Mikrokalorymetryczne badania przemian konformacyjnych albuminy poddanej działaniu wybranych czynników fizykochemicznych

Anna Michnik

Uzyskaj dostęp

Zakup książkę

ISBN/ISSN:

978-83-8012-866-8

DOI:

Wydawnictwo:

Uniwersytet Śląski

Rok wydania:

2009

Liczba stron:

146

XML:ISBN/ISSN:

ONIX MARC21

Bibliografia:

Michnik, Anna. Mikrokalorymetryczne badania przemian konformacyjnych albuminy poddanej działaniu wybranych czynników fizykochemicznych. Red. . Katowice: Uniwersytet Śląski, 2009, 146 s. ISBN 978-83-8012-866-8

Bibliografia refWorks:

RT Book, Whole

SR Electronic(1)

A1 Michnik, A.

T1 Mikrokalorymetryczne badania przemian konformacyjnych albuminy poddanej działaniu wybranych czynników fizykochemicznych

PB Uniwersytet Śląski

PP Katowice

YR 2009

SN 978-83-8012-866-8

Bibliografia BibTex:

@Book{ 154837, author = "Michnik, Anna", editor = "", title = "Mikrokalorymetryczne badania przemian konformacyjnych albuminy poddanej działaniu wybranych czynników fizykochemicznych", publisher = "Uniwersytet Śląski", year = "2009", address = "Katowice", isbn = "978-83-8012-866-8" }

Bibliografia endNote:

TY - BOOK

AU - Michnik, Anna

ED -

TI - Mikrokalorymetryczne badania przemian konformacyjnych albuminy poddanej działaniu wybranych czynników fizykochemicznych

PB - Uniwersytet Śląski

CY - Katowice

PY - 2009

SN - 978-83-8012-866-8

ER -

Netografia (standard APA):

Michnik, Anna. Mikrokalorymetryczne badania przemian konformacyjnych albuminy poddanej działaniu wybranych czynników fizykochemicznych [baza danych online] Katowice: Uniwersytet Śląski, 2009 [dostęp: 03 07 2024]. Dostęp w Ibuk Libra: https://libra.ibuk.pl/reader/mikrokalorymetryczne-badania-przemian-konformacyjnych-albuminy-anna-michnik-154837.

roztwory wodne, przekształcenia strukturalne, albumina, wzrost temperatury, mikrokalorymetryczne badania, czynniki fizykochemiczne

W pracy przedstawiono i przedyskutowano wyniki badań przemian strukturalnych surowiczej albuminy ludzkiej i wołowej, przebiegających pod wpływem kontrolowanego wzrostu temperatury w roztworach wodnych. Zastosowanie wysokiej jakości czułego mikroka...

Więcej

ISBN/ISSN:

978-83-8012-866-8

DOI:

Wydawnictwo:

Uniwersytet Śląski

Rok wydania:

2009

Liczba stron:

146

XML:ISBN/ISSN:

ONIX MARC21

Wprowadzenie /7
1.1. Stan konformacyjny białka /13
1. Białka: konformacja, pojemność cieplna /13
1.2. Pojemność cieplna białek /15
2. Albumina — struktura i funkcje /20
3.1. Termiczne rozfałdowanie białka /24
3. Badania DSC białek /24
3.2. Aspekty kinetyczne w procesie denaturacji białek — model Lumry—Eyringa /31
4.1. Podstawy analizy dekonwolucyjnej /35
4. Analiza dekonwolucyjna krzywych DSC /35
4.2. Przejścia niezależne /37
4.2.1. Model niezależnych przejść dwustanowych, uwzględniający efekty ΔCp /39
4.2.2. Model niezależnych przejść dwustanowych, z wykluczeniem efektów ΔCp /40
4.2.3. Model niezależnych przejść niedwustanowych /40
4.3. Przejścia sekwencyjne /41
4.4. Pojedyncze przejście dwustanowe z dysocjacją podjednostek /42
5.1. Charakterystyka DSC termicznej przemiany pomiędzy stanem natywnym i zdenaturowanym albuminy /44
5. Proces termicznej denaturacji albuminy w roztworach wodnych /44
5.2. Specyfika termicznych przemian konformacyjnych albuminy ludzkiej i wołowej /48
5.3. Wpływ obecności kwasów tłuszczowych na charakter termicznego rozfałdowania albuminy /52
5.4. Analiza dekonwolucyjna krzywych DSC albuminy /54
6.1. Przemiany BSA w roztworach o pH w zakresie 3,5—7,0 /63
6. Termiczna denaturacja albuminy surowicy w roztworach wodnych modyfikowanych wybranymi czynnikami chemicznymi /63
6.2. Proces termicznej denaturacji HSA i HSAf w roztworach wodnych etanolu /71
6.2.1. Białka w roztworach wodno-alkoholowych /71
6.2.2. Proces termicznej denaturacji HSA i HSAf w obecności etanolu /73
6.2.3. Wiązanie etanolu do albuminy /75
6.2.4. Analiza dekonwolucyjna krzywych DSC albuminy w roztworach etanol-woda /79
7.1. Wpływ promieniowania o częstości radiowej na trwałość konformacji albuminy wołowej /84
7. Skutki ekspozycji roztwor�w wodnych albuminy na wybrane zakresy promieniowania elektromagnetycznego /84
7.2. Konformacyjna reorganizacja albuminy pod wpływem promieniowania UV /92
Podsumowanie /105
Dodatek /109
D I. Wiązanie kwasów tłuszczowych do albuminy /109
D II. Siły stabilizujące strukturę białka /111
D III. Wpływ środowiska na konformacyjną stabilność makromolekuły białka /114
D IV. Pomiary kalorymetryczne i spektrofotometryczne /119
D V. Analiza statystyczna wynik�w /120
Literatura /121
Summary /139
Zusammenfassung /141

