Treść książki

Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
20
1.2.7.2.α-Keratyna
1.Biopolimery
α-Keratynajesttobiałkomikrofibrylarne,wktórymłańcuchypolipeptydowe
α-keratynymająkonformacjęsuperhelikalną,polegającanazwijaniuwokółsiebiewsu-
perhelisę(nadspiralę)kilkuhelikalnychłańcuchówpolipeptydowych[1.36-1.39].
Wskładbiałkakeratynywchodzi18różnychaminokwasów.Cechącharakterystycz-
jestdużazawartośćcystyny(10-15%),natomiastpołowęstanowiącysteina,seryna,
kwasasparginowyiarginina.
Tworzeniusięsuperhelissprzyjatakasekwencjaaminokwasowa,przyktórejhydro-
foboweresztyaminokwasówmogąskupiaćpojednej,ahydrofilowepodrugiejstronie
pojedynczejhelisy.Hydrofobowefragmentypowierzchniposzczególnychhelikalnych
łańcuchówmogątworzyćwówczaswielemiędzyhelikalnychkontaktów,ahydrofilowe
resztymogąutworzyćhydrofilowypłaszczsuperhelisy.
Najmniejszymijednostkamistrukturalnymiα-keratynywłosówprofibryle,super-
helikalneukładyośrednicyok.2nm,zbudowaneztrzechlewoskrętniezwiniętychwokół
siebieα-helikalnychłańcuchów(rys.1.7).Jedenaścieprofibrylitworzy11-żyłowyrdzeń
Rys.1.7.Budowawłóknakeratynowegowłosa