Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
iinneczynnikizapalenia.Obecnośćtychzmianiprocesówodpo-
wiadazapostępującyzaniksynapsichpołączeń,anastępnie–za
obumieranieneuronów.WedługwieluautorówADobjawiasiękli-
niczniedopierowtedy,gdyprzekroczonazostaniekrytycznaliczba
neuronówwokolicachodpowiedzialnychzaposzczególnefunkcje
poznawcze[Jellinger,2020].
Beta-amyloid
W1984r.Glennerudowodnił,żebudulcemdepozytów
wścianachnaczyńwADjestbeta-amyloid.Potemudowodniono,
żestanowionfragmentznaczniedłuższegobłonowegobiałkapre-
kursorowegodlabeta-amyloidu–bAPP
.W1991r.wykazano,że
gendlabAPPznajdujesięnachromosomie21.Tłumaczytorozwój
zwyrodnieniaalzheimerowskiegowrazzwiekiemukażdegocho-
regozzespołemDownaspowodowanymtrisomiągenu21.Znamy
obecniewielesprawczychmutacjiwtymgenie.Znanajestteż
jedna,któramadziałanieochronne.
Jakdotądniewiemydokońca,jakąrolęwmózguodgrywabAPP
.
Sąjednakdowodynajegoistotnyudziałwpołączeniachsynap-
tycznych[Guoiin.,2020].Beta-amyloidjestbiałkiemzbudowa-
nymnajczęściejz40i42aminokwasówijakwspomniano,stanowi
fragmentznaczniedłuższegobłonowegobiałkaprekursorowego.
Beta-amyloidpouwolnieniuzbAPPodkładasięwmózguwpostaci
monomerów,którenastępnieagregujądooligomerów.Monomery
Abpojawiająsięwmózgunaskutekdziałaniadwupatologicznych
sekretazbig.W1988r.znalezionopatogennemutacjedlaAD
wobrębiegenówdlapreseniliny1(chromosom14)ipreseniliny2
(chromosom1).Presenilinytobiałkawchodzącewskładkompleksu
Ysekretazy.Znanesąjużsetkimutacjisprawczychwgenachdla
presenilin,przedewszystkimwgeniedlapreseniliny1.
2
