Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
2.1.MOCKATALITYCZNA
Keqmożebyćwyrażonajakostosunekstężeniasubstancjioswobodnejenergii
niższejdosubstancjizwyższąenergią([B]/[A])lubjakoszybkośćreakcjiwkie-
runkunaprzódwodniesieniudoszybkościwstecznej(k
n
/k
w
).Enzymywtym
układziebardzoprzyspieszająszybkośćreakcjiwobukierunkachwjednakowym
stopniu,coprowadzidoszybkiegoosiągnięciastanurównowagi,uwarunkowa-
negowyłącznieenergiąswobodnąsubstratuiproduktu.
Możepowstaćpytanie,czyzawszeenzymyprzekształcająsubstancjeowiększej
energiiswobodnejwproduktymającemniejsząenergię?Ogólnieujmując,odpo-
wiedźpowinnabyćtwierdząca.Wiemyjednak,żeanabolicznączęśćprzemian
biochemicznychstanowiąreakcjeenzymatyczneprowadzącedobiosyntez,gdzie
zsubstratówomniejszejenergiiswobodnejpowstająproduktyenergetycznie
zasobniejsze.Czyżbytozaprzeczałoprawomtermodynamiki?Wżadnymrazie.
Enzymysązdolnedokatalizytakiegorodzajureakcjipodwarunkiem,żepotrafią
jednocześniehydrolizowaćcząsteczkęuniwersalnegonośnikaenergiiATP
zuwalnianiemztegotytułuokoło30kJ/molenergii.Takiesprzężeniedefosfo-
rylacjiATPisyntezywysokoenergetycznegoproduktunadajesumarycznemu
procesowicharakteregzoergiczny,czylitermodynamiczniemożliwydorealizacji.
Takwięc,dużamockatalitycznaenzymówpoleganaolbrzymimprzyspieszeniu
szybkościreakcjiwskutekobniżeniajejenergiiaktywacjibezingerencjiwener-
gięswobodnąsubstratuiproduktuorazbezzmianwartościstałejrównowagi.
Innymisłowy,enzymysilnieprzyspieszająosiągnięciestanurównowagi.Wta-
beli2.1sąpodaneszybkościreakcji(k
kat
)katalizowanychprzezkilkawybranych
TABELA2.1.
Przykładyszybkościreakcjikatalizowanychprzezróżneenzymy
Katalaza
Anhydrazawęglanowa
Esterazaacetylocholinowa
Izomerazatriozofosforanowafosfotrioza
Fumaraza
Enzym
H2O2
HCO3
acetylocholina
fumaran
-
Substrat
40×106
1×106
14×103
4,3×103
0,8×103
kkat(s
–1)
(Wg:A.Fersht(1999)Struktureandmechanizminproteinscience;A.Radzicka,R.Wofenden,1995.Science,
267,p.90)
17
