Treść książki

Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
miejscewiążącenukleotyd.Ijednąidrugą
gowymaga,abywjegoobrębiekażdy
cechujełańcuchpolipeptydowywkon-
monomerpozostawałwkontakciezczte-
figuracjiotoczonyfragmentami0-helik-
remasąsiadującymimonomeramiimiał
sowymi[143].Formamonomeryczna
czterymiejscawiążącedlanich,piątedla
aktynywystępujewroztworachoniskim
dwuwartościowegokationu,aszóstedla
stężeniubiałka,niskiejtemperaturze,al-
nukleotydu[87,162].Aktynawydajesię
kalicznympHiwnieobecnościsoli,zaś
miećzbliżonąstrukturędrugorzędowąza-
wobecjonówK
+
(zazwyczaj50–100
równowmonomerzeaktynyG(po26%
mmoliKCl)lubMg
2+
(0,5–2mmola
0-heliksui-harmonijki),jakwfilamencie
MgCl
2
)cząsteczkiaktynyGpolimeryzują
aktynyF(29%0-heliksui23%-harmo-
wfilamenty.Podczaspolimeryzacji,lub
nijki)[87].Badaniaz1992r.[170]doty-
teżpotem,cząsteczkaATPzwiązanazmo-
cząceleukocytówzdremwielopłatowym
nomeremulegarozszczepieniunaADP
(wielopostaciowym)wykazałyobecność
iP
i
[87,143].
dwóchtypówwłóknistejaktyny(F),amia-
Postaćspolimeryzowanąaktyny,czyli
nowicie:1)stabilnej,nierozpuszczalnej
aktynęFtworządwaśrubowozwinięte
wroztworzeTritonuX-100,opornejna
wokółsiebiełańcuchy,zktórychkażdyjest
depolimeryzacjęwtemperaturze4°C,ubo-
„sznuremkoralików”liniowymułoże-
giejwjednozbiałekABP,nazwanegel-
niemglobularnychpodjednostek,tj.cząste-
soliną(por.4.5.2),izlokalizowanejpod
czekaktynyG.Takiepolimeryaktyny
błonąkomórkowąoraz2)labilnej,roz-
wpostacipodwójniełańcuchowych,prawo-
puszczalnejwTritonieX-100,ulegającej
skrętnychheliksówstanowiąfilamentyakty-
depolimeryzacjiwtemperaturze4°C,wzbo-
nowe,którewkomórkachmięśniowych
gaconejwgelsolinęirozproszonejwcałej
jakotzw.miofilamentycienkieodgry-
komórce.StabilnaaktynaFstanowiła
wająistotnąrolęwskurczumięśni,awko-
mniejszyodsetekzarównocałkowitejpuli
mórkachniemięśniowychjakotzw.
aktynykomórkowej(10–30%),jakicałości
mikrofilamentywstrukturzeiporuszaniu
aktynyF(30–40%),podczasgdyodpo-
siętychkomórek[87,143].Globularne
wiedniewartościdlalabilnejaktynyFwy-
cząsteczkiaktynyGnieidealniesferycz-
nosiły:40–45%oraz60–65%[170].Do
ne.Ichdłuższywymiar,wkierunkuosi
mechanizmówodpowiedzialnychzasta-
filamentu,wynosi5,5nm,poprzeczny
bilizacjęaktynyFzaliczasięjejwystępo-
około3,5nm.Średnicadwustartowego
waniewkompleksiezżnymicząstecz-
podwójniełańcuchowegoprawoskrętnego
kamiABPwiążącymikrzyżowowłókna
heliksuliczy5–7nm,skokliniiśrubowej,na
aktyny,międzyinnymiztropomiozyną
któryprzypadapo13globularnychpodjed-
i0-aktyniną[31].
nostekwkażdymłańcuchu,około72nm,
askrzyżowanieobuheliksowychłańcuchów
zachodzico36nm.Odległośćmiędzy
środkamisąsiadującychzesobąglobular-
nychpodjednostekwjednymłańcuchu
wynosi5,5nm[87](rys.4.1).
Typowyjednostartowyfilamentzawie-
ra500–1000protomerówimożebyć
rozpatrywanyjakolewoskrętnyheliks
oskokuśruby5,9nm,mający2,16pod-
Rys.4.1.Schematobrazujący:strukturęaktynyF
jednosteknaskrętisześćobrotówna
wpostacipodwójnegoheliksu
36-nanometrowepowtórzenie[87].Podwój-
(Zaadaptowanoz:
2A,KornE.D.[87];©1982by
PhysiologicalReviews
TheAmericanPhysiological
,vol.62,p.681,fig.
nieheliksowastrukturafilamentuaktynowe-
Society
,Bethesda,MD)
60