Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
2.OGÓLNACHARAKTERYSTYKAENZYMÓW
enzymów,wwymiarzeliczbycząsteczeksubstratuprzekształconychprzezczą-
steczkęenzymuwciągusekundy.
Dokonaneprzezniektórychbadaczyzestawienietychszybkościzszybkościami
odpowiednichreakcjibardzowolnozachodzącychwtrybienieenzymatycznym
pokazało,żewiększośćenzymówprzyspieszakatalizę10
6
-10
9
.krotnie,anieliczne
jeszczebardziej.Ponadtocząsteczkienzymówpodokonaniuaktukatalitycznegoza-
zwyczajnieulegająprzemianomisągotowedoprzeprowadzaniakolejnychreakcji.
2.2.
SPECYFICZNOŚĆ
Podstawowąważnąwłaściwościąenzymówjestteżichspecyficzność(swoistość)
działania.Przejawiasięonawodniesieniudostrukturysubstratuorazwzględem
typukatalizowanejreakcji.Różneenzymywykazująjednakswojąspecyficzność
wróżnejmierze.Sąenzymy,któreprzekształcająjedynąformęsubstratuwpro-
dukt,alesąrównieżtakie,któredziałająnakilkasubstratówoniecoodmiennej
strukturze.Taksamojestztypemkatalizowanejreakcji.Specyficznośćwięcbywa
absolutnalubwzględna(relatywna).Jednaknawetenzymyospecyficzności
relatywnejwykazujązwykleróżnystopieńpowinowactwadodośćograniczonej
liczbyformsubstratu.
Klarownym,klasycznymprzykłademspecyficznościsubstratowejsątrzypro-
teazy:trypsyna,chymotrypsynaorazelastaza(ryc.2.2).Katalizująonetęsamą
reakcjęhydrolizywiązaniapeptydowego,leczczyniątonaróżnychodcinkach
łańcuchapolipeptydowegosubstratu.Trypsynatniewiązanieutworzoneprzez
grupękarboksylowąnależącądoresztylizynylubargininy,którychbocznełań-
cuchysądośćdługieiposiadająładunekdodatni.Jesttouwarunkowanebudową
miejscawiązaniasubstratuwcząsteczcetrypsyny,wyglądającegojakgłęboka
szczelina,wktórejznajdujesiębocznyłańcuchasparaginianuzezdysocjowa-
nągrupąkarboksylową.Chymotrypsynamarównieżrelatywniedużemiejsce
wiążącesubstrat,lecz„kieszeń”tawodróżnieniuodtrypsynyjestzupełniehy-
drofobowa.Najlepiejwięcmieścisięwniejresztafenyloalaninynależącado
substratu.Natomiastelastazaposiadateżhydrofobowemiejscewiązania,ale
18
