pieczywie bezglutenowym76
6.7.4. Mannanazy77
6.8. Uwagi końcowe78
Bibliografia78
7. Enzymy w produkcji żywności innej niż pieczywo, opartej na pszenicy83
7.1. Wprowadzenie83
7.2. Funkcjonalność enzymów w produktach na bazie pszenicy, innych niż pieczywo83
7.3. Zastosowanie enzymów w produkcji ciast i mufin83
7.4. Zastosowanie enzymów w produkcji makaronów84
7.4.1. Wpływ enzymów na makarony typu pasta85
7.4.2. Wpływ enzymów na makarony ze zwykłej mąki (typu noodles)85
7.5. Zastosowanie enzymów w produkcji ciastek, herbatników i krakersów86
7.6. Zastosowanie enzymów w produkcji wafli88
7.7. Wykorzystanie enzymów w produkcji tortilli na bazie mąki pszennej88
7.8. Zastosowanie enzymów w produkcji płatków śniadaniowych89
7.9. Inne przykłady89
Bibliografia89
7.9.1. Wykorzystanie asparaginazy w celu zmniejszenia zawartości akryloamidu w produktach na bazie pszenicy89
8. Warzenie piwa z udziałem enzymów93
8.1. Wprowadzenie93
8.2. Słodowanie: przekształcanie surowego jęczmienia w kompleks bogaty w enzymy93
8.2.1. Namaczanie94
8.2.2. Kiełkowanie94
8.2.2.1. Rozpad ściany komórkowej podczas kiełkowania95
8.2.3. Suszenie96
8.2.2.2. Rozpad białek podczas kiełkowania96
8.2.2.3. Rozpad lipidów podczas kiełkowania96
8.2.2.4. Rozpad skrobi podczas kiełkowania96
8.2.2.5. Wykorzystanie egzogennego kwasu giberelinowego podczas kiełkowania96
8.3. Proces przetwarzania w warzelniach97
8.2.4. Komercyjne enzymy wykorzystywane w procesie słodowania97
8.3.1. Mielenie97
8.3.2. Zacieranie97
8.3.2.1. Rozkład białek97
8.3.2.2. Rozkład β-glukanu oraz innych nieskrobiowych polisacharydów98
8.3.2.3. Komercyjne enzymy stosowane do rozkładu ściany komórkowej98
8.3.2.4. Konwersja i amyloliza skrobi98
8.3.2.5. Programy zacierania99
8.4. Składniki pomocnicze przy warzeniu piwa100
8.3.3. Zakwaszanie biologiczne podczas zacierania100
8.3.4. Enzymy wykorzystywane przy filtrowaniu zacieru100
8.4.1. Warzenie z udziałem surowego jęczmienia101
8.4.2. Warzenie z użyciem kukurydzy lub ryżu101
8.4.3. Warzenie z udziałem sorgo101
8.5. Zastosowania enzymów i ich rola w procesie fermentacji102
8.4.4. Inne potencjalne dodatki102
8.5.1. Procesy enzymatyczne podczas fermentacji z udziałem drożdży102
8.5.2. Enzymy egzogenne wykorzystywane podczas fermentacji102
8.5.3. Wytwarzanie piwa o małej zawartości węglowodanów103
8.6. Stabilizacja piwa104
8.7. Enzymy w piwowarstwie – perspektywy na przyszłość104
8.6.1. Enzymy wykorzystywane do działań naprawczych (filtracja a zmętnienie piwa)104
8.6.2. Wzmocnione dojrzewanie104
8.8. Wnioski końcowe105
Bibliografia105
Podziękowania105
9. Wykorzystanie enzymów w produkcji alkoholi spożywczych oraz win106
9.1. Enzymy wykorzystywane w produkcji alkoholi spożywczych106
9.1.1. Enzymy hydrolizujące skrobię106
9.1.1.1. α-Amylazy106
9.1.1.2. β-Amylazy107
9.1.1.3. Dekstrynazy graniczne108
9.1.1.4. R-enzym108
9.1.1.5. Glukoamylaza (amyloglukozydaza)108
9.1.1.6. α-Glukozydaza108
9.1.1.7. Transglukozydaza108
9.2. Enzymy w przemyśle winiarskim109
9.1.2. Celulazy109
9.2.1. Wprowadzenie109
9.2.2. Struktura i budowa winogron109
9.2.3. Pektyny109
