Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
wykazującymipodobnąstrukturęipodobnąaktywnośćkatalityczną.Dobrymtego
przykłademmogąbyćdwaenzymyproteolityczne:subtylizyna(enzymbakteryjny)
ichymotrypsyna(enzymzwierzęcy).Chociażsekwencjaaminokwasowaobubiałek
jestbardzoróżnaisąonezbudowanezróżnychmotywówstrukturalnych,towobu
białkachpowstałaidentycznatriadakatalityczna,czyliorientacjaprzestrzenna
trzechaktywnychkatalitycznieaminokwasów-seryny,histydynyikwasuasparagi-
nowego.Obaenzymywykorzystujątensammechanizmkatalitycznywceluhydro-
lizowaniawiązańpeptydowych.Takiebiałkaokreślamymianemfunkcjonalnych
analogów.Jeślipodobnemotywystrukturalnebiałkawyewoluowałyniezależnie,
takiebiałkasąnazywanestrukturalnymianalogami.
pierwotna
globina
hemoglobina
łańcuchy
łańcuchy
mioglobina
łańcuchy
łańcuchy
łańcuchy
łańcuchy
łańcuchy
łańcuchy
Czas
Rys.8.Ewolucjabiałekglobinowychwywodzącychsięodpierwotnejglobiny
Funkcjebiałek
•
Enzymy:ZwyjątkiemkilkuaktywnychkatalityczniecząsteczekRNA(patrz
tematJ2)wszystkieenzymysąbiałkami.Enzymymogązwiększaćszybkość
reakcjibiochemicznejokilkarzędówwielkości.Wiązaniesubstratuprzezenzym
odbywasięprzezoddziaływanianiekowalencyjnezłańcuchamibocznymispecy-
ficznychaminokwasów.WśródoddziaływańtychznajdująsięsiłyvanderWaalsa,
wiązaniawodorowe,mostkisolneioddziaływaniahydrofobowe.Specyficzność
wiązaniamożebyćniezwykleduża-taka,żezenzymemwiążesiętylkojeden
rodzajsubstratu(np.oksydazaglukozowawiążetylkoglukozę),lubmniejsza-
zenzymemwiążesięspecyficzniewielerodzajówsubstratów(np.heksokinaza
wiążeróżneheksozy).Łańcuchyboczneaminokwasówmogąbyćbezpośrednio
zaangażowanewkatalizę,działającjakogrupynukleofilowelubjakodawcyalbo
biorcyprotonów.
