Treść książki

Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
nabłonkowychzaangażowanychwprocesy
alewrąbkuszczoteczkowymjelitawy-
wchłaniania[51].Jejfunkcjajestzależna
stępujetropomiozynawpostaciwolnejod
odjonówCa
2+
.Wfilamentachwiązki
aktyny[127].Tropomiozynazmięśni
rdzeniowejmikrokosmkówwystępujekil-
szkieletowychkrólikajestzbudowana
kamiejscwiążącychtejony.Wtym
zdwóchniemalidentycznychłańcuchów
aspekcieżnicujesiędwiedomenywiliny
polipeptydowych(łańcuch0om.cz.ok.
wyosobnionewwynikuproteolizyiza-
34000,łańcuchom.cz.ok.36000),
wierającepojednymmiejscuwiążącym
wponad90%0-heliksowychizwiniętych
jonyCa
2+
,amianowicietzw.aminoter-
wdwuskrętnąpałeczkęom.cz.około
minalnyrdzeńom.cz.około87000oraz
70000,długości41nmiśrednicy2nm
tzw.głowęom.cz.około8800wregionie
[44b].Łańcuch0tropomiozynyzawiera
karboksyterminalnym[51,79].
284aminokwasy,którychsekwencjazo-
Fragminatobiałkorównieżwrażli-
stałapoznanajużw1972r.(por.[153]).
wewswoimdziałaniunajonywapniowe
Cząsteczkitropomiozynymięśniowejłączą
(tab.4.2,poz.4).Wobecnościmikromolo-
sięsposobem„konieczpoczątkiem”(ang.
wychstężwolnychjonówCa
2+
wiążesię
headtotail)wdwaheliksowefilamenty,
onozaktynąG,tworząckompleksfragmi-
wypełniającedwarowkipodwójnegohe-
naaktyna(1:1),któryinicjujepolimeryza-
liksuaktynyF,przyczymjednacząsteczka
cjęaktynowychwłókien,aletafunkcja
tropomiozynyprzypadanasiedemmono-
ulegauszkodzeniunaskutekfosforylacji
merówaktynyG.Należypodkreślić,że
aktyny.Usunięciejonówwapniowychdy-
zdolnośćwiązaniatropomiozynyitropo-
socjujeówkompleks.Przypuszczasię,że
ninymajedynieaktyna;brakjejmiozynie.
długośćwłókienaktynyFmożebyćkon-
Wmięśniachszkieletowychregulacjaak-
trolowanawwynikufosforylacjizespołu
tywnościadenozyno-5-trifosfatazyakto-
fragmina-aktynaprzezkinazęaktyny[54].
miozynowejjestzwiązanazaktynąpo-
przezjejpołączenieztropomiozynąitro-
poniną.Taostatnia,wykrytaprzezEbas-
4.5.3.ABPstabilizującemikrofilamenty
hiegowpołowielatsześćdziesiątych
[45a,b],okazałasięniejednorodnymkom-
K
LASA
IIIABP.tobiałkastabilizujące
pleksemglobularnym,wskładktórego
mikrofilamentyprzezwiązaniesię„bocz-
wchodzątrzypodjednostkiomasiecząs-
ne”wzdłużcząsteczekaktynyF.Należy
teczkowejzależnejodpochodzenia:tropo-
donichprzedewszystkimtropomiozyna
ninaCwiążącajonywapniowe(ang.
(tab.4.3).Totypowebiałkomiofilamentu
troponincalcium-binding;skrótTnC;
cienkiegomięśniszkieletowychzostało
m.cz.18000),troponinaTwiążącasię
równieżwykrytewwiązkachfilamentów
ztropomiozyną(ang.troponintropomyo-
aktynowychzkomórekniemięśniowych
sin-binding;skrótTnT;m.cz.36000
(tab.4.3),m.in.wpłytkachkrwi[36,50,
wmięśniachszkieletowychkrólika,45000
100],wtrzustceifibroblastach[50],zgu
ukury),troponinaIhamującainterakcję
[21,50],whodowanychkomórkachssa-
aktynyzmiozyną(ang.troponin-inhibito-
ków,m.in.wkomórkachBHK–21nerek
ry;skrótTnI;m.cz.21000–24000)[2].
chomika(ang.babyhamsterkidney)[150].
onerozmieszczonenafilamentachak-
Tropomiozynamięśniowa,wyizolowa-
tynowychzokresowościąokoło40nm,
naporazpierwszyprzezBaileyaw1949
regulującwrazztropomiozynąijonami
r.[44a]ioddawnadobrzescharakteryzo-
Ca
2+
aktywnośćskurczuwmięśniach
wana[82,109,153]tonajkrótsze
szkieletowychkręgowców.Niedawnowy-
białkowłókienkowewfilamenciemięś-
izolowanoipodanopełnąsekwencję160
niowym,zawszezasocjowanezaktyną,
aminokwasówtroponinyCzszybkich
70