Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
spolimeryzowanaformaaktyny—od-
wapniowych.Wydajesię,żedotejrodziny
działujezdwuwarstwąlipidową,wtym
możnazaliczyćheterodimerzidentyfikowa-
zaktywnymfosfolipidemPIP
2
[33].
nywjądrachkomórkowychoocytówpła-
zów(Xenopuslaevis),ichtkankachsoma-
4.5.2.ABPinicjującepolimeryzację
tycznych,atakżewkomórkachinnych
kręgowców[10](tab.4.2,poz.12).Pod-
monomerówaktyny
jednostceom.cz.35000przypisano
ważnąrolęwregulowaniufunkcjijądrowej
K
LASA
IIABP.Sątobiałka,któreprzez
aktyny,m.in.wprzebiegutranskrypcji.Jej
mocnezwiązaniesięzjednymzkrańców
sekwencję256aminokwasówwydeduko-
filamentuaktyny(oczywiście,zawszedo
wanozkolejnościtrójeknukleotydowych
tegosamego,tj.szybciejrosnącego)wpły-
komplementarnegoDNA(ang.comple-
wająnaprocespolimeryzacji.Nosząone
mentaryDNAlubcopyDNA;skrót—
nazwębiałekblokującychzakończenie
cDNA),tj.DNAotrzymanychprzyudziale
włóknaaktynowegoalbobiałek„czapecz-
odwrotmejtranskryptazy,czylipolimerazy
kujących”lubzakrywających[44b](tab.
DNAzależnejodRNA,namatrycyinfor-
4.2,poz.1–11).Spośródnichwielejest
macyjnegoRNAkodującegodanebiałko
zależnychwswojejaktywnościodjonów
[10].Spośródbiałekdwóchpierwszych
Ca
2+
.Dodanedomonomerówaktyny,
rodzinbardziejintensywniezostałyzbada-
białkatewzmagająpoczątkowoszybkość
ne:gelsolina(ang.gelsolin),wilina(ang.
jejpolimeryzacji,przyśpieszającinicjację
villin)ifragmina(ang.fragmin).
tegoprocesu;hamująnastępnietempo
Gelsolina(por.podrozdz.4.2;„żelzoli-
wydłużania(elongacji)filamentów,for-
na”wg[44b])—tobiałkoom.cz.91000,
mującjejakokrótszeiwwiększejliczbie
wiążącesięzaktynąijonamiwapniowymi
niżtosiędziejewnieobecnościomawia-
[33].Wydzieloneporazpierwszyzmak-
nychbiałek.Natomiastdodanedoaktyny
rofagówpęcherzykówpłucnychkrólika,
Fbiałka„czapeczkujące”indukująrozpad
nazwęzawdzięczaswoimzdolnościomdo
filamentówdłuższychnawiększąliczbę
przekształceniażelupoprzeczniezwiąza-
krótszychwłókienek.
nychwłókienF-aktynywzol[177].Za
WtejklasiecząsteczekABPmożna
pomocąprzeciwciał,wytworzonychprze-
wyróżnićtrzybardziejokreślonerodziny
ciwoczyszczonemubiałkuzmakrofagów
białek,amianowicie:1)gelsolina/wilina
płucnychkrólika,zostałaonazidentyfiko-
(monomeryom.cz.90000–95000wy-
wanawcytoplazmieróżnychkomórek
stępującetylkoukręgowców,głównie
pochodzącychodkrólików,szczurówilu-
wróżnychtkankachssaków;tab.4.2,poz.
dzi,atakżenieoczekiwanie—wosoczu
1–3),2)fragmina/seweryna(monomery
ludzkim[175,176](tab.4.2,poz.1).
om.cz.ok.45000,wykryteukręgowców
Przeciwciałateniereagowałyzwiliną,
ipierwotniaków;tab.4.2,poz.4–5)oraz
„czapeczkującym”białkiemzkomórek
3)„czapeczkujące”heterodimerypod-
nabłonkowychjelitacienkiegokury.Przy-
jednostekom.cz.30000–35000(tab.4.2,
puszczasię,żezarównogelsolinacyto-
poz.8–12)[143].Oilepierwszedwie
plazmatyczna,jakisyntetyzowanawróż-
rodzinybiałekmajązdolnośćwypełniania
norodnychkomórkachorazwydzielanado
wszystkichfunkcjicząsteczekABPtej
osoczamogąuczestniczyćwuorganizo-
klasy,pozostającuzależnionymiodstęże-
waniuiodtwarzaniuaktywnegocytoszkie-
niajonówwapniowych,otylehetero-
letu[91].
dimerytrzeciejgrupyniepowodująfrag-
Wcząsteczcegelsolinywyodrębniono
mentacjiwłókienekaktynyFiniewyma-
dwiefunkcjonalnedomeny:aminotermi-
gajądoswegodziałaniaobecnościjonów
nalną(symbol—NT)ikarboksyloter-
68
