Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
Rys.1.26.Trzykątytorsyjney,w,jopisująkonformacjęłańcuchaszkieletowegopeptydu
go.Ponieważwiązanietomawłaściwościwiązaniapodwójnego,kątwmożeprzyj-
mowaćtylkodwiewartości–0°lub180°.Istniejązatemtylkodwiemożliwekonfor-
macjewokółwiązaniapeptydowego–konformacjacisikonformacjatrans(rys.
1.27).Napodstawiezebranychdotejporydanychstrukturalnychmożnapowiedzieć,
żewbiałkachdominujekonformacjatrans.Konformacjaciswystępujestosunkowo
rzadko,najczęściejwmiejscachłączeniaresztprolinowych.
Rys.1.27.Wiązaniepeptydowepomiędzyresztąglicynowąiprolinowąwdwóchkonformacjach–cis
itrans
Wartościdwóchpozostałychkątówtorsyjnych,jiy,takżeniesądowolne.Wprak-
tyce,podczasanalizystrukturalnejokreślonejcząsteczkibiałka,opracowujesięmapę
wartościobukątówtorsyjnych.MapatanazywanajestwykresemRamachandrana
(rys.1.28).Wynikazniego,żewystępującewcząsteczkachkątytorsyjnejiyprzyj-
mujązwyklewartościwpewnychokreślonychzakresach.Polawidocznenawykresie
Ramachandranaodpowiadajązakresomzmiennościtychdwóchkątówtorsyjnych
włańcuchachszkieletowychfragmentówpeptydówtworzącychokreśloneelementy
strukturydrugorzędowej.Nawykresiewyróżnionesąhelisyaprawo-ilewoskrętna
orazstrukturyb(średniewartościkątówtorsyjnychjiydlatychelementówstruk-
turydrugorzędowejpodanesąwtabeli1.6).PozostałeobszarywykresuRamachan-
37