9.2.3.1. Trzy główne składniki pektyn [13, 14]109
9.2.3.2. Właściwości fizyczne pektyn i ich negatywny wpływ na produkcję win109
9.2.4. Polifenole110
9.2.5. Aromaty do win i ich prekursory w winogronach110
9.2.6. Aspekty prawne dotyczące stosowania enzymów w przemyśle winiarskim110
9.2.4.1. Rodzaje związków fenolowych występujących w winogronach110
9.2.4.2. Właściwości polifenoli110
9.2.4.3. Rozmieszczenie polifenoli w winogronach110
9.2.5.1. Składniki glikozylowane110
9.2.5.2. Tiole110
9.2.6.1. Organizacje110
9.2.7. Jawność GMO111
9.2.8. Wytwarzanie enzymów przeznaczonych dla winiarstwa111
9.2.6.2. Aktywności enzymatyczne dopuszczone w przemyśle winiarskim111
9.2.6.3. Identyfikowalność111
9.2.6.4. Oznaczanie111
9.2.8.1. Enzymy powstałe w wyniku fermentacji111
9.2.9. Skład enzymów przeznaczonych dla przemysłu winiarskiego112
9.2.8.2. Inne sposoby wytwarzania enzymów dla przemysłu winiarskiego112
9.2.9.1. Podstawowa aktywność112
9.2.9.2. Aktywności poboczne112
9.2.9.3. Wytwarzanie112
Bibliografia113
10. Enzymy w przetwórstwie ryb114
10.1. Wprowadzenie114
10.2. Proteazy114
10.2.1. Zastosowania proteaz114
10.2.1.1. Ekstrakcja karotenoprotein114
10.2.1.2 Sos rybny115
10.2.1.3 Środki aromatyzujące do ryb115
10.2.1.4 Usuwanie skóry115
10.2.1.5 Wydzielanie kolagenu115
10.2.1.6 Hydrolizat białka116
10.3. Transglutaminaza (TGaza)119
10.3.1. Endogenna TGaza119
10.3.2. Transglutaminaza mikrobiologiczna (MTGaza)120
10.3.2.1. Wykorzystanie MTGazy w żelach surimi i ze zmielonego mięsa ryb120
10.3.2.2. Wykorzystanie MTGazy w produkcji żeli z żelatyny oraz folii121
Bibliografia122
Podziękowania122
11. Wykorzystanie enzymów w przetwórstwie owoców i warzyw oraz ekstrakcji soków126
11.1. Wprowadzenie126
11.2. Budowa owoców126
11.2.1. Pektyny126
11.3. Enzymy rozkładające pektynę127
11.2.2. Hemicelulozy127
11.2.3. Celuloza127
11.2.4. Skrobia127
11.4. Komercyjne pektynazy128
11.4.1. Wytwarzanie128
11.4.2. Specyfikacje129
11.4.4. Mikroorganizmy modyfikowane genetycznie129
114.3. Aspekty prawne129
11.5. Enzymy wykorzystywane w przetwórstwie owoców130
11.5.1. Przetwarzanie jabłek130
11.5.1.1. Koncentrat soku jabłkowego, otrzymywany z zastosowaniem prasy130
11.5.1.2. Koncentrat soku jabłkowego otrzymywany z użyciem dekantera131
11.5.2. Przetwarzanie owoców jagodowych132
11.5.1.3. Mętny sok jabłkowy132
11.5.1.4. Koncentrat soku gruszkowego132
11.5.2.1. Koncentrat soku z czarnej porzeczki133
11.5.3. Przetwarzanie owoców tropikalnych134
11.5.2.2. Koncentrat soku truskawkowego134
11.5.3.1. Proces produkcji nektaru i klarowanego koncentratu135
11.5.3.2. Sok ananasowy135
11.5.4. Przetwarzanie cytrusów136
11.5.4.1. Płukanie pulpy136
11.5.4.2. Uzyskiwanie olejków136
11.5.4.3. Zmniejszanie lepkości136
11.6. Zachowanie jędrności owoców137
11.7. Przetwarzanie warzyw137
11.5.4.4. Klarowany koncentrat soku cytrynowego137
11.5.4.5. Obieranie ze skórki i puszkowanie owoców cytrusowych137
11.8. Nowe trendy i wnioski końcowe138
Bibliografia138
12. Enzymy w przemyśle mięsnym139
12.1. Wprowadzenie139
12.2. Mięso jako surowiec139
12.2.1. Budowa mięśni139
12.2.2. Chemia i biochemia mięśni139
