Treść książki

Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
Prekursoremkolagenujestprokolagenskładający
nieztkankiłącznejluźnejdominująwiązaniapo-
sięztrzechłańcuchówO.RozróżniasięłańcuchyO1,
przecznetypuHHL(histydynohydroksylizynonorleu-
O2,O3idalsze.ŁańcuchyO1,wchodzącewskład
cynowe)ideH-HLNL(dehydro-hydroksylizynonor-
różnychtypówkolagenu,mogąróżnićsięmiędzyso-
leucynowe).
bą.Łańcuchytesyntetyzowanewrybosomachzwią-
Niektórekolageny,pozadomenamitrihelikalnymi,
zanychzsiateczkąśródplazmatycznąziarnistą.Wob-
zawierająrównieżdomenyglobularne,któremogą
rębiesiateczkizachodzihydroksylacjaprolinyilizyny
stanowićwiększośćcząsteczki.Domenytemogąłą-
orazglikozylacjakolagenu,polegającanazwiązaniusię
czyćsięzoligosacharydamilubglikozaminoglikana-
hydroksylizynyzgalaktoząlubglikozylogalaktozą.
milubbyćmiejscempowstawaniawewnątrz-imię-
Prawidłowyprzebieghydroksylacjikolagenuwymaga
dzyłańcuchowychmostkówdisiarczkowych.
obecnościwitaminyCijonówżelazawych.Pomiędzy
Wytwarzaniekolagenujeststymulowaneprzez
łańcuchamiOwchodzącymiwskładprokolagenupo-
licznecytokiny,np.kolagenkościprzezczynnikina-
wstająmostkidwusiarczkowe,niezbędnedotego,aby
leżącedonadrodzinyTGF-B,iinsulinopodobne
mogłauformowaćsięcząsteczkazcharakterystycznym
czynnikiwzrostu.Winnychtkankachwiększezna-
układemłańcuchówtworzącychpotrójnąhelisę.Struk-
czeniemożemiećFGF.
turęutrwalajątakżemiędzyłańcuchowewiązania
Mutacjewobrębiekolagenuimodyfikującychgo
wodorowe.KażdyłańcuchOzarównonakońcuNH2,
enzymówprowadządowieluchorób,przeważnie
jakinakońcuCOOHzawierakrótki,nietworzącyheli-
ocharakterzedziedzicznym,takichjakosteogenesis
sypeptydrejestrujący.Prokolagenjestwydzielanydo
imperfecta,różnewariantyzespołuEhlersa-Danlosa
przestrzenipozakomórkowejwrazzproteazamiproko-
lubchondrodysplazje.
lagenuipoodcięciuprzezniepeptydówrejestrujących
przekształcasięwtropokolagen.
Cząsteczkitropokolagenumają280nmdługości
30702
i1,5nmszerokości,iasymetryczne,tzn.ichkońce
mająodmiennąbudowęchemiczną.Wczasietworze-
Nadrodzinakolagenu
niawłóknakolagenowegocząsteczkitropokolagenu
układająsięszeregowo,przyczymkońceróżniącesię
Nadrodzinędzielisięobecnienaosiemgrup.
budowąchemicznązawszezwróconedosiebie.
DogrupypierwszejnależąkolagenytypuI,II,III,
Łączeniesięcząsteczektropokolagenumiędzysobą
ViXI,tworzącewłóknaiwykazująceprążkowanie.
odbywasięprzezcukryzwiązanezhydroksylizyną.
Drugągrupęstanowiąkolagenybłonpodstawnych
Pospolimeryzowaniuzcząsteczektropokolagenu
(typuIV).DotrzeciejgrupynależykolagentypuVI,
powstająfilamentydostrzegalnewmikroskopieelek-
którytworzypaciorkowatemikrofilamenty.Czwartą
tronowym.Filamentytworząwłókienkaośrednicy
grupęstanowikolagenformującywłóknakotwiczące
od0,2do0,5Pm,atezkoleiukładająsięwewłókna
(typuVII).Piątągrupęstanowiąkolagenytworzące
kolagenowemająceśrednicęod1do20Pm.Średnica
heksagonalnesiecitypuVIIIiX.Doszóstejgrupy
włóknazależyodliczbywchodzącychwjegoskład
należąkolagenyFACIT(fibrilassociatedcollagens
włókienek.
withinterruptedtripleheliceskolagenyzwiązane
Wkształtowaniusiękolagenuwprzestrzenipoza-
zwłóknamiznieciągłąpotrójnąhelisą)typuIX,XII,
komórkowejbierzeudziałoksydazalizynowa,enzym
XIV,XIX,XXiXXI.Dosiódmejgrupyzaliczasię
wymagającyobecnościjonówmiedzijakokofaktora.
kolagenytransbłonowetypuXIIIiXVII.Wreszcie
Powodujeonaprzekształcenieaminowychkońców
grupęósmąstanowiąmultipleksyny(multiplexin;
hydroksylizynyilizynywaldehyd.Aldehydyulegają
multipletriplehelixdomainsandinterruptions).Na-
kondensacjialdolowejdohydroksylizynonorleucyny
leżądoniejkolagenytypuXV
,XVIiXVIII.
lubhydroksylizynohydroksynorleucyny.Następnie
KolagentypuIdominujewskórze,kościach,ścię-
dochodzidopowstaniapyridinolinystanowiącejsta-
gnachipowięziach.Każdacząsteczkawchodzącego
bilnewiązaniepoprzeczne,zapewniającenierozpusz-
wjegoskładtropokolagenuzawieradwałańcuchyO1
czalnośćkolagenu.
typuIijedenłańcuchO2.Wskrócieformułętakiego
Wprzeszłościnapodstawieoznaczeniailościhy-
kolagenuzapisujesię:[O1(I)]2O2(I).
droksyprolinywmoczupróbowanoocenić,czyizja-
KolagentypuIIwystępujegłówniewchrząstce
intensywnościądochodziwustrojudoresorpcji
szklistej.JestzbudowanyztrzechłańcuchówO1typu
kolagenu,którawystępujenp.przyprzebudowieko-
II;jegowzórto:[O1(II)]3.Mapostaćheterofibryli
ści.Obecnieużywasięwtymceluoznaczaniapyridi-
zawierającychpozadominującymkolagenemtypuII
nolinyidezoksypyridinoliny,uwalnianychwczasie
takżekolagenytypuIXiXI,które,wspólniezbiałka-
degradacjikolagenu.Należyjednakpamiętać,żewy-
miniekolagenowymi,ograniczająwymiarywłókie-
stępująoneprzedewszystkimwkolageniekości,
nekdo15–50nm.WporównaniuzkolagenemtypuI
chrząstkiitkankiłącznejzbitej,natomiastwkolage-
kolagentypuIIzawierawięcejhydroksylizynyoraz
BIOCHEMIAIFIZJOLOGIATKANKIŁĄCZNEJ
61