Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
minalną(symbol—CT)[90],awich
naII),będącymsubstratemdlakinazy
obrębietrzypeptydywiążącesięzaktyną,
tyrozynowejorazwbiałkup35(inaczej:
tj.1)N-terminalny14NT(14kDa)—
aneksynaI,kalpaktynaII,lipokortynaI).
tworzącykompleks(1:1)zG-aktynąide-
Cząsteczkip36ip35należądorodziny
polimeryzującyF-aktynę,2)przylegający
aneksyn—białekwiążącychjonyCa
2+
doniegopeptyd26NT(26kDa),który
ifosfolipidybłon[61,149](por.8.5.2).Są
oddziałuje
zarówno
z
G-aktyną,
jak
onezlokalizowanewcytoszkielecietuż
iF-aktynąoraz3)41CT(41kDa)—wdo-
podbłonąkomórkowąorazwiążąsię
meniekarboksyloterminalnej[24a].Ami-
zfilamentamiaktynowymiinvitro[64].
noterminalnapołówkałańcuchapolipep-
Ponadtozdolnośćbiałkap36dooddziały-
tydowegojestodpowiedzialnazarozdrob-
waniazarównozfosfolipidamibłon,jak
nienie(fragmentację)filamentuaktyny
ielementamicytoszkieletu,atakżejego
pozostającniewrażliwąnajonyCa
2+
,pod-
lokalizacjatużpodbłonąkomórkowąsu-
czasgdyczęśćkarboksyloterminalnaje-
gerują,żemożeonoodgrywaćrolęwwią-
dyniewiążesięzaktyną—itowyłącznie
zaniupoprzecznympodbłonowegocyto-
wobecnościjonówCa
2+
[24a,90].
szkieletuzbłonąkomórkową.Obecność
Analizasekwencji755aminokwasów
podobnychdomenwgelsolinieibiałku
gelsolinyosoczaludzkiego,odczytanej
p36pozwalaprzypuszczać,żewłaśniete
zkolejnościkodonówjejcDNA,wskazała
domenyreprezentująmiejscawiążąceak-
naobecnośćwN-końcowymregionietego
tynę[25].Wroku1992dokonanokrysta-
białka(sprzyjającymfragmentacjifilamen-
lizacjiludzkiejgelsoliny[120].
tuaktynowego)tetrapeptyduAsp-Glu-Ser-
Wilinajestbiałkiemom.cz.około
-Gly(DESG),odnalezionegorównież
95000(tab.4.2,poz.3)wydzielonym
wC-końcowejczęściłańcuchapolipep-
wpostacidwóchizoformoodmiennym
tydowegoniemięśniowejaktyny[92](rys.
punkcieizoelektrycznymzrąbkówchłon-
4.5).Wartododać,żekarboksyloterminal-
nychkomóreknabłonkowychjelitacien-
nyobszarniemięśniowejaktynyjestzaan-
kiegokury(pI6,26i6,34[22,79,129])
gażowanywoddziaływanieaktyna-aktyna
orazszczura(pI6,08i6,11[3]).Oznaczo-
wfilamentachaktynowych[161].Przy-
nojużsekwencję825aminokwasówdla
puszczasię,żeówtetrapeptyd,należący
wilinykury[15].Cząsteczkawilinypo-
dodomenygelsolinyodpowiedzialnejza
chodzenialudzkiegocechujesięm.cz.
fragmentacjęwłóknaaktynowego,może
92500ikolejnością826aminokwasów
odgrywaćrolęwwiązaniugelsolina-aktyna
[11].Wilinastanowigłównyskładnik
[25].Zwracasięuwagęnaobecnośćpo-
rdzeniowejwiązkimikrofilamentówkosm-
dobnegotetrapeptyduwbiałkup36(ina-
kówizasocjowanychbiałek,ajednocześ-
czej:aneksynaII,kalpaktynaI,lipokorty-
niespecyficznyznacznikdlakomórek
aktyna…
gelsolina
wilina
seweryna
aktyna0
3
6
E
1
94
S
7
S
0
9
T
7
3
6
E
1
Y
D
E
S
G
P
S
I
V
H
R
K
C
F:
3
75
Q
D
E
S
G
A
A
A
I
F
T
V
Q
L
10
8
Q
D
E
Q
G
A
A
A
I
Y
T
T
Q
M
8
4
Q
D
E
A
G
T
A
A
Y
K
T
V
E
L
111
Y
D
E
A
G
P
S
I
V
H
R
K
C
F:
3
75
Rys.4.5.Podobieństwosekwencjiaminokwasowejwobrębiekarboksyloterminalnejdomenyaktyny
0i…orazwkilkucząsteczkachABP(wg[162],wybórdanych)
69