12.2.3. Przekształcanie mięśni w mięso140
12.2.4. Czynniki wpływające na przetwarzanie mięsa140
12.2.4.1. Ogrzewanie140
12.2.4.2. Wiązanie wody140
12.3. Enzymy wykorzystywane w przetwórstwie mięsa141
12.3.1. Proteazy i peptydazy141
12.2.4.3. Obróbka mechaniczna141
12.3.2. Lipazy142
12.3.3. Transglutaminaza142
12.4. Zmiękczanie mięsa z udziałem enzymów143
12.3.4. Enzymy utleniające143
12.3.5. Glutaminaza143
12.4.1. Zastosowania enzymów do zmiękczania mięsa143
12.5. Nadawanie smaku produktom mięsnym przez wykorzystanie enzymów144
12.5.1. Wpływ procesów proteolizy i lipolizy na powstawanie smaku produktów mięsnych144
12.5.2. Wpływ enzymów na dojrzewanie peklowanegona sucho mięsa144
12.6. Inżynieria strukturalna przy użyciu enzymów sieciujących145
12.6.1. Restrukturyzacja mięs niepoddawanych obróbce termicznej145
12.6.2. Systemy przetworzonego mięsa145
12.7. Inne zastosowania147
12.8. Perspektywy na przyszłość147
Bibliografia147
13. Wykorzystanie enzymów w modyfikowaniu białek152
13.1. Wprowadzenie152
13.2. Reakcja hydrolizy152
13.3. Kontrolowanie reakcji hydrolizy152
13.4. Proteazy153
13.5. Właściwości hydrolizowanego białka154
13.5.1. Smak154
13.5.2. Rozpuszczalność156
13.5.3. Lepkość156
13.5.4. Emulgowanie157
13.5.5. Spienianie157
13.5.6. Żelowanie158
13.5.7. Alergenność159
13.5.8. Bioaktywne peptydy159
13.6. Przetwarzanie160
13.6.1. Przygotowanie surowca160
13.6.2. Hydroliza160
13.6.3. Dezaktywacja proteaz160
13.6.4. Oddzielanie białek/peptydów161
13.7. Hydrolizaty białka dostępne na rynku162
13.6.5. Zagęszczanie, formulacja oraz suszenie162
13.8. Wnioski końcowe163
Bibliografia163
14. Enzymy stosowane w przetwórstwie skrobi166
14.1. Wprowadzenie166
14.2. Skrobia i enzymy katalizujące jej konwersję166
14.3. Hydroliza skrobi167
14.4. Wytwarzanie fruktozy przy użyciu izomerazy glukozowej168
14.5. Izomaltooligosacharydy168
14.6. Amylazy w piekarnictwie (por. rozdz. 6)168
14.10. Rozgałęzione dekstryny169
14.7. Glukanotransferazy169
14.8. Cyklodekstryny169
14.9. Termoodwracalna skrobia żelująca169
14.11. Wnioski końcowe170
Bibliografia170
15. Wykorzystanie lipaz w produkcji składników żywności172
15.1. Wprowadzenie172
15.2. Biochemia enzymów172
15.3. Interestryfikacja173
15.4. Uwodornianie i interestryfikacja chemiczna173
15.5. Interestryfikacja enzymatyczna174
15.5.1. Wymagania dotyczące jakości oleju175
15.5.2. Poprawianie jakości oleju176
15.5.3. Prowadzenie procesów EIE176
15.6. Proces odśluzowania enzymatycznego177
15.5.4. EIE – perspektywy na przyszłość177
15.6.1. Budowa fosfolipidów oraz fosfolipazy177
15.6.2. Mechanizm odśluzowania enzymatycznego178
15.6.3. Rezultaty zastosowań odśluzowania enzymatycznego w przemyśle179
15.6.4. Doskonalenie procesu odśluzowania enzymatycznego179
15.7. Synteza estrów180
15.6.5. Odśluzowanie enzymatyczne – perspektywy na przyszłość180
15.8. Tłuszcze specjalne181
15.10. Przyszłe zastosowania lipaz182
15.9. Ekologiczne zalety procesów enzymatycznych182
15.10.1. Biodiesel182
15.10.2. Alternatywne systemy unieruchamiania lipaz182
15.11. Wnioski końcowe183
Bibliografia183
15.10.3. Alternatywne systemy reakcji183

