Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
16
Rozdział10Genomy,transkryptomyiproteomy
H3N
+
COO-
C
R
H
Rys.1.20.Ogólnastruktura
aminokwasu0ogólnastruktura
wszystkichaminokwasówjesttakasama.
zbudowanesąonezatomuwęglaα
połączonegozatomemwodoru,grupą
karboksylową,grupąaminowąigrupą
r.Aminokwasyróżniąsięmiędzysobą
grupamir(patrzrys.1.24)
H3N
+
C
R1
COO-
H3N
+
C
R2
COO-
H
H
H2O
aminowy
koniec
H3N
+
wiązaniepeptydowe
C
R1
H
C
O
H
N
C
R2
H
karboksylowy
COO-
koniec
Rys.1.21.Aminokwasywpolipeptydach
połączonesąwiązaniami
peptydowymi0narysunkupokazano
reakcjęchemiczną,wwynikuktórej
dwaaminokwasyzostająpołączone
wiązaniempeptydowym.Jesttoreakcja
kondensacji,ponieważwjejwyniku
uwolnionazostajecząsteczkawody
przeprowadzać.BiałkatesąsyntetyzowanewprocesietranslacjicząsteczekRNA
wchodzącychwskładtranskryptomu.
Czteryhierarchicznepoziomystrukturybiałka
Białka,podobniejakDNA,sąliniowymi,nierozgałęzionymipolimerami.
Monomerycznapodjednostkawbiałkachnazywanajestaminokwasem(rys.1.20),
apolimer-polipeptydem.Jegodługośćrzadkoprzekracza2000jednostek.
Tradycyjnieuważasię,żebiałkamajączteryróżnepoziomystruktury,któresą
hierarchiczne.Białkobudowanejeststopniowoikażdypoziomstrukturyzależy
odpoziomupoprzedzającego.
1.Strukturapierwszorzędowabiałkapowstajeprzezpołączenieaminokwa-
sówwpolipeptydprzezwiązaniapeptydowe.Polipeptydysąsyntetyzo-
wanewwynikureakcjikondensacjimiędzygrupąkarboksylowąjednego
aminokwasuigrupąaminowądrugiegoaminokwasu(rys.1.21).Zwróćmy
uwagęnato,żepodobniejakwprzypadkupolinukleotydówdwakońce
polipeptydusąchemicznieróżne.Najednymznajdujesięwolnagrupa
aminowaidlategonazywasięgokońcemaminowym,końcemNH
2
lub
końcemN.Nadrugim-wolnagrupakarboksylowainazywasięgokoń-
cemkarboksylowym,końcemCOOHlubkońcemC.Kierunekpolipep-
tydumożnawięczapisaćalbojakoN
→
C(odlewejdoprawejnarys.1.21)
albojakoC→N(odprawejdolewejnarys.1.21).
2.Strukturadrugorzędowatoróżnekonformacje,jakiemożeprzybierać
polipeptyd.Dwazasadniczetypystrukturdrugorzędowychtohelisaα
iharmonijka
β
(
β
kartka)(rys.1.22).Obydwietestrukturysąstabilizo-
wanegłównieprzezwiązaniawodorowe,którepowstająmiędzyróżnymi
aminokwasamiwpolipeptydzie.Większośćpolipeptydówmawystarcza-
jącądługość,bysfałdowaćsięwseriestrukturdrugorzędowych,jedna
podrugiej,wzdłużcząsteczki.
3.Strukturatrzeciorzędowajestwynikiemzwijaniastrukturdrugorzędo-
wychpolipeptyduwtrójwymiarowąkonfigurację(rys.1.23).Struktura
trzeciorzędowajeststabilizowanaprzezróżnerodzajeoddziaływań.Są
togłówniewiązaniawodorowemiędzyposzczególnymiaminokwasami,
oddziaływaniaelektrostatycznemiędzynaładowanymigrupamiRamino-
kwasóworazefektyhydrofobowedecydująceotym,żeaminokwasy
mająceniepolarnełańcuchyboczne(tzn.charakteryzującesię„awersjądo
wody”)musząbyćschowaneprzedwodąiwchodząwskładwewnętrznych
(A)Helisaα
O
H
O
H
H
O
O
H
O
H
O
H
O
H
O
O
H
wodorowe
wiazanie
O
(b)Harmonijkaβ
O
H
H
H
H
O
O
O
O
O
H
H
H
O
H
Rys.1.22.Dwazasadniczetypystruktur
drugorzędowychwystępujących
wbiałkach:(A)helisaα,(B)harmonijkaβ
(βkartka)0łańcuchpolipeptydowypokazano
schematycznie.Dlajasnościpominięto
grupyr.obydwiestrukturysąstabilizowane
przezwiązaniawodorowemiędzygrupami
c=oin—Hwchodzącymiwskładróżnych
wiązańpeptydowych.Pokazananarysunku
harmonijkaβjestprzeciwbieżna-dwałańcuchy
sąskierowaneprzeciwnie.istniejąrównież
harmonijkiβ,wktórychłańcuchysąskierowane
zgodnie
O
H
