Treść książki

Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
309
Włóknasprężyste
(elastynowe)
Włóknasprężystewystępująpojedynczowprzeci-
wieństwiedowłókienkolagenowych,któreprzeważ-
nietworząpęczki.Charakterystycznącechąwłókien
sprężystychjestichpodatnośćnarozciąganie,apo
usunięciusiłyrozciągającejpowrótdopierwotnej
długości.
Włóknasprężystewystępująwścianachdużych
naczyńkrwionośnych,tworzącwnichrodzajokien-
kowatychbłon,wskórze,wwięzadlekarkowym,
wchrząstcesprężystejiwmniejszejliczbiewtkance
łącznejluźnej.bardzoodpornenazniszczenie,ale
ustarszychludzimogąulegaćzwyrodnieniulubfrag-
mentacji,copowodujeutratęsprężystościskóry.
Włóknasprężysteskładająsięzbezpostaciowej
substancji,elastyny,występującejwśrodkowejczęści
włókna,orazzmikrofibryliośrednicy10nm,które
tworząrodzajosłonki.Wprocesiepowstawania
włóknasprężystegomikrofibrylepojawiająsiępierw-
sze,aelastynazostajeodłożonawichobrębienieco
później.
Elastynajestsyntetyzowanaprzezfibroblasty,ko-
mórkimięśnigładkichichondrocytyzchrząstkisprę-
żystej.Łatwoulegadegradacjipodwpływemelasta-
zy,enzymuwytwarzanegowtrzustcelub,wobrębie
tkanek,przezmakrofagi.Prekursoremelastynyjest
tropoelastyna,białkoomasiecząsteczkowejokoło
75kDa.Wcysternachsiateczkiśródplazmatycznej
dochodzidohydroksylacjiniektórychcząsteczek
prolinyilizyny,podobniejakmatomiejsceprzy
powstawaniukolagenu.Zawartośćhydroksyproliny
welastyniejestjednakznikomawporównaniuzjej
zawartościąwkolagenie.Tropoelastynawobrębie
komórkiwiążesięz67kDagalaktolektyną,pełniącą
funkcjębiałkachaperonowegoizapobiegającąprzed-
wczesnejagregacjitropoelastyny.Wprzestrzenipo-
zakomórkowejbiałkochaperonowełączysięzgalak-
tocukramimikrofibryli,cozmniejszajegopowino-
wactwodotropoelastynyiprowadzidojejlokalnego
uwolnienia.Wszkielecieutworzonymprzezmikrofi-
bryletropoelastynaulegaprzekształceniuwelastynę.
Podwpływemoksydazylizynowejdochodzidopo-
wstaniawiązańpoprzecznych,łączącychsąsiadujące
zesobąłańcuchybiałkoweelastyny.Powstająprzy
tymizomerycznepoliaminokwasy,desmozynaiizo-
desmozyna.Wskładkażdegoznichwchodzącztery
resztylizyny.Niekiedydochodzidokondensacjityl-
kodwóchcząsteczeklizynyipowstanializynonor-
leucyny.
ElastynaniezawierasekwencjiRGD(arg-gly-asp)
iztegowzględuniełączysięzreceptoramiintegry-
nowymi.Komórkimogąjednakłączyćsięzarówno
znierozpuszczalnąelastynąuformowanąwewłókna,
jakiztropoelastyną.Wadhezjielastynydokomórek
bierzeudziałelastonektyna(m.cz.129kDa).Ponadto
komórkiwiążącesięzelastyną(fibroblasty,makrofa-
gi,komórkimięśnigładkich,leukocyty)zawierająre-
ceptordlatropoelastynyispolimeryzowanejelastyny
będącybiałkiemom.cz.67kDa.Jestonzwiązany
zintegralnymibiałkamibłonykomórkowejom.cz.
61kDi55kD,połączonymiwewnątrzkomórkizak-
tyną.Receptor67kD,zwanytakżebiałkiemwiążą-
cymelastynę(EBPelastinbindingprotein),wyka-
zujerównieżwłaściwościgalaktolektyny,łączącsię
zB-galaktocukrami,galaktoząilaktozą.Galaktocu-
kry,wiążącsięzEBP,uniemożliwiająprzyłączanie
siędoniegoelastyny.Zawiązaniesięzreceptorem
odpowiedzialnyjestwystępującywelastynieheksa-
peptyd(VGVAPG).Makrofagi,granulocytyobojęt-
nochłonneiniektórekomórkinowotworowedzięki
obecnościEBPwykazująchemotaksjęwstosunkudo
tropoelastynylubheksapeptyduVGVAPG.Peptyd
tenzwiększatakżeaktywnośćmetaloproteinaz.Jak
wykazano,67kDEBPjestidentycznyz67kDrecep-
toremdlalamininy.Wykazujetakżezdolnośćwiąza-
niakolagenutypuIV.
SekwencjaaminokwasówEBPwykazujehomolo-
gięzsekwencjąenzymatycznienieaktywnejformy
ludzkiejB-galaktozydazy.Wyjaśniatozdolnośćwią-
zaniagalaktocukrówprzezEBP.Aktywnaforma
B-galaktozydazyom.cz.64kDwystępujewlizoso-
mach.EBPmożetworzyćkompleksztropoelastyną,
zapobiegającjejdegradacjiprzezelastazę,gdyżEBP
konkurujezelastaząomiejscewiążąceelastynę.Pep-
tydyuwalnianezelastynyprzezelastazęmogąprze-
nikaćdokrążeniaipowodowaćrozszerzenienaczyń
krwionośnychlubrekrutacjękomórekzapalnych.
Niektóretakiepeptydywiążąsięz67-kDarecepto-
rem,coaktywujebiałkaGipobudzaproliferacjęko-
mórekmięśniowychgładkichwścianienaczynia
krwionośnego.
Drugiskładnikwłókiensprężystych,mikrofibryle,
zbudowanyjestzkilkurodzajówglikoprotein,m.in.
fibryliny(m.cz.350kD).Przeważająwniejdomeny
obudowiepodobnejdoczynnikawzrostunaskórka.
ZawierasekwencjęRGD.Worganizowaniuwłókna
sprężystegobierzerównieżudziałfibulina-5,będąca
ligandemintegrynowym.
Dorodzinywłókiensprężystychnależątakże
włóknaoksytalanowewystępującewozębnej,ścię-
gnachiinnychskupieniachtkankiłącznejwłóknistej,
ibędącewiązkamimikrofibryli,orazwłóknaelauni-
nowezbudowanezwiązekmikrofibrylizawierają-
cychwśrodkuwiązkielastynę.
BIOCHEMIAIFIZJOLOGIATKANKIŁĄCZNEJ
63