zazwyczajwykazywanaprzynieograniczonymstężeniusubstratu.

1.5.2.Stężeniesubstratu

Jakwykazanodoświadczalnie,jeśliilośćenzymujestutrzymywananastałympoziomie,astężeniesubstratuwzrastastopniowo,

toszybkośćreakcjirównieżrośnie,ażdomomentuosiągnięciawartościmaksymalnej.Odtegomomentuewentualnywzroststężenia

substratunieprzyczyniasiędowzrostuszybkości.Przyjmujesię,żejeśliosiągniesięmaksymalnąszybkośćreakcji,towszystkiecząsteczki

enzymusąprzekształconewkompleksES.WartościstałejMichaelisawyznaczonodlawielustosowanychpowszechnieenzymów.Wielkość

stałej

Minformujenasowieluistotnychkwestiachdotyczącychdanegoenzymu:

1.5.3.Allosteria

Allosterialuballosterycznaregulacjaenzymujestregulacjąaktywnościenzymulubinnegobiałka,polegającąnawiązaniucząsteczki

efektorawmiejscuallosterycznymbiałka.Miejsceallosteryczneznajdujesięwinnymmiejscuniżmiejsceaktywneenzymu.Efektory,

którezwiększająaktywnośćenzymu,określasięmianemaktywatorówallosterycznych,tezaś,którezmniejszająaktywnośćbiałka,noszą

mianoinhibitorówallosterycznych.Biorącpoduwagęsammechanizm,toinhibicjaallosterycznajestformąinhibicjiniekompetycyjnej(por.

p.1.5.6.3).

Terminallosteriapochodzizgreki,wktórej

allos

oznacza„inny”,zaś

steros

to„przestrzeń”,coodzwierciedlafakt,żemiejsceregulatorowe

jestinneodmiejscaaktywnegoenzymu.Regulacjaallosterycznajestnaturalnymprzykłademkontrolinadrodzesprzężeniazwrotnego.

1.5.4.Kofaktory

Wieleenzymówwymagaobecnościinnychskładników,tzw.kofaktorów,któresąniezbędnedoichaktywnościkatalitycznej.Tenaktywny

kompleksokreślasięmianemholoenzymu;jesttopołączenieapoenzymu(białkowejczęśćenzymu)zkofaktorem(koenzymem,grupą

prostetycznączyteżaktywatoremwpostacijonówmetali),którenosiogólnąnazwęholoenzym.

Kofaktoremmożebyć:

Zazwyczajkofaktorytesązwiązanebezpośredniowmiejscuaktywnymenzymulubbliskoniego.Ponadtoniektóreenzymysąwstanie

dodatkowoprzyłączaćinnecząsteczkiniżsubstratyczykofaktory,takiejakcząsteczkiinhibująceenzymczyzakłócająceproces

katalityczny.Wtensposóbreakcjaenzymatycznamożebyćregulowananapoziomiekomórki.Niektóreenzymyniepotrzebujążadnych

dodatkowychskładników,abymócosiągnąćpełnąaktywność.Jednakżeinnewymagająniebiałkowychcząsteczekzwanychkofaktorami,

abymócuzyskaćwłaściwypoziomaktywności.Kofaktorymogąbyćzwiązkaminieorganicznymi(np.jonamimetalilubklasteramiżelaza

isiarki)jakiorganicznymi(np.ﬂawinaczyhem).Kofaktoryorganicznemogąwystępowaćwpostacigrupprostetycznych,któresątrwale

połączonezenzymem,lubkoenzymów,któresąuwalnianezmiejscaaktywnegoenzymuwczasietrwaniareakcji.Dokoenzymówzalicza

sięNADH,NADPHorazATP.Cząsteczkitesąodpowiedzialnezaprzenoszeniegrupchemicznychpomiędzyenzymami.

