Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
160
StrukturaifunkcjebiałkaKlotho
Mechanizm,zasprawąktóregomodyfikacjaN-glikanówprowadzido
zwiększenialiczbykanałówTRPV5napowierzchnikomórkiwyjaśnionyzostał
przezChaiwsp.[26].UsunięcieresztykwasusjalowegozN-glikanówkanału
TRPV5przezbiałkoKlothoumożliwiawiązaniesięTRPV5zgalektyną1.
Substratemdlagalektyny1jestN-acetylolaktozaminapołączonazkwasem
sjalowymwiązaniem02,3-glikozydowym.UsunięcieprzezbiałkoKlotho
resztykwasusjalowegozN-glikanówTRPV5prowadzidoodsłonięcia
N-acetylolaktozaminy,stanowiącejsubstratdlagalektyny1.Zasprawą
galektyny1dochodzinastępniedosieciowaniaN-glikanówsąsiadujących
kanałów
TRPV5.
Połączenie
to
ogranicza
z
kolei
ich
endocytozę,
wkonsekwencji
czego
dochodzi
do
zwiększenia
retencji
TRPV5
na
powierzchnikomórek[12,25,26].Sugerujesię,żeregulacjagospodarki
wapniowejpodlegarównieżkontroliprzeztransbłonowąformębiałka.Klotho
zaangażowanejestbowiemwregulacjęaktywnościATPazysodowo-potasowej.
ATPazaNa
+
K
+
jestszerokorozpowszechnionymenzymemstanowiącym
integralnyskładnikbłonwielukomórek.Białkotoskładasięzpodjednostki0
(ok.113kDa)orazβ(ok.35kDa).Podjednostka0odpowiadazatransport
jonóworazaktywnośćkatalityczną,natomiastpodjednostkaβzaangażowana
jestwregulacjęaktywnościpodjednostki0[21].ATPazaNa
+
K
+
jestważnym
regulatoremwewnątrzkomórkowegostężeniajonówsoduipotasu.Gradient
sodowo-potasowystanowizkoleisiłęnapędowądlatransportuwielucząsteczek
przezbłonękomórkową.Sugerujesię,żewytwarzanyprzezATPazęNa
+
K
+
gradientjonówsoduzaangażowanyjestrównieżwregulacjętransepitelialnego
transportu
jonów
wapniowych
na
terenie
splotów
naczyniówkowych,
przytarczycoraznerek[21,27].Wykorzystującmetodęfrakcjonowania
subkomórkowegoudowodniono,iżATPazasodowo-potasowamazdolność
