Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
Strukturatrzeciorzędowajesttoupa-
Zkoleigłośneostatnioigroźnecho-
kowaniewszystkichatomówłańcucha
robyprionowe,takiejak:zespółotę-
polipeptydowegoookreślonejstrukturze
piennyCreutzfelda–Jacobauludzi,scra-
IiIIrzęduwywołanewzajemnymod-
pieuowiecorazgąbczastezwyrodnienie
działywaniemłańcuchówbocznychami-
mózguubydła(encefalopatiagąbczasta
nokwasów.Warunkująjąwiązaniache-
krów,„chorobaszalonychkrów”),uzna-
micznewszystkichtypów,tj.pozawią-
wanesązaskutekzaburzeńwstrukturze
zaniemwodorowym—mostkidisulfi-
drugorzędowejitrzeciorzędowejbiałek.
dowe(energiawiązania:
50kcal,tj.
Chodzitum.in.okonwersjębiałka
210
kJ/mol),
oddziaływania
jonowe
PrP
c
(ang.prionproteincellular,m.cz.
(38–110kcal,tj.160–460kJ/mol)ihyd-
27–30kDa)wPrP
sc
(ang.prionprotein
rofobowe(1–2kcal,tj.4–8kJ/mol).
scrapie),
obejmującą
przekształcenie
Strukturaczwartorzędowadotyczytyl-
0-heliksów
w
struktury
ł-fałdowe
kobiałekzbudowanychzwięcejniż
[28–31],jednakzudziałemzamiany
jednegołańcuchapolipeptydowego.
leucynywpoz.102naprolinę[P26a,
Spektakularnymprzykłademznaczenia
t.VIII,s.392].Wnazewnictwieza-
prawidłowejsekwencjiaminokwasowej
proponowanymprzezgrupęStanleya
jestanemiasierpowata(niedokrwistość
S.Prusinera(laureataNagrodyNobla
sierpowatokrwinkowa),
jako
choroba
z1997r.zaodkrycieprionów)zUni-
opodłożumolekularnymspowodowana
wersytetuwSanFrancisco,terminowi
zastąpieniemkwasuglutaminowegohyd-
„prion”(ang.proteinaceousinfectious
rofobowąresztąwalinywpozycji6łań-
particle)odpowiadaokreślenie„czynnik
cuchówłhemoglobiny.
scrapie”[29,30].
