Białka i peptydy

Shawn Doonan

Uzyskaj dostęp

ISBN/ISSN:

978-83-01-15477-6

DOI:

Wydawnictwo:

Wydawnictwo Naukowe PWN

Rok wydania:

2008

Liczba stron:

198

XML:ISBN/ISSN:

ONIX MARC21

Bibliografia:

Doonan, Shawn. Białka i peptydy. Red. . Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2008, 198 s. ISBN 978-83-01-15477-6

Bibliografia refWorks:

RT Book, Whole

SR Electronic(1)

A1 Doonan, S.

T1 Białka i peptydy

PB Wydawnictwo Naukowe PWN

PP Warszawa

YR 2008

SN 978-83-01-15477-6

Bibliografia BibTex:

@Book{ 5627, author = "Doonan, Shawn", editor = "", title = "Białka i peptydy", publisher = "Wydawnictwo Naukowe PWN", year = "2008", address = "Warszawa", isbn = "978-83-01-15477-6" }

Bibliografia endNote:

TY - BOOK

AU - Doonan, Shawn

ED -

TI - Białka i peptydy

PB - Wydawnictwo Naukowe PWN

CY - Warszawa

PY - 2008

SN - 978-83-01-15477-6

ER -

Netografia (standard APA):

Doonan, Shawn. Białka i peptydy [baza danych online] Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2008 [dostęp: 23 07 2024]. Dostęp w Ibuk Libra: https://libra.ibuk.pl/reader/bialka-i-peptydy-shawn-doonan-5627.

białko, peptydy, aminokwasy, synteza

Nowoczesny podręcznik chemii białek i peptydów. Tematyka ta budzi od wielu lat ogromne zainteresowanie uczonych, czego odzwierciedleniem jest liczba laureatów Nagrody Nobla w dziedzinie chemii za odkrycia dotyczące chemii białek. Autor publikacji ...

Więcej

ISBN/ISSN:

978-83-01-15477-6

DOI:

Wydawnictwo:

Wydawnictwo Naukowe PWN

Rok wydania:

2008

Liczba stron:

198

XML:ISBN/ISSN:

ONIX MARC21

1. Struktura kowalencyjna peptydów i białek10
1.1. Wprowadzenie: dlaczego interesujemy sie białkami10
1.2. Aminokwasy jako podstawowe czesci składowe białek11
1.3. Własciwosci aminokwasów13
1.4. Wiazanie peptydowe20
1.5. Terminologia i zapis skrótowy23
1.6. Skład i sekwencja23
1.7. Ładunek elektryczny peptydów i białek25
1.8. Nieskonczona (prawie) róznorodnosc struktur25
1.9. Przykładowa struktura białka: insulina26
2.1. Wprowadzenie29
2. Chemiczna synteza peptydów29
2.2. Zasady syntezy peptydów30
2.3. Synteza w roztworze i na nosniku stałym33
2.4. Grupy zabezpieczajace36
2.5. Reakcja sprzegania40
2.6. Wiazanie ze stałym nosnikiem42
2.7. Oczyszczanie i charakteryzowanie produktu44
2.8. Synteza peptydów a racemizacja46
2.9. Przykład syntezy peptydu47
3.1. Istota problemu53
3. Oczyszczanie białek53
3.2. Stosowane sposoby postepowania55
3.3. Stosowane techniki60
3.4. Typowy przykład oczyszczania peptydu77
4.1. Wprowadzenie82
4. Badanie struktury kowalencyjnej peptydów i białek82
4.2. Wzgledna masa czasteczkowa i liczba podjednostek83
4.3. Analiza składu aminokwasowego87
4.4. Identyfikacja N-terminalnego aminokwasu89
4.5. Sekwencjonowanie metodami chemicznymi91
4.6. Sekwencjonowanie przy uzyciu spektrometrii mas103
5.1. Wprowadzenie: anatomia krambiny117
5. Białka w trzech wymiarach117
5.2. Konformacja szkieletu polipeptydowego122
5.3. Regularna struktura drugorzedowa126
5.4. Czynniki decydujace o trójwymiarowej strukturze białek133
5.5. Trwałosc zwinietego białka i sposoby jej badania136
5.6. Jak funkcjonuja białka: przykłady139
6.1. Wprowadzenie152
6. Chemia białek in silico152
6.2. Bazy danych na temat białek153
6.3. Modelowanie molekularne156
6.4. Wyszukiwanie i porównywanie sekwencji160
6.5. Ewolucja białek164
6.6. Przewidywanie struktury trójwymiarowej169
6.7. Proteomika172
Rozwiazania zadan179
Skorowidz193

