Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
FizjologicznadegradacjabAPPprzez0sekretazęniedoprowadza
dokumulacjiwmózguwłókienkowychzłogówAb.Wiadomo,że
najbardziejtoksycznedlaelementówmorfotycznychmózgusąoli-
gomeryAb,któreagregują,tworząccorazbardziejzorganizowane
blaszkistarczeistająsięmniejtoksyczne.OligomeryAbzaburzają
wewnątrzkomórkowąrównowagęjonówwapnia,uszkadzająmi-
tochondria,uruchomiająprocesyoksydoredukcyjne,prowadząc
dośmiercikomórkinajczęściejwmechanizmieapoptozy[Guo
iin.,2020].Neurytycznąblaszkęstarczątworzą,pozazagrego-
wanymiwłóknamibeta-amyloidu,dystroficzneneurytyzawierają-
cezłogibiałkatau,aktywowanymikroglejireaktywneastrocyty.
W85–90%przypadkówADzłogiamyloiduodkładająsiętakże
wścianachnaczyńróżnegokalibru,skądporazpierwszywyekstra-
howałgoGlenner.Tadegeneracjanaczyńmózgowychnosinazwę
kongofilnejangiopatiiamyloidowej(CAA–congophilicamyloid
angiopathy)odhistorycznejmetodyuwidacznianiaAbwnaczy-
niachzapomocąbarwnikaCongored[Jellinger,2020].
Białkotau
Gendlabiałkatau(białkatowarzyszącegomikrotubulom
itworzącegowwarunkachfizjologicznychszkieletkomórki)znaj-
dujesięnachromosomie17.Patologiczniefosforylowanebiałko
tauagregujewewnątrzneuronalnie,tworzącwłókienkowestruk-
turyopisywanejakozwyrodnienieneurowłókienkoweneuronów.
Obecnośćzagregowanegobiałkatauwcytoplazmieiwdendry-
tach,awmniejszymstopniu–waksonach,najpierwdoprowadza
douszkodzeniafunkcji,ostateczniezaś–dorozpadukomórkiner-
wowej,poprzedzonegodysfunkcjąsynaps.Istniejądowodynapro-
pagacjębiałkataupomiędzyneuronami–podobnądotejznanej
oddawnawchorobachprionowych.Zjawiskoto,jaksięwydaje,
dotyczytakżeAb.
PrzyczynychorobyAlzheimera
3
