Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
30
1.Aminokwasy
zwróconouwagęnarolęreaktywnościaminokwasówwewspółdziałaniuzkodonamiiza
pomocąmacierzyprawdopodobieństwaułożonoszeregi/pierścienie,wktórychamino-
kwasyzgrupowanowzbiorywykazującewyraźnepowiązaniazeskłademkodonów,
awszczególnościześrodkowązasadą.Stwierdzono,żezmianywobrębiebudowykodo-
nówzachodząokresowoisystematycznie:wpierwszejkolejnościzmianomulegajązasa-
dyzajmującepozycjętrzecią,coodpowiadanajmniejszymróżnicomwartościenergii
aktywacjiaminokwasów.Powyczerpaniusięmożliwychpodstawieńwpozycji3kodonu
zachodzązmianywpozycji1,ajakoostatniewymianieulegajązasadyśrodkowe.Reguła
tapotwierdzaobserwacje,żepozycjaśrodkowajestnajbardziejkonserwatywna,copod-
czasjakiejkolwiekmutacjipunktowejzapewniamaksymalnezachowanienajbardziej
zbliżonychfizykochemicznychwłaściwościrozpoznawanegoaminokwasu(więcejnapo-
dobnytematwrozdz.8.KWASYNUKLEINOWE).
Selenocysteinajestkodowanaprzezkodonzawierającynastępującezasady:UGA.
1.1.1.2.Drugorzędoweaminokwasybiałkowe
Drugorzędowymiaminokwasamibiałkowyminazywasięaminokwasypowstającewwyni-
kupostrybosomalnej(posttranslacyjnej)modyfikacji,tzn.podwpływemreakcjizacho-
dzącychnaresztachaminokwasówbiałkowychpierwszorzędowychwchodzącychwskład
peptydowegołańcuchanowoutworzonegobiałka.Donajważniejszychpostrybosomal-
nychmodyfikacjiresztaminokwasówtworzącychbiałkonależątakiereakcje,jakN-mety-
lowanie,C-hydroksylowanieiC-chlorowcowanie.Najczęściejspotykanymiaminokwa-
samitejgrupysą:
–N-metylowepochodneaminokwasówkodowanych,np.N−metylolizyna,N−metylo−
metionina,czyN,N,N−trimetyloalanina(występujągłówniewhistonach);
–pochodnehydroksylowe,np.3−hydroksyprolina,4−hydroksyprolina,3−hydroksy−
lizyna(występująnajczęściejwbiałkachskóry);
–halogenoaminokwasy,główniepochodnetyrozyny,np.3−chlorotyrozyna,5−bromo−
−3−chlorotyrozyna,3−jodotyrozynaczy3,5−dijodotyrozyna.
Hydroksylowanieprolinyilizynynastępujewwytworzonymłańcuchubiałkowym
zapomocąkwasua-oksoglutarowego,przywspółudzialehydroksylazyprolinowejlubli−
zynowej(rys.1.2).
Rys.1.2.Reakcjahydroksylowaniaresztyprolinywłańcuchubiałkowym
