Treść książki

Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
wiązaniaheparyny.ModułytypuIIorazmodułytypu
rek.Naprzykładwystępującywhepatocytachrecep-
Iwiążąsięzkolagenem.ModułytypuIIItworzą
tordlafragmentufibronektynyzsekwencjąRGDwy-
środkowączęśćcząsteczkiiuczestnicząwadhezji
kazujewstosunkudoniego50-krotniewyższe
komórkowej.Dziękiobecnościlicznychdomenoraz
powinowactwoniżreceptorobecnywfibroblastach.
kształtowicząsteczkifibronektynaumożliwiakomór-
komprzyczepianiesiędopodłoża.Możewiązaćsię
zkomórkami,włóknikiem,heparyną,kolagenem
301302
iniektórymidrobnoustrojami.Fibronektynazawiera
ponadtodwamiejscadlatransglutaminazykatalizują-
Lamininy
cejjejłączeniesięzapomocąwiązańpoprzecznych
zinnymibiałkami,miejscawiążąceDNA,IgG,C3
toadhezyjneglikoproteinystanowiącejeden
(składnikdopełniacza),trombospondynę,plazmino-
znajważniejszychskładnikówbłonpodstawnych.Ich
geniaktywatorplazminogenu.Fibronektynamoże
masacząsteczkowawynosi200–400kDa,mają
równieżwiązaćsięzproteoglikanami.Transglutami-
kształtprzypominającykrzyż,zjednymdługim
nazakatalizującatworzeniewiązańpoprzecznychpo-
itrzemakrótkimiramionami.Lamininawystępuje
międzycząsteczkamifibronektynyiinnymibiałkami
wconajmniej12izoformach.Składasięztrzechłań-
pochodzizkrwiistanowiskładnikXIIIukładu
cuchówpolipeptydowychpołączonychwiązaniami
krzepnięcia.
disiarczkowymi.Od25do30%masylamininystano-
Miejscewiązaniasięfibronektynyzkomórkami
wiąwęglowodany.Lamininajