Treść książki

Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
Mutacjewobrębiegenudlaelastynymogąspowo-
dowaćwystąpienienadzastawkowegozwężeniaaor-
ty,skóryzwiotczałej(cutislaxa)lubelastodermy.
stwierdzićwszystkiewymienionerodzajeglikozami-
noglikanów,jednakwróżnymstężeniu,codopewne-
gostopniadecydujeowłaściwościachbiologicznych
tkanki.
3010
Fibuliny
Fibulinystanowiągrupępięciupozakomórkowych
glikoproteinwystępującychwwielutkankachiwią-
żącychsięzróżnymistrukturamisupramolekularny-
mi,wtymzwłóknamisprężystymi,błonamipodsta-
wowymi,mikrowłókienkamifibronektynyiagregata-
miproteoglikanów.CechujejeC-końcowadomena
zbudowanaze120–140aminokwasówpoprzedzana
przeztandemmodułówpodobnychdonaskórkowego
czynnikawzrostuiwiążącychwapń.Mutacjewgenie
dlafibuliny-5stwierdzonowniektórychprzypadkach
skóryzwiotczałej,dlafibuliny-3wchorobachzwy-
rodnieniowychplamkisiatkówki,adlafibuliny-1we
wrodzonychwadachrozwojowychrąk.
3011
Glikozaminoglikany
Glikozaminoglikany,będącedługimi,nierozgałę-
ziającymisięłańcuchamipolisacharydów,mająwy-
soceujemnyładunek.Większośćglikozaminogli-
kanówzawierawcząsteczcedisacharydukwas
uronowyiheksozaminę.Najważniejszerodzajegli-
kozaminoglikanówwystępującychwtkancełącznej
to:kwashialuronowyzbudowanyzkwasuD-glukuro-
nowegoizN-acetylo-D-glikozaminy,siarczanchon-
droitynyAzbudowanyzkwasuD-glukuronowego
izN-acetylo-D-galaktozamino-4-siarczanu,siarczan
chondroitynyCzbudowanyzkwasuD-glukuronowe-
goizN-acetylo-D-galaktozamino-6-siarczanu,siar-
czandermatanuzbudowanyzkwasuL-iduronowego
izN-acetylo-D-galaktozamino-6-siarczanuorazsiar-
czankeratanuzbudowanyzD-galaktozo-6-siarczanu
izN-acetylo-glukozamino-6-siarczanu.
Kwashialuronowywystępujewnajwiększymstę-
żeniuwpępowinie,mazistawowej,rogówce,skórze
izastawkachserca.SiarczanychondroitynyAiC
znajdująsięwchrząstce,rogówce,kościiskórze.
Siarczandermatanuwystępujewskórze,ścięgnach
iwięzadłach,asiarczankeratanuwchrząstce,kości
irogówce.Wkażdymrodzajutkankiłącznejmożna
3012
Proteoglikany
Wcząsteczceproteoglikanuwystępujerdzeńbiał-
kowy,doktóregoprzyłączonełańcuchyglikozami-
noglikanów.Monomeryniektórychproteoglikanów
łącząsięwprzestrzenipozakomórkowejzapomocą
kwasuhialuronowego,wytwarzającagregaty.Mono-
merproteoglikanuagregującegomożemiećmasę
cząsteczkowąowartościkilkumilionówdaltonów,
amasaagregatumożedochodzićdo200milionów
daltonów.
Doproteoglikanówagregującychnależyagrekan
występującywchrząstce,azawierającybocznełań-
cuchysiarczanuchondroitynyorazsiarczanukerata-
nu,atakżedwabiałkałączące,wzmacniającemiejsce
połączeniardzeniaproteoglikanuzkwasemhialuro-
nowym.Fibroblastywytwarzająwersykanzboczny-
miłańcuchamisiarczanuchondroitynyisiarczanu
dermatanu.Małeproteoglikanynietworząagregatów.
Zawierająbocznełańcuchyutworzoneprzezsiarczan
dermatanulubsiarczanchondroityny.Dekorynama
pojedynczyłańcuch(siarczanudermatanualbosiar-
czanuchondroityny,wzależnościodtkanki,wktórej
występuje),abiglikandwałańcuchy.Wobrębierdze-
niaproteoglikanówwystępujądomenyookreślonej
aktywnościbiologicznej.Dziękitemuproteoglikany
stanowiąwielofunkcyjnecząsteczkimogącepełnić
wtymsamymczasieróżnorodnefunkcje.
Proteoglikany,wprzeciwieństwiedobiałekwłók-
nistych,ulegająszybkiemuobrotowi.Usiarczanowa-
neproteoglikanyulegająwniektórychtkankachwy-
mianieco7–10dni,akwashialuronowyulegawy-
mianieco2–4dni.Degradacjaglikozaminoglikanów
zachodzizudziałemenzymówlizosomalnych.Na
przykładdekorynawiążesięprzezrdzeńbiałkowy
z51kDabiałkiembłonykomórkowej;ulegainterna-
lizacjiidegradacjiwlizosomach.Brakenzymówli-
zosomalnychdegradującychproteoglikanystanowi
podłożepoważnychschorzeń,takichjakzespółHur-
lera,Huntera,SanfilippoiMorquio.
Klasyfikacjaproteoglikanówulegałalicznymzmia-
nom.Obecnieproteoglikanydzielisięnaproteoglikany
błonypodstawnej(niewiążącesięzhialuronianem),
hialektany,małeproteoglikanybogatewleucynęoraz
proteoglikanyzwiązanezbłonąkomórkową.
64