Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
A3–Budowaifunkcjebiałek
23
zwijaniu,skądcząsteczkiwodysąwypierane.Dajetoogólnąstabilnośćpowstałej
strukturze.Strukturatrzeciorzędowajeststabilizowanaróżnegotypuoddziaływa-
niaminiekowalencyjnymimiędzyłańcuchamibocznymi.SątosiłyvanderWaalsa,
wiązaniawodorowe,elektrostatycznemostkisolnetworzącesięmiędzyprzeciwnie
naładowanymigrupamiioddziaływaniahydrofobowepowstającemiędzyniepolar-
nymiłańcuchamibocznymiaminokwasówalifatycznychiaromatycznych.Dodat-
kowomogąsiętworzyćkowalencyjnemostkidisiarczkowemiędzyresztamidwóch
cysteinodległychodsiebiewstrukturzepierwszorzędowej,leczzbliżonychdosiebie
wupakowanejstrukturzetrzeciorzędowej.Zniszczeniestrukturydrugo-itrzecio-
rzędowejprzezpodgrzanielubekstremalnepHprowadzidodenaturacjibiałka
iutworzeniakonformacjitypustatystycznykłębek.Podenaturacjiaktywnośćbiolo-
gicznabiałkazostajezazwyczajutracona,acząsteczkimajątendencjędołączenia
sięitworząnierozpuszczalneagregaty,ponieważwformiezdenaturowanejbiałka
prezentująnapowierzchniresztyhydrofobowedążącedooddziaływaniazesobą,
bywykluczyćcząsteczkiwody.
To,jakważnejestprawidłowezwinięciebiałka,ilustrujefakt,żeschorzenianeurode-
generacyjne,takiejakchorobaAlzheimera,sązwiązanezgromadzeniemsięnieroz-
puszczalnychagregatówbiałkowychwneuronach,zwanychzłogamiamyloidowymi,
zbudowanychgłówniezestrukturB.Wprzypadkuchorobyowieczwanejkołowa-
cizną,gąbczastejencefalopatiibydła(BSE,chorobywściekłychkrów)ichoroby
Creutzfeldta-Jakoba(CID,chorobyludzkiej)czynnikiemchorobotwórczymjest
prionzbudowanygłówniezbłędniezwiniętychcząsteczekbiałka.Wmomenciewnik-
nięciaprionudoneuronudochodzidozwiązaniasięprionuzpowiązanymzprionem
białkiemkomórkowym,cowywołujedenaturację(nieprawidłowezwinięcie)tego
ostatniego.Wiązanieuruchamiareakcjęłańcuchowądenaturacjibiałkakomórko-
wegoitworzeniesięamyloidu,prowadzącdoutratyfunkcjiprzezkomórkę.
Strukturaczwartorzędowa
Wielebiałekskładasięzdwóchlubwięcejłańcuchówpolipeptydowych(podjedno-
stek)itworzyoligomery-zkilkupodjednosteklubmultimery-zwielupodjed-
nostek.Podjednostkimogąbyćidentyczne(homomery)lubróżne(heteromery).
Naprzykładhemoglobinamadwałańcuchyα-globinoweidwałańcuchyB-globi-
nowe(α2B2).Tesamesiły,którestabilizująstrukturętrzeciorzędową,utrzymują
razempodjednostkibiałka.Wśródtychwiązańsąrównieżmostkidisiarczkowe
międzydwiemacysteinaminależącymidoróżnychpolipeptydów.Tenpoziomorga-
nizacjinazywasięstrukturączwartorzędową.Tworzenietakiejstrukturypowo-
dujepewneimplikacje.Popierwsze,umożliwiatworzeniebardzodużychcząsteczek
białkowych,takichjakmikrotubulecytoszkieletu(patrztematA4,rys.1).Podrugie,
możezapewnićbiałkuwiększąfunkcjonalnośćpoprzezpołączenieróżnychaktyw-
nościwjednącałość,takjakwprzypadkuholoenzymupolimerazyDNAIIIirepli-
somu(patrztematD2).Częstooddziaływaniamiędzypodjednostkamisąmodyfiko-
wanepoprzezzwiązaniemałychcząsteczek,cozkoleimożeprowadzićdoefektów
