Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
1030Białkaiproteom
17
częścibiałka.Możliwejestrównieżpowstawaniekowalencyjnychwiązań
disulfidowych,zwanychteżmostkamidwusiarczkowymi,którepowstają
międzycysteinamiznajdującymisięwróżnychmiejscachpolipeptydu.
4.Strukturaczwartorzędowapowstajeprzezpołączeniedwóchlubwięcej
polipeptydówwbiałkoskładającesięzkilkupodjednostek,zktórychkażda
sfałdowanajestwstrukturętrzeciorzędową.Niewszystkiebiałkatworzą
koniecn
koniecC
harmonijkaβ
pętlałącząca
helisaO
strukturyczwartegorzędu.Jesttocechawielubiałekpełniącychskom-
plikowanefunkcje,wtymbiałekbiorącychudziałwekspresjigenomu.
Niektórestrukturyczwartorzędoweutrzymująsiędziękimostkomdwu-
siarczkowymłączącymróżnepolipeptydy.Dziękitemupowstajązbu-
dowanezwielupodjednostekstabilnebiałka,któreniełatworozdzielić
naczęściskładowe.Innestrukturyczwartorzędowesąluźniejszym
Rys.1.23.Trzeciorzędowastruktura
połączeniempodjednostekstabilizowanymprzezwiązaniawodorowe
białka0Hipotetycznastrukturabiałka
ioddziaływaniahydrofobowe.Oznaczato,żebiałkatemogąrozpadaćsię
składającegosięztrzechhelisα(spirale)
naskładowepolipeptydylubwymieniaćswojepodjednostkizależnie
iczteroniciowejharmonijkiβ(strzałki)
odfunkcjonalnychwymagańkomórki.
Różnorodnośćbiałekwynikazróżnorodnościaminokwasów
Funkcjonalnaróżnorodnośćbiałekwynikaztego,żetworzącejeaminokwasy
sąchemicznieróżne.Dlategołączeniesięaminokwasówwrozmaitesekwen-
cjeprowadzidopowstawaniaróżnychkombinacjireaktywnościchemicznych,
odktórychzależynietylkoogólnastrukturapowstającegobiałka,lecztakżeumiej-
scowieniegrupaktywnychnajegopowierzchni,codeterminujewłaściwości
chemicznebiałka.
PrzyczynąróżnorodnościaminokwasówsągrupyR,którebardzoróżniąsię
strukturąisąinnewkażdymaminokwasie.Białkazbudowanesąz20amino-
kwasów(rys.1.24,tab.1.2).NiektóremająmałegrupyR,ostosunkowoprostej
budowie,jakatomwodoruwglicynielubgrupametylowawalaninie.Inneamino-
kwasy,jakfenyloalanina,tryptofanityrozyna,majądużearomatycznełańcuchy
boczneozłożonejstrukturze.WiększośćgrupRjestnienaładowanawpH7,4,
cojestfizjologicznympHwiększościkomórekitkanek.Dwaaminokwasysąnała-
dowaneujemnie(kwasasparaginowyiglutaminowy),atrzydodatnio(arginina,
histydynailizyna).Częśćaminokwasówmapolarnełańcuchyboczne(np.seryna
itreonina),winnychsąoneniepolarne(np.alanina,leucynaiwalina).
Rys.1.24.StrukturagrupR
aminokwasów0Dwadzieścia
aminokwasówpokazanychnarysunku
tote,któresątradycyjnieklasyfkowane
jakoaminokwasyokreślaneprzez
kodgenetyczny.wprzypadkuproliny
pokazanostrukturęcałegoaminokwasu,
nietylkogrupyr,ponieważmaona
nietypowąbudowę.Gruparproliny
jestpołączonawiązaniemnietylko
zwęglemα,lecztakżezpowiazaną
znimgrupąaminową
NH2
C
NH
NH
CH2
O
NH2
O
OH
CH2
C
C
SH
CH3
CH2
CH2
CH2
CH2
alanina
arginina
O
OH
O
NH2
N
CH
C
C
CH3
HC
N
C
H
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
H
H3C
CH
asparagina
kwasasparaginowy
cysteina
kwasglutaminowy
glutamina
NH2
CH2
CH3
CH2
S
H2C
CH2
H3C
CH3
glicyna
histydyna
izoleucyna
OH
HN
CH2
C
COOH
CH
CH2
CH2
OH
CH2
CH2
CH2
CH2
H
CH2
leucyna
lizyna
metionina
fenyloalanina
prolina
seryna
HN
CH3
HC
C
H3C
CH3
HO
CH
CH2
CH2
CH
treonina
tryptofan
tyrozyna
walina