1.Strukturakowalencyjnapeptydówibiałek

MimoupowszechnieniasiękonwencjiR/Sniemalwewszystkichgałęziach

chemii,aminokwasyiwęglowodanynadalopisujesięnajczęściejzapomocą

symbolid/l.Jesttodośćniefortunne,ponieważprowadzidodwuznaczności.

Naprzykładzgodniezkonwencjąprzyjętądoopisuwęglowodanówl-treonina

(7)jestzwiązkiemd.

Przykład1.1

P.Struktura10towzórFischerajednegozenancjomerówcysteiny.Jakajest

jegokonﬁguracjaabsolutnawedługnazewnictwad/lorazR/S?

O.Jednymzesposobówrozwiązaniategoproblemujeststworzeniemodeluczą-

steczki10iporównaniegozwzorami5i6.Odrazustajesięjasne,żechodzi

tuozwiązekokonﬁguracjil.Innametodapoleganasprawdzeniu,ileparpod-

stawnikówtrzebazamienićmiejscami,abyprzekształcićwzór3wewzór10.

PoczątkowazamianaNH2zH,apóźniejNH2zCH2SHdaje10.Parzystalicz-

bazamianoznaczazachowaniekonﬁguracji.Abyzkoleiprzypisaćkonﬁgurację

wsystemieR/S,ustalmypierwszeństwogrup:NH2→CH2SH→CO2H→H

(zwyklegrupakarboksylowamapierwszeństwoprzedbocznymłańcuchem,ale

tymrazem—zasprawąatomusiarki—porządekjestodwrotny).Narysujmy

schematprzestrzennycząsteczki,wktórymatomwodoruznajdujesięztyłu,

jakwewzorze11.Pierwszeństwopozostałychgrupmalejewkierunkuzgodnym

zruchemwskazówekzegara,azatemjesttocząsteczkaR.

Jednymzfascynującychaspektówchemiiżywychorganizmówjestjejnieod-

łącznaasymetria.Aminokwasyspotykanewbiałkachzawszemająkonﬁguracjęl.

Powodytegostanurzeczypozostajątajemnicą.Większośćbadaczyuważa,żeor-

ganizmypowstaływwynikulosowegołączeniasięprostychcząsteczekobecnych

wziemskichoceanachwokresieprebiotycznym.Poglądtennieprzynosijednakła-

twegowyjaśnienia,dlaczegowprocesietymwyselekcjonowanezostałyaminokwasy

jednejtylkokonﬁguracji.Tosamodotyczywłaściwiewszystkichchiralnychbiocząs-

teczek:jedenzparyenancjomerówjestbiologicznieaktywny,druginie.Wprzy-

padkuaminokwasówmożnawprzyrodzieznaleźćniewielkieilościenancjomerów

d,np.wścianiekomórkowejniektórychmikroorganizmów.Podczastrawieniatych

mikroorganizmówprzezzwierzętaenzymyzwaneoksydazamid-aminokwasowymi

Brak wyników

Białka i peptydy

Treść książki

Znajdź bibliotekę blisko siebie, i uzyskaj dostęp do ebooka w systemie IBUK Libra