Treść książki

Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
Rysunek1.2.Kształtykomplementarnegeometrycznie
Specycznośćenzymówjestzdeterminowanaprzezkomplementarnośćkształtu,ładunkuiwłaściwościhydrofilowych/hydrofobowych
cząsteczeksubstratówiichtrójwymiarowejstruktury[8].Przestrzenneoddziaływaniaenzym–substratzostałyopisaneprzyużyciuróżnych
modeliinterakcji,zktórychnajważniejszedwaprzedstawionoponiżej.
1.3.3.1.Modelkluczaizamka
Wroku1894EmilFischerzasugerował,żespecyficznośćenzymuzależyodspecyficznegokomplementarnegokształtugeometrycznego
zarównoenzymujakisubstratu(por.rys.1.2).
Właśniedziękitymkształtomenzymisubstratdoskonaledosiebiepasują[9].Dlategoteżmodeltenjestczęstookreślanymianem
„kluczaizamka”.Jednakże,choćmodeltenwyjaśnia,czymjestswoistośćenzymu,nietłumaczyjednakstabilizacjistanuprzejściowego,
którąumożliwiająenzymy.Zatemmodelkluczaizamkaokazałsięnieodpowiedni,ajegomiejscezastąpiłmodelindukowanego
dopasowania,któryuważasięzaaktualnymodelinterakcjienzym–substrat–koenzym.
1.3.3.2.Modelindukowanegodopasowania
Wroku1958Koshland[10]zasugerowałmodyfikacjęmodelukluczaizamka:zewzględunato,żeenzymystrukturamiraczej
elastycznymi,kształtmiejscaaktywnegoulegazmianomwskutekinterakcjizsubstratem,jakożesubstratwchodziwinterakcję
zenzymem.Wefekciesubstratniewiążesięsztywnozmiejscemaktywnym;grupyboczneresztaminokwasowych,któretworząmiejsce
aktywne,umieszczanewokreślonychpołożeniach,coumożliwiaenzymomspełnianiefunkcjikatalitycznych.Wprzypadkuniektórych
enzymów,np.glikozydazy,cząsteczkasubstraturównieżzmienianieznaczniekształt,kiedywchodzidomiejscaaktywnego[11].Miejsce
aktywneulegadalszymzmianom,domomentu,gdysubstratjestcałkowiciezwiązany,przyjmująckońcowykształtiładunek[12].
1.3.4.Mechanizmydziałania
Enzymymogądziałaćwróżnysposób,przyczymkażdyenzymprzyczyniasiędoobniżeniaenergiipotrzebnejdozajścialubkontynuacji
reakcji.Mechanizmytemożnaopisaćnastępująco:
1.3.5.Kompleksenzym–substrat
TeorięwyjaśniającąkatalitycznedziałanieenzymówzaproponowałpokoniecdziewiętnastegowiekuArrhenius[13].Zasugerowałon,
żesubstratienzymtworząswegorodzajupośrednistanprzejściowy,znanyjakokompleksES,comożnaprzedstawićschematycznie
wnastępującysposób:
(1)
WystępowaniepośrednichkompleksówESzostałoudowodnionedoświadczalnie,np.przywykorzystaniukatalazyipochodnejnadtlenku
wodoru.
PoutworzeniupośredniegokompleksuESreakcjaprzebiegadalejwkierunkupowstawaniaproduktu/ów,pozakończeniuzaśreakcjienzym
powracadowyjściowejformy.
1.3.6.Równowagachemiczna
Wielereakcjichemicznychniezachodzicałkowiciedokońca.Takżereakcjekatalizowaneprzezenzymyniestanowiąwyjątkuodtej
„reguły”iwiększośćreakcjienzymatycznychtoreakcjeodwracalne.
Równowagareakcjitorodzajstanustacjonarnego,któryjestosiąganywówczas,gdyszybkośćreakcjibiegnącychwodwrotnych
kierunkachjesttakasama.Badanianadaktywnościąenzymówdotyczązawszereakcjiwstanierównowagi.