Treść książki

Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
wwodzie”[27].Napowierzchnilokują
-aminokwasowy)zN-końcowąfenyloa-
sięaminokwasypolarne,którezawierają
laniną(por.20.2.4).Zapewnedomo-
elektroujemneatomyO,NiSwchodzące
dyfikacjitejkategoriimożnazaliczyć
winterakcjezcząsteczkamiwody.Nie-
wytwarzaniewiązańdwusiarczkowych
któreztychgrup,kiedyniezjonizo-
wewnątrz-imiędzyłańcuchowychwwy-
wane,tworząwiązaniawodorowezmo-
nikuutlenieniadwóchcysteinwystępują-
lekułamiwody.Aminokwasytenoszą
cychwłańcuchachpolipeptydowych.
nazwęhydrofilowych.Mocoddziaływania
Wramachkategoriidrugiej:mo-
grupbocznychaminokwasówzwodąjest
dyfikacjegrupy0-aminowejsprowadza-
ważnymczynnikiemwdeterminowaniu
siędojejacylowanianajczęściejwpo-
konformacjicząsteczekbiałkowych.
staciresztacetylowych.ObecnośćN-for-
myloglicynystwierdzonojednakwmel-
2.2.3.Modyfikacjełańcuchówbocznych
litynie,białkupszczołymiodnej,agluk-
aminokwasów
uronyloglicynywniektórychenzy-
machgrzybów.Acetylacjagrupy0-ami-
Wyróżniasięnastępującetrzykategorie
nowejN-końcowegoaminokwasu(wpo-
tzw.potranslacyjnychmodyfikacjiłańcu-
stacinp.N-acetyloseryny)zachodziw-
chówpolipeptydowych,niestanowiących
nocześniezinicjacjąsyntezyłańcucha
jeszcze
produktów
końcowych
[26]:
polipeptydowegoijestprocesemnieod-
1)modyfikacjezachodzącezrozerwaniem
wracalnym.
wiązańchemicznych,główniepeptydo-
Domodyfikacjigrupy0-karboksylo-
wych;2)modyfikacjegrupy0-aminowej
wejwłańcuchupolipeptydowymzalicza
i0-karboksylowejwpolipeptydzieoraz
się:1)przekształceniejejw0-amidową
3)łańcuchówbocznychaminokwasów.
(0-CONH
2
)wprzypadkukilkużnych
Kategoriapierwszamodyfikacjiobe-
aminokwasów(Asp,Glu,Gly,His,Met,
jmuje:1)odszczepieniejeszczewtra-
Phe,Pro,Tyr,Val),aponadto2)ADP-
kciesyntezyniektórychpolipeptydów
-rybozylacjękarboksyloterminalnejlizyny
N-końcowegoaminokwasuwpostacime-
whistonieH1(por.11.2.6)oraz3)zwią-
tioninyuEukaryotaiN-formylometioniny
zanietyrozynyzgrupą0-karboksylową
uProkaryota,ewentualnietylkosamej
wtubulinie(por.5.4.2).
grupyformylowejztejN-formylometio-
Modyfikacjetrzeciejkategorii,tj.
niny(por.16.4.1)oraz2)hydrolizę
łańcuchówbocznychaminokwasów,
wiązańpeptydowychwewnątrzłańcu-
najliczniejsze.Wprawdziewszystkiebiał-
chowychwprzekształceniupreprobiałek
kazbudowanez„magicznejdwudziest-
iprobiałekwproduktyostateczne.
ki”,tojednakostrożnahydrolizacałości
Przykłademtejdrugiejmodyfikacji
białekdanegoorganizmu,rozbijającatyl-
możebyćtransformacjapreprokolagenu
kowiązaniapeptydowe,uwolniłabykilka-
wkolagen(por.7.2.2),atakżepreproin-
setżnychaminokwasów[26].Przyczyną
suliny(108aminokwasów)wproinsulinę
tegoliczneposyntetycznemodyfikacje
wwynikuodszczepieniaodN-końca24-
łańcuchówbocznych14podstawowych
-aminokwasowegopeptydusygnałowego.
cegiełekbudulcowychbiałekzwyjątkiem,
Zwytworzonejwtensposóbproinsuliny
jakdotąd,dwóchnajprostszych(Ala
(84reszty)zostajeusuniętytzw.peptyd
iGly),trzechrozgałęzionychaminokwa-
C,inaczejpeptydłączący(33-aminokwa-
sów(Val,LeuiIle)orazmetioniny.
sowy)utrzymującywwymaganympoło-
Obejmująone:1)acetylację,2)fos-
żeniuibliskościdwałańcuchypeptydowe
forylację,3)metylację,4)racemizację
insuliny:A(21aminokwasów)zamino-
L-asparaginianu,5)ADP-rybozylację,
terminalnąglicynąorazpolipeptydB(30-
6)hydroksylację,7)glikozylację,8)two-
26