wystarczającadoprawidłowegoopisutermodynamikiprzemiany.Znaczące

udoskonalenieaparaturykalorymetrycznejorazpojawieniesiękomercyjniedo-

stępnychkalorymetrówowysokiejczułości,np.różnicowychkalorymetrów

skaningowychDSC,charakteryzującychsięczułościąułamkamikrowata,przy-

czyniłosiędozastosowaniametodkalorymetrycznychwbadaniachprzemian

zachodzącychwbiałkachpodwpływemtemperatury.Dobrejjakościmikroka-

lorymetryumożliwiajądetekcjęnawetstosunkowosłabych,subtelnychzmian

wywoływanychwenergetycetychprzemianróżnorodnymiczynnikami.Mikro-

kalorymetrVPDSC(MicroCalCo.),stosowanywbadaniach,którychwyniki

prezentowanesąwtejpracy,należydoklasytakichwysokoczułychkaloryme-

trów,przeznaczonychdobadaniapróbekwstanieciekłymiwszczególności

bardzodobrzenadajesiędobadaniaroztworówbiałek.

Obecniezgromadzonopokaźnymateriałdoświadczalnydotyczącybadań

termicznejdenaturacjibiałekmetodąDSC.Złożonośćobserwowanychprze-

mian,ichzależnośćodspecyfikibadanychstrukturbiałkowych,jakiwielu

czynnikówdoświadczalnychstanowioatrakcyjnościproblematyki,ajednocze-

śnieutrudniaporównywaniewynikówuzyskiwanychprzezróżnychautorów.

Wniniejszymopracowaniuograniczonosiędozaprezentowaniaiprzedyskuto-

wanianapodstawiedostępnychdanychliteraturowychzagadnieńdotyczących

termicznychprzemianalbuminy.Wielezzawartychtreścimajednakuniwersal-

nycharakteriilustrujeróżnorodnośćorazspecyfikęproblemówzwiązanych

zanaliząprocesówprzebiegającychwroztworachbiałekpodwpływemwzrostu

temperatury.

Termicznerozfałdowaniebiałkauważasięzaprzejścieglobalne,coozna-

cza,żeprocesowitemuwokreślonychwarunkachulegacząsteczkajakocałość,

aniepolegaononastopniowymosłabieniustrukturyzewzrostemtemperatury

(JACKSON,2006).Dlamałychbiałekglobularnychprocesichtermicznejdenatu-

racjimożebyćczęstorozpatrywanyjakodwustanowy,nacowskazujezgodność

entalpiikalorymetrycznejivan’tHoffa(PRIVALOV,1979),tzn.żewtemperatu-

rachbliskichprzejściuwspółistniejądwastany:natywnyirozfałdowany.

Wprzypadkuwiększychbiałek,wielodomenowychlubzłożonychzkilkupod-

jednostek,opisprocesustajesiębardziejskomplikowany.Jeśliwszystkiepod-

jednostkiulegająrozfałdowaniurównocześnie,przejścienazywanejestkoopera-

tywnym.Kooperatywnemurozfałdowaniubiałkazłożonegoznidentycznych

podjednostektowarzyszyefektywnazmianaentalpiinamoln-meru,czyliental-

piavan’tHoffanrazywiększaodentalpiirozfałdowaniapojedynczejpodjed-

nostki.Entalpiavan’tHoffaokreślastromośćprzejścia:imwiększakoopera-

tywność,tymwiększaefektywnaentalpiaiprzejściebardziejstrome.

Porównanieentalpiikalorymetrycznejivan’tHoffadostarczainformacjinate-

matliczbykooperatywnychpodjednostekujawniającychsiępodczasprzejścia.

Denaturacjęniektórychdużychbiałekmożnaopisaćjakosumęprocesówdena-

turacjiichskładowychdomen.

Brak wyników

Mikrokalorymetryczne badania przemian konformacyjnych albuminy poddanej działaniu wybranych czynników fizykochemicznych

Treść książki

Znajdź bibliotekę blisko siebie, i uzyskaj dostęp do ebooka w systemie IBUK Libra