Silniepołączonekofaktorywystępujązazwyczajwmiejscuaktywnymenzymuibiorąudziałwkatalizie.Naprzykładﬂawinaihembiorą

częstoudziałwreakcjachutleniania–redukcji.

1.5.5.Koenzymy

Koenzymysątomałecząsteczkiorganiczne,przenoszącegrupychemicznezcząsteczkijednegoenzymudodrugiego[18].Niektóreztych

substancji,jaknaprzykładryboﬂawina,tiaminaorazkwasfoliowy,sąwitaminami.Związkiteniepowstająsamoistnieworganizmie

idlategoteżnależyjemudostarczyćwzbilansowanejdiecie.Doprzenoszonychgrupchemicznychzaliczasięjonwodorkowy

(H–)przenoszonyprzezNADlubNADP+,grupęacetylowąprzenoszonąprzezkoenzymA,grupęformylową,metenylowąlubmetylową

przenoszoneprzezkwasfoliowyorazgrupęmetylowąprzenoszonąprzez

-adenozylometioninę.

Zewzględunato,żekoenzymysąmodyﬁkowanechemiczniewskutekdziałaniaenzymu,wartojestpostrzegaćkoenzymyjakospecjalną

klasęsubstratów,lubdrugichsubstratów,któresąwspólnedlawieluróżnychenzymów.Przykładowo,około700znanychenzymów

wykorzystujekoenzymNADH[19].

Koenzymysązazwyczajregenerowalne,aichstężeniasąutrzymywanenastałympoziomiewewnątrzkomórki.

1.5.6.Inhibitory

Inhibitoryenzymówsątosubstancje,którewpływająnadziałaniekatalityczneenzymuiprowadządostopniowegospowolnieniakatalizy,

aniekiedynawetdocałkowitegojejzatrzymania.

WiększośćistniejącychteoriidotyczącychmechanizmówinhibicjiopierasięnaistnieniukompleksuES.Doinhibicjiprzezsubstratmoże

dojśćwprzypadkunadmiernejilościsubstratuwśrodowiskudanejreakcji.

Występujątrzypodstawowetypyinhibicjienzymów–kompetycyjna,niekompetycyjnaorazinhibicjaprzezsubstrat.Ponadtowyróżniasię

równieżinhibicjęmieszaną.

1.5.6.1.Inhibicjakompetycyjna

Inhibicjakompetycyjnawystępujewówczas,gdyzarównosubstratjakisubstancjaprzypominającatensubstratzostanądodane

doenzymu.Modelzamkaiklucza,dotyczącykatalizatorówenzymatycznych,jestwykorzystywanydowyjaśniania,dlaczegodochodzi

doinhibicji.

Zgodnieztymmodelemokreślonaczęśćpowierzchnienzymuwykazujesilnepowinowactwodosubstratu.Substratjestprzyłączanywtaki

sposób,żebyułatwićjegokonwersjęwproduktreakcji.Jednakżeinhibitorprzypominającysubstratmożewspółzawodniczyćzsubstratem

opozycjęwmiejscuaktywnym.Jeśliinhibitorjestzwiązanywmiejscuaktywnymenzymu,toniejestonprzekształcanyprzezenzym.

Wtedymiejsceaktywnepozostajezablokowane.Wkonsekwencjiobserwowanareakcjajestspowalniania,ponieważczęśćdostępnych

miejscaktywnychenzymujestzajętaprzezinhibitor.Jeśliobecnajestniepodobnadosubstratusubstancja,któraniepasujedomiejsca

Brak wyników

Enzymy w technologii spożywczej

Treść książki

Znajdź bibliotekę blisko siebie, i uzyskaj dostęp do ebooka w systemie IBUK Libra