Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
Izoenzymy41
Glikogen
Fosforylazab
(nieaktywna)
Fosforylazaa
Kinaza
białkowa
Glukozo-1-fosforan
Kaskadasygnałowa
Komórka
Bodzieczewnętrzny
Adrenalina
RYS.3.17.Zewnętrznakontrolafosforylazya
mogąulegaćdezaktywacji.Naprzykładenzym-syntaza
glikogenu,katalizującysyntezęglikogenuzglukozo-1-fos-
foranu,jestinaktywowanaprzezfosforylacjęiulegaaktywa-
cjipoprzezdefosforylację.Tenostatniprocesjestaktywo-
wanyprzezhormon-insulinę,któryuruchamiaodmienną
kaskadęsygnalizacyjnąwporównaniuzadrenaliną.
Wregulacjiaktywnościenzymówmogąrównieżodgry-
waćpewnąrolęinterakcjetypubiałko-białko.Naprzykład,
białkasygnałowewbłoniekomórkowejsąodpowiedzial-
nezaregulacjęaktywnościenzymówzwiązanychzbłoną
(podrozdz.5.2).
3.7.Izoenzymy
Enzymy,któremająstrukturęczwartorzędową,zazwyczaj
składająsięzwielupodjednostekpolipeptydowych.Kom
-
binacjatychpodjednostekmożeróżnićsięwróżnychtkan-
kach.Takieróżnicesąnazywaneizoenzymami.Naprzykład,
dlassaczejdehydrogenazymleczanowej(LDH)-tetrame
-
rycznegoenzymuzbudowanegozczterechpodjednostek
polipeptydowych,istniejepięćróżnychizoenzymów.Ziden-
tyfikowanodwaróżnetypypodjednostek,któresąoznacza-
nesąnH”inM”
.Pierwszaznich,dominujewLDHobecnym
wmięśniusercowym,natomiastdrugawystępujewLDH
mięśniszkieletowych.Istniejądwaróżnetypypodjednostek,
dlategomożliwejestpięćróżnychwariantówizozymów-
HHHH,HHHM,HHMM,HMMM,MMMM.Izozymyte
różniąsięmiędzysobąwłaściwościami.Naprzykład,izo-
zymM4,występującywmięśniachszkieletowychkatalizuje
konwersjękwasupirogronowegodokwasumlekowego.Jest
ondwukrotniebardziejaktywnyniżizoenzymH4występu-
jącywmięśniusercowym.IzoenzymH4katalizujereakcję
odwrotnąijesthamowanyprzeznadmiarkwasupirogrono-
wego,natomiastizoenzymM4niepodlegatymregulacjom.
PODSUMOWANIE
•
Enzymysąbiałkami,któreworganizmiedziałająjakkatalizato-
ryreakcjienzymatycznych,biorącudziałwwiązaniusubstratów
imechanizmiereakcji.
•Miejsceaktywneenzymujestzwyklezagłębieniemlubszczeli-
nąwstrukturzebiałka.Wmiejscuaktywnymwystępująważne
aminokwasy,którewiążąsubstratylubuczestnicząwmecha-
nizmiereakcji.
•
Wiązaniesubstratuzmiejscemaktywnymzachodzipoprzez
wiązaniamiędzycząsteczkowe.
•Wiązaniesubstratuobejmujeindukowanedopasowanie,wktó-
rymkształtaktywnegomiejscazmieniasię,abyzwiększyćszanse
zajściainterakcjiwiążących.Proceswiązaniaodpowiedniousta
-
wiasubstrat,comożeosłabiaćistotnewiązaniawcząsteczce
substratu,przezcoułatwiazajściereakcji.
•
Aminokwashistydynajestczęstoobecnawmiejscachaktyw-
nychenzymów,wktórychpełnifunkcjękatalizatorakwasowo-
-zasadowego.Wniektórychenzymachjakokatalizatorykwa-
sowo-zasadowedziałająrównieżkwasglutaminowy,kwas
asparaginowyityrozyna.
•
Wprzebieguniektórychreakcjienzymatycznychjakonukleofle
działająniektóreaminokwasy,np.serynaicysteina.Wpewnych
przypadkachlizynarównieżmożedziałaćjakonukleofl.
•
Kofaktorysątojonymetalilubmałecząsteczkiorganiczne(ko-
enzymy),któresąniezbędnedoprawidłowegofunkcjonowania
wieluenzymów.Koenzymymożnapostrzegaćjakoodczynniki
chemiczneorganizmu.
•
Grupyprostetycznetokoenzymy,któresązwiązanekowalen-
cyjniezenzymem.
•
Enzymysąregulowaneprzezkontrolęwewnętrznąi/lub
zewnętrzną.
•Kontrolazewnętrznaobejmujeregulacjęinicjowanąprzezche-
micznyprzekaźnikpochodzącyspozakomórki,któryostatecznie
prowadzidofosforylacjienzymów.
•Inhibitoryallosterycznewiążąsięzinnymmiejscemniżmiejs-
ceaktywneenzymu,przezcopowodujązmianęjegokształtu.
Powodujeto,żemiejsceaktywneprzestajebyćrozpoznawal-
ne.Inhibitoryallosteryczneczęstosązaangażowanewkontrolę
sprzężeniazwrotnegoszlakówbiosyntezy.
•
Izozymysąodmianamitegosamegoenzymu.Katalizujątęsamą
reakcję,aleróżniąsiępierwszorzędowąstrukturą,specyfcznością
substratowąorazrozmieszczeniemwtkankach.
•
Zpowodupolimorfzmugenetycznego,sekwencjaaminokwasów
wenzymachmożeróżnićsięmiędzyosobniczo.Możetopowo-
dowaćróżnicęwaktywnościenzymów,aleniemusi.