Treść książki

Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
36
1.Aminokwasy
Rys.1.7.Krzywamiareczkowaniaglicyny
ChociażwartościpHiaminokwasówobojętnychzbliżonedosiebie,zpowoduróż-
nejwielkościikształtucząsteczekaminokwasytewykazująróżnąruchliwośćwpolu
elektrycznym,cozostałowykorzystanewtechniceanalitycznejzwanejelektroforezą.
1.3.2.Rozpuszczalnośćitemperaturatopnienia
Jonowabudowaaminokwasówwpływanaichrozpuszczalność:większośćaminokwasów
białkowychjestrozpuszczalnawwodzie,aprawiewszystkietrudnolubwręcznieroz-
puszczalnenawetwpolarnychrozpuszczalnikachorganicznychtypualkoholiczyketonów;
pośródaminokwasówbiałkowychjedynieprolinajestdobrzerozpuszczalnawetanolu.
Kilkaaminokwasów(szczególniearomatyczne,kwasoweicystyna)trudnorozpuszczasię
wodzie,tzn.ichrozpuszczalnośćwtemperaturzepokojowejnieprzekracza1gw100cm3.
Donajtrudniejrozpuszczalnychnależą(wg/100cm3):(Cys)
2(0,01),Tyr(0,05),His(0,4),
Asp(0,5)iGlu(0,9).NajłatwiejwwodzierozpuszczająsięHyp(36)iGly(25).Wszystkie
aminokwasybiałkowerozpuszczająsiędobrzewwodnychialkoholowychroztworach
kwasównieorganicznych,wamoniakuiwwodnychroztworachzasad,wtymwroz-
tworzewęglanusodulubpotasu.Rozpuszczająsięonerównieżwgorącymkwasieocto-
wymitoczęstolepiejniżwwodzie.Słabarozpuszczalność(Cys)2,TyriHiswwodzie
utrudniadokładnepomiaryskręcalnościwłaściwejtychaminokwasówzapomocąkla-
sycznychpolarymetrów.
Wszystkieaminokwasysubstancjamikrystalicznymiicharakteryzująsięwysok-
imitemperaturamitopnienia,którewistocietemperaturamirozkładu.Najczęściejtem-
peraturarozkładuaminokwasówbiałkowychprzekraczaznacznie200OC,awniektórych
przypadkachnawet300OC.Takwysokietemperaturytopnieniawynikajązjonowejbu-
dowycząsteczekaminokwasów.Ichwłaściwościfizycznepodwielomawzględamiprzy-
pominająwłaściwościsoli,copotwierdzaichtzw.strukturęsoliwewnętrznej.
Zewzględunahigroskopowewłaściwościaminokwasówichtemperaturatopnienia
niejestwartościącharakteryzującązwiązek,ponieważniewielkazawartośćwodywozna-
czanejpróbceznacznieobniżatemperaturętopnienia.