Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
ĆWICZENIE1–AMINOKWASYIBIAŁKA
25
poduwagębudowęikształtorazwłasnościcząsteczek,wyróżniasiębiałkaproste(holopro-
teiny),zbudowanewyłączniezresztaminokwasów,orazbiałkazłożone(heteroproteiny),
wktórychdołańcuchapolipeptydowegoprzyłączonesągrupynieaminokwasowe.Białka
prostetoglobularnealbuminy,globuliny,prolaminy,gluteliny,protaminyihistonyoraz
fibrylarneskleroproteiny,natomiastbiałkazłożonetom.in.gliko-,nukleo-,lipo-,chromo-,
metalo-czyfosfoproteiny.Zewzględunapowinowactwodowodybiałkapodzielonona
hydrofilowe,czylirozpuszczalnewwodzie,orazhydrofobowe-nierozpuszczalne,których
powierzchniazdominowanajestprzezresztyaminokwasówniepolarnych[3,4].
Białkowstanienatywnym(rodzimym)-tzn.takim,wjakimwystępujeworga-
nizmiewsposóbnaturalny,pełniącswojebiologicznefunkcje-przyjmujeokreśloną
strukturęprzestrzenną,zwanąkonformacją.Wstrukturzeproteinwyróżnionokilka
poziomóworganizacjimolekularnej:
–
strukturaI-rzędowa:jesttokolejność,czylisekwencja,aminokwasówpołączo-
nychwłańcuchpolipeptydowyzapomocąwiązańpeptydowych;strukturatajest
określonainformacjązawartąwodpowiednichgenachiwarunkujewszystkie
przestrzennestrukturywyższegorzędu,azatemispecyficznewłasnościfizyko-
chemiczneorazfunkcjonalnenatywnychbiałek;
–
strukturaII-rzędowa:(α-helisa,β-forma,strukturawłóknakolagenu):tenpo-
ziomorganizacjicząsteczkibiałkawiążesięzkonformacjąfragmentówłańcucha
polipeptydowego,przyjmowanąwzależnościodprzestrzennegoułożeniapłasz-
czyznwiązańpeptydowych;strukturatastabilizowanajestprzezwiązaniawodo-
rowepomiędzygrupamisąsiadującychzesobąwiązańpeptydowych;
–
strukturaIII-rzędowa:jesttoprzestrzenneukształtowaniecałościłańcuchapoli-
peptydowego,tworzącegotrójwymiarowedomenystrukturalne,stabilizowanedo-
datkowymiwiązaniamiwodorowymigrupbocznychaminokwasów,wiązaniami
jonowymi,atakżeoddziaływaniamihydrofobowymi,siłamivanderWaalsaoraz
kowalencyjnymiwiązaniamidisiarczkowymipomiędzyresztamicysteiny;
–
strukturaIV-rzędowa:występujetylkowprzypadkubiałekoligomerycz-
nych,tzn.zbudowanychzkilkupodjednostekpolipeptydowych-protomerów,
icharakteryzujewzajemneułożeniewprzestrzeniposzczególnychłańcuchów
polipeptydowych.
Białka,jakopolielektrolityzawierającerozmaitebocznegrupyfunkcyjne,wyka-
zująwłasnościamfipatyczne.Dziękiobecnościwypadkowegoładunkuelektrycz-
negocząsteczkiproteinwędrująwpoluelektrycznym,czylipodlegająelektroforezie.
Białkamajązdolnośćwiązaniajonów,ahydrofiloweproteinyotaczająsię„płaszczem
wodnym”utworzonymzezasocjowanychcząsteczekwody.Roztworybiałekprzeja-
wiającechyukładówkoloidowych,apodwpływemsilnychelektrolitów(soli)ulegają
wysoleniuiwytrącająsięzroztworu(koagulacja)[4].
