Treść książki

Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
Przykłademlizozym(rys.2.17c),który
z3,99nm(wHb)do3,34nm(wHbO
2
)
zawieralokalnerurkowateregiony0-he-
[P75,s.90].Wydajesię,żecząsteczka
liksowe,zakrętyirozciągniętełańcuchy
hemoglobiny„oddycha”.Wprzeciwieńs-
polipeptydowezmniejregularnąkonfor-
twiejednakdopłuca,którezwiększaswą
macją.
pojemnośćprzypobieraniutlenu,wcząs-
mentyheliksoweiharmonijkoweprze-
KlasaIVbiałka,wktórychfrag-
teczceoksyhemoglobinyowymiarach
6,4×5,5×5,0nmzbliżeniepodjednos-
platająsięregularnie,tworzącstrukturę
teko0,65nmmajakgdybyzapobiec
…0…0…,np.wdehydrogenaziealdehydu
utraciezwiązanegocennegotlenucząs-
3-fosfoglicerynowego(rys.2.17d).
teczkowego[P24,s.57–58].Zwiększenie
KlasaVzazwyczajmałebiałka
tejodległościwodtlenowanejhemoglo-
(należącegłówniedoneurotoksyn),które
binieuwalniacząsteczkęodzwiązanego
niemająwielufragmentówookreślonej
tlenu.
strukturzedrugorzędowej;zawierajądużo
mostkówdwusiarczkowych.
D
ENATURACJAIRENATURACJACZĄSTECZEKBIAŁ-
KOWYCH
.Termin:denaturacjabiałekobej-
S
TRUKTURACZWARTORZĘDOWA
.Dotyczytylko
mujezmianywstrukturzeprzestrzennej
białekzbudowanychzwięcejniżjednego
cząsteczkibiałkowej(IV,IIIlubIIrzędu),
łańcuchapolipeptydowegoiichtrójwymia-
wskutekktórychbiałkonaturalneulega
rowejkonfiguracji.Warunkująwnież
deformacji(alebezhydrolitycznegozde-
żnetypywiązańchemicznych:odwodo-
gradowaniałańcuchapolipeptydowego)
rowychdoatomowych.Reprezentujeona
itraciwłaściwościcharakterystycznedla
sobąupakowaniewprzestrzeniconajmniej
białkarodzimego,wtymbiologiczne:
dwóchłańcuchówpolipeptydowych,two-
enzymatyczne,antygenowelubhormonal-
rzącychcząsteczkędanegobiałkaistano-
ne.Białkozdenaturowaneżnisięod
wiącychjegopodjednostki,któreniezaw-
rodzimegom.in.tym,żewśrodowisku
szeidentyczne.Typowymtetramerem
opHpunktuizoelektrycznegojestnieroz-
dwóchtypówpodjednostekwpostaciłań-
puszczalne.Denaturacjęwywołująnie-
cuchów0ijesthemoglobina,(strukturę
któreczynnikifizyczne(np.ogrzewanie,
Hbczłowiekarozszyfrowałmetodąrentge-
wysychanie,wstrząsaniewodnychroz-
nograficznąPerutz[15]współlaureat
tworówbiałkawatmosferzepowietrza,
nagrodyNoblazJ.C.Kendrewem;1962).
ultradźwięki)orazchemiczne,m.in.kwa-
Należypodkreślić,żewodniesieniu
sy,zasady,jonymetaliciężkich,detergen-
dowielubiałek,zwłaszczaenzymatycz-
ty,np.dodecylosiarczansodowy,aprzede
nych,zaobserwowanocyklicznezmiany
wszystkimzwiązkizrywającewiązania
konformacyjnekorelującezfunkcjono-
dwusiarczkowe,m.in.2-merkaptoetanol,
waniemtychbiałek.Mówisię,żetakie
któryzłańcuchamibocznymicysteiny
cząsteczkibiałkowe„pulsują”lub„od-
tworzymieszanemostkidwusiarczkowe
dychają”[11].Cząsteczkęhemoglobiny
ulegającedalszejredukcjidogrupłSH
nazywasięmolekularnympłucem”.
wnadmiarzetegoodczynnika(rys.2.18).
Okazałosię,żeutlenowaneinieutleno-
Wymaganejestwstępnerozpleceniełań-
wanehemoglobinyżniąsięznacznie
cuchówpolipeptydowychwwynikuroze-
strukturą
czwartorzędową.
Najbardziej
rwaniawiązańwodorowychgłównieza
spektakularnyjestruchłańcuchów,
pomocąmocznika(8mol/l)lubchlorowo-
czegowyrazemzmniejszenie,wwy-
dorkuguanidyny(Gdn-HCl,6mol/l).
nikuutlenowania,odległościmiędzyato-
DziałaniateniszczązarównoII-,jakiIII-
mamiżelazawpierścieniachhemowych
orazIV-rzędowąstrukturęcząsteczkibiał-
ulokowanychwfałdachtychłańcuchów
ka,awięcjejkonformację.
47