Treść książki

Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
określeniemstrukturyczwartorzędowej,
przestrzenną(konformację)danegobiał-
któraobejmujeasocjacjękilkułańcuchów
ka,którazkoleidecydujeojegofunkcji
polipeptydowychwzdefiniowanekom-
biologicznej.Wchemiipolipeptydów
pleksymolekularne(np.tetramer0
2
2
termin:„konformacja”cząsteczkioznacza
hemoglobiny)(por.[P35,s.361]).Stoso-
rozmieszczenieatomówwprzestrzeni,
wanietychpojęćzostałoskrytykowane
wynikającezobrotulubskręcenia(ale
(jakonieprecyzyjne)w1961r.przez
nierozerwania)wiązańkowalencyjnych
Wetlaufera[25],jednakpodaneponiżej
[11;P61,s.112].Wmiaręrozwoju
ogólnedefinicje(główniewg[P61,s.
wiedzyostrukturzebiałek,poziomyte
113])mogąbyćyteczne.
corazbardziejzatracająswojeuzasad-
Strukturępierwszorzędowąstanowi
nienieiobecniejużpojęciestruktury
kolejność,czylisekwencjaposzczegól-
drugo-itrzeciorzędowejłańcuchapoli-
nychaminokwasówwłańcuchupolipep-
peptydowegozastępujesiępojęciemkon-
tydowym(bezuwzględnieniaukładu
formacjiłańcuchowej[11].
przestrzennego),uwarunkowanawiąza-
Większebiałkaglobularnecechujetwo-
niamiamidowymi.(Definicjatanieobej-
rzenietzw.domen,czyliprzestrzenne
mujepołożeniamostkówdwusiarczko-
oddzielenieszeregupodobszarów,których
wychidlategoniejestidentycznaze
łańcuchypolipeptydowezwijająsięwtrój-
„strukturąkowalencyjną”[P61,s.113]).
wymiarowestrukturyniezależneodsiebie
Strukturadrugorzędowatolokal-
[2,10,17,19,27].Naprzykładimmuno-
nyukładprzestrzennyatomówgłównego
globulinyzawierajądwielubczterydome-
łańcuchapolipeptydowego,uwarunkowa-
nydziękiodpowiedniemupofałdowaniu
nytylkowiązaniamiwodorowymi(bez
dwóchlekkichidwóchciężkichłańcu-
uwzględnieniakonformacji
łańcuchów
chów.Wchymotrypsyniecentrumaktyw-
bocznych).
neznajdujesięwewnętrzucząsteczki
Strukturętrzeciorzędowącząsteczki
białkamiędzydwiemadomenami,mający-
białkalubjejpodjednostkiokreślaukład
mikształtcylindrówutworzonychzpofał-
wprzestrzeniwszystkichjejatomówbez
dowanychłańcuchówpolipeptydowych.
uwzględnieniazależnościodsiednich
cząsteczeklubpodjednostek.Warunkują
2.4.1.Strukturapierwszorzędowa
żnewiązaniachemiczne.
Strukturaczwartorzędowajestto
Wujęciubardziejszczegółowym,struk-
sposóbułożeniawprzestrzenipodjed-
turapierwszorzędowabiałkajesttoliczba
nostekcząsteczkibiałkowejorazzespół
aminokwasóworazichspecyficznaliniowa
oddziaływańmiędzynimi(bezuwzględ-
sekwencjawdanymłańcuchupolipeptydo-
nieniawewnętrznejgeometriipodjednos-
wym,atakżewedługniektórych
tek),uwarunkowanyrównieżżnymi
liczbałańcuchówpolipeptydowychwcząs-
wiązaniamichemicznymi.Cząsteczkanie
teczcedanegobiałka.Strukturęwarun-
dającasięrozdzielić,przynajmniejpoten-
kująwyłączniewiązaniaamidowe(kowa-
cjalnie,napodjednostki(połączonewią-
lencyjne),tj.wiązaniapeptydowe(rys.2.7).
zaniaminiekowalencyjnymi)nieposiada
Sekwencjaaminokwasowajestodzwiercie-
strukturyczwartorzędowej.Przykładem
dleniemzapisuinformacjigenetycznej
białekbeztejstrukturysą:rybonukleaza
zawartejwsekwencjinukleotydówkwasu
(jedenłańcuch)ichymotrypsyna(trzy
deoksyrybonukleinowego,adokładniej
łańcuchy)[P61,s.113].
wkolejnościtrójeknukleotydowych,czyli
PoziomIwhierarchicznymskonstruo-
kodonówinformacyjnego(wysłannikowe-
waniucząsteczkibiałkowejdeterminuje
go)kwasurybonukleinowego,mRNA
poziomyII,IIIiIV,czylistrukturę
(ang.messengerRNA)(por.14.2.1).
32