Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
zmianę—odwrócenie—kierunkuwje-
strukturęIiIIrzędu,wprzestrzeni
goprzebiegu.Mapostaćciasnejpętli
stojącejdodyspozycjidanejcząsteczki
(rys.2.16),wktórejgrupakarbonylowa
białkowej,wywołanewewnątrzcząstecz-
aminokwasuwpoz.1tworzywiązanie
kowymwzajemnymoddziaływaniemłań-
wodorowezgrupąiminowąaminokwasu
cuchówbocznychaminokwasów.Warun-
wpoz.4,tj.oddalonegootrzyreszty
kująjąwiązaniachemicznewszystkich
wzdłużłańcuchapolipeptydowego[3,19].
typów,wtym—pozaomówionymijuż
Najczęstszymiaminokwasamiwobrę-
wiązaniamiwodorowymi—mostkidi-
bie…-skrętusąglicynaiprolina.Ta
sulfidowe(łSłSł)(por.rys.2.7),
pierwszajestkonformacyjniebardziej
oddziaływaniajonoweihydrofobowe.
giętkącząsteczkąodinnychaminokwa-
Wiązaniadwusiarczkowe(inaczej:di-
sówiwtensposóbmożesłużyćniemal
sulfidowe)jakokowalencyjne(atomowe)
jakoruchomyzawiasmiędzyregionami
należądonajsilniejszychmiędzyresztami
łańcuchapolipeptydowegoutrzymywany-
aminokwasów(ok.210kJ/mol,czyli50
miwrozciągniętejkonfiguracji…[P88,s.
kcal/mol).Powstająonewwynikuod-
89].Prolinanatomiastjestimino-,anie
wodornieniagrupłSHdwóchcystein
aminokwasem,czylizawieragrupęłNH
znajdującychsięwtymsamymłańcuchu
zamiastłNH
2
.Wzwiązkuztym—po
albowdwóchłańcuchachpolipeptydo-
wytworzeniu
wiązań
peptydowych—
wych.Wiązaniatenadajątrwałośćstruk-
brakwniejatomuHdlapowstaniawiązań
turzetrzeciorzędowej.
wodorowych>NłH…O”C!.Zagię-
Oddziaływaniajonowecechujeszeroki
cia…odgrywająważnąrolęw„anatomii”
zakresenergiiwiązania(160–460kJ/mol;
cząsteczekbiałekglobularnych,które—
38–110kcal/mol);mogąwystępowaćmię-
jaksamanazwawskazuje—różniąsięod
dzygrupamiaminowymilubguanidyno-
włókienkowychmniejlubwięcejkulistym
wymiłańcuchówbocznychaminokwasów
kształtem.Badanieichtrójwymiarowej
zasadowych(Arg,Lys,wmniejszymstop-
strukturywykazuje,żezawierająwiele
niuHis),akarboksylowymiaminokwasów
elementówstrukturydrugorzędowejtypo-
kwaśnych(AspiGlu).
wejdlabiałekwłókienkowych,mianowi-
Oddziaływaniahydrofoboweoener-
cie:fragmenty0-heliksowewpostacidłu-
gii4–8kJ/mol(1–2kcal/mol)powstają
gichpałeczek,płaskie„arkusze”…-konfor-
wwynikuzbliżeniadosiebieregionów
macjiorazzakręty…,niezbędnedozwinię-
węglowodorowych,przedewszystkimłań-
ciałańcuchapeptydowegowformękulistą.
cuchówbocznychtrzechaminokwasów
Należypodkreślić,żeżadnebiałkonie
rozgałęzionych(Val,Leu,Ile)orazfeny-
jeststabilnewpostacistrukturyjednowarst-
loalaniny.Możnatuodnaleźćanalogię
wowej.Niezbędnesąprzynajmniejdwie
zpołączeniemsiędwóchmałychkropelek
warstwy,abyutworzyćrdzeńhydrofobowy
olejuwjednąwiększąkroplę.Wprzypad-
[P88,s.100].Typowąstrukturądwuwarst-
kubiałekglobularnychoddziaływaniate
wowąsądwaprzeciwbieżnełańcuchy
funkcjonująprzedewszystkimwewnę-
polipeptydowewkonformacji…,podczas
trzucząsteczki,tworząctamobszarhyd-
gdydwa„arkuszowe”fragmentyrównole-
rofobowy,małouwodniony,zgrupami
głewymagajątrzeciegowcelustabilności.
hydrofilowymiulokowanymiprawiewy-
łącznienapowierzchni.Wroztworze
2.4.3.Strukturatrzecio-iczwartorzędowa
wodnymotaczajewarstwahydratacyjna,
powiększającawymiarycząsteczki.
S
TRUKTURATRZECIORZĘDOWABIAŁKA
.Jestto
Wprzeciwieństwiedoglobularnych,
upakowaniewszystkichatomówłańcucha
białkawchodzącewskładbłonbiologicz-
polipeptydowego,mającegookreśloną
nychmająresztyhydrofobowenapo-
45
