Treść książki

Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
Profilinautrzymujemonomeryczną,
i29%-struktury[6,8,87,147].Profilinę
przedwłókienkową(ang.profilamentous)
zplazmodiówPhysarumpolycephalum
postaćaktyny,tj.aktynęG,wytwarzając
cechujem.cz.11000–13000orazpI
zniąmocnykompleksprofilina/aktyna
5,35–5,4[141].
(1:1)zwanywskrócieprofilaktyną[163].
Opierającsięnapodobieństwiesekwen-
Zostałaonawyizolowananajpierwze
cjiaminokwasowejzbadanychprofilin
śledziony,grasicyimózgubydła,zpłytek
(śledzionaitrzyizoformyzAcanthamoe-
krwiczłowiekaorazzkilkubezkręgow-
ba)zaproponowano,żeaminoterminalny
ców(tab.4.1,poz.1),aostatniozko-
region(reszty1–35)zawieradomenęwią-
mórekwątrobiakaHepG2uludzi[89].
żąaktynę[8].Drugątakądomenęwy-
Zapomocąprzeciwciałprzeciwoczysz-
krytowC-końcowejczęściprofiliny
czonejprofiliniezmięśniżołądkaświni,
z
Acanthamoeba
(16
reszt
w
poz.
obecnośćjejstwierdzonowwielutkan-
104–119).Wykazujeonadużepodobień-
kachniemięśniowychorazwmięśniach
stwodosekwencjiaminokwasowejwbiał-
gładkichkręgowców(bydło,świnia,ku-
kachklasyII,tj.„czapeczkujących”(tab.
ra);uważasięzabiałkopowszechne,
4.1,poz.5),amianowiciegelsolinyczło-
aletkankowospecyficzne,małocząstecz-
wieka
oraz
Physarum
polycephalum
kowe(11000–16000),zbudowanezje-
(resztywpoz.94–109)[7],copozwala
dnegołańcuchapolipeptydowego[30].
przypuszczać,żeprofilinazAcanthamoeba
Oczyszczonypreparatprofilinyśledziony
mawłaściwościcząsteczekABPzarówno
cielątmam.cz.15220ipI9,2–9,4[139].
klasyI,jakiII[6].
Pierwszasekwencjaaminokwasowate-
Ponadtowykazano,żeprofilina,jak
gobiałkazostałapodanajużw1979r.
równieżjejkomplekszaktynąwpostaci
[139],anastępniezweryfikowana[5].
profilaktyny,wchodziwinterakcjęzanio-
Stwierdzono,żeprofilinyssakówledzio-
nowymfosfolipidem,tj.fosfatydyloinozy-
nybydłaipłytekkrwiczłowieka)zawie-
tolo-4,5-bisfosforanem(ang.phosphatidy-
rająpo139reszt,przyczympodobieństwo
linositol-4,5-bisphosphate;skrótPIP
2
)
ichsekwencjiaminokwasowejsięga95%
(por.8.5.2).CząsteczkaPIP
2
okazałasię
[5].AminokwasN-końcowyjestacetylo-
najbardziejaktywnymfosfolipidem,po-
wany,zaśC-końcowytotyrozyna.Zsek-
wodującymszybkąiskutecznądysocjację
wencjiaminokwasowejprofilinyssaków
profilaktynywrazztowarzyszącątemu
wywnioskowano,
że
aminoterminalna
procesowipolimeryzacjąwłókienaktyny
częśćjejłańcuchapolipeptydowegoma
F[94].Wydajesię,żeinterakcjaPIP
2
-konfigurację,natomiastkarboksyloter-
zprofilinąstanowipowiązaniemiędzy
minalnastrukturę0-heliksu.Amino-
tzw.cyklemPIP
2
isystememmikrofila-
kwasyC-końcowe,zarównoprofiliny(ty-
mentów.PodczasreakcjiprofilinyzPIP
2
,
rozyna),jakiaktyny(fenyloalanina),
zprofilaktyny(profilina/aktyna)uwalnia
niezbędnedowzajemnegooddziaływania
sięaktyna,cosugeruje,żekompleksten
obutychbiałek[87].
możebyćrozpatrywanyjakobezpośredni
ProfilinawydzielonazAcanthamoeba
prekursormikrofilamentówwkomórkach
castellaniimakrótszyłańcuchpolipep-
niemięśniowych.
tydowy(125aminokwasów),mniejsząma-
Wielekomórekeukariotycznychmagę-
cząsteczkową(12500)ipunktizoelek-
stąsiateczkęMF,czylifilamentówaktyny
tryczny(ok.6,4)niżprofilinassaków.
ztowarzyszącymijejbiałkami,rozpostartą
Odmiennyrównieżjestjejskładamino-
tużpodbłonąplazmatyczną.Wobeczaob-
kwasowy:brakcysteinywprzeciwieństwie
serwowaniapolimeryzacjiaktynyzacho-
dotrzechcysteinwprofiliniessaków.Jej
dzącejwpobliżubłonykomórkowejmoż-
cząsteczkazawieraokoło28%0-heliksu
naprzypuszczać,żeprofilaktynanie-
67