Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
rzeniawiązańwodorowychpojawiająsię
tylkozL-aminokwasów,jakitylko
wtym0-heliksieitonajczęściejon
zD-aminokwasów,nigdywprzypadku
występujewbiałkach,kończącsięczasem
łańcuchapolipeptydowegozawierającego
krótkimodcinkiem3
10
-heliksu[27].Istot-
mieszaninęL-iD-reszt.Ponadto,startując
nie,wprzyrodzierozpowszechnionyjest
znaturalniewystępującychaminokwa-
0-helikszawierający3,6resztaminokwa-
sów,możnabudowaćprawo-lublewo-
sowychnaskręt(rys.2.14b),przyczym
skrętnezwojehelikoidalne,aleheliks
każdyaminokwaswykonujeprzesunię-
prawoskrętnyjestukłademznaczniebar-
ciewkierunkudługiejosiheliksurówne
dziejtrwałym.Wewszystkichbadanych
0,15nm(rys.2.14a),copowoduje,że
białkachnatywnychstwierdzonoprawo-
okresidentycznościreprezentującyod-
skrętny0-helikszbudowanyzL-amino-
ległośćmiędzyzwojamiwynosiokoło
kwasów[P49,s.113].
0,54nm(3,6·0,15nm)[P37b,s.70].Dla
Ciekawesąbardzowczesnebadania
typowego,prawozwojowego0-heliksu
PaulingaiCoreya(por.[P49,s.113]),
kąty•i—wynosząodpowiednio57°i47°,
dotyczącewpływuresztaminokwaso-
apłaszczyznygruppeptydowychtworzą
wychnakonfiguracjęłańcuchówpoli-
zesobąkątokoło80°,wskutektegogrupa
peptydowych.Zostałyoneprzeprowadzo-
>NłHznajdujesięwnimzawszenad
nezużyciemsyntetycznychłańcuchów
grupą>C”Oimogąpowstawaćodpo-
polipeptydowychzbudowanychtylkozjed-
wiedniewiązaniawodorowe[P37b,s.70].
negorodzajuaminokwasuibadanych
Łańcuchyboczneaminokwasówskiero-
rentgenograficznie.Szeregznich,np.
wanesąodosiśrubynazewnątrz,oddzia-
polialaninaomałychipozbawionych
łujączesobąlubzotoczeniem.
ładunkuresztach,samorzutniewytwarza
Heliks0możetworzyćsięzarówno
0-helikswroztworzewodnymopH7,0.
Rys.2.15.Strukturakolagenu:a)trzyrozciągniętełańcuchypeptydowe(okresidentyczności:0,86nm),
zawierającepodwieresztyprolinynajednąresztęglicyny,nawiniętenatrzechhipotetycznychwalcach;
b)trzyłańcuchykolagenuskręconenakształtliny
(Kompilacjadanychwg[P6],s.159,rys.30;[P37a],s.69,rys.10C)
43
