Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
Relacjemiędzystrukturąafunkcjąbiałekzależąsilnieododdziaływań
zrozpuszczalnikiem.Problemtenjestszerokobadanyodwielulatimimoto
wciążżywodyskutowany.Ponieważwiększośćbiałekfunkcjonujewroztworach
wodnych,znaczeniewodyizrozumienieróżnychaspektówoddziaływańwśro-
dowiskuwodnymjestszczególnieważne.Aktywnośćbiałkaorazjegokonfor-
macyjnaelastycznośćsąwdużymstopniuuwarunkowaneobecnościąwody.
Strukturanatywnychbiałekjestokreślonaprzezrównowagęwewnątrz-imię-
dzymolekularnychoddziaływańpomiędzyróżnymiresztamiaminokwasowymi
oraztymiresztamiimolekułamiwodyotaczającymibiałka.Tarównowaga
określatendencjęposzczególnychresztaminokwasowychdopreferowaniawnę-
trzalubpowierzchnibiałka.Możebyćzmienionanp.przezdenaturantyczysta-
bilizatoryobecnewroztworze,jakrównieżprzezzmianytemperatury,ciśnie-
nia,pHczysiłyjonowej.Ogólnastrukturabiałekjestwtedyosłabianalub
wzmacniana,zależnieodwłaściwościmolekuł.Badanietychzmiandostarcza
wartościowejinformacjinatematrolirozpuszczalnikawutrzymaniukonforma-
cjinatywnegobiałka.Krótkieomówienieoddziaływańistotnychdlastabilizacji
strukturybiałkaorazczynnikówmodyfikującychjązawartowrozdziałachDII
iDIIIDodatku.
Oddawnabadasięwpływpodstawowychczynnikówfizycznych:temperatu-
ryiciśnienia,natrwałośćstrukturbiałkowych.Paradoksalnie,śledzenieprocesu
denaturacji,awięcniszczeniastrukturybiałka,pozwalalepiejpoznaćizrozu-
miećoddziaływaniakluczowewprocesiefałdowaniabiałkadospecyficznejdla
niegokonformacjiorazistotnedlastabilizacjitejstruktury.Większośćzagad-
nieńdyskutowanychwtejpracyskupiasięwokółtermicznejdenaturacjibiałek,
apewneaspektydenaturacjiciśnieniowejprzedyskutowanowrozdzialeDIII
Dodatku.
Konformacjabiałkamożebyćrównieżzmienianapodwpływeminnych
czynnikówfizycznych,np.jonizującegopromieniowaniagamma(SZWEDA-
-LEWANDOWSKAetal.,1976;FESSASetal.,1998;LEEetal.,2000;LEE,SONG,
2002;CHO,SONG,2000;CIEŚLAetal.,2000).Autorzyniektórychpraczwracają
uwagę,żetakżepodczasbadańkrystalograficznychstrukturybiałekpromienia-
miXulegaonazmianie,copowodujeróżnicepomiędzystrukturami:natywną
istwierdzonąnapodstawieeksperymentudyfrakcyjnego(NAVE,1995;CARUGO,
CARUGO,2005).
Wynikibadańmikrokalorymetrycznychprezentowanewtejpracywykazały,
żetakżepromieniowanieelektromagnetyczneniejonizującezzakresuUVoraz
radiowegoprowadzidostrukturalnychmodyfikacjijednegozgłównychbiałek
osocza1albuminy(MICHNIKetal.,2004a,b,2008).
Pomiarkalorymetrycznyumożliwiabezpośredniewyznaczeniemakroskopo-
wejwielkościtermodynamicznej1entalpiibadanegoprocesu.Zewzględuna
kompensacjęentalpowo-entropowąsamawartośćzmianenergiiswobodnej
Gibbsa(entalpiiswobodnej),miarykonformacyjnejstabilnościbiałkaniejest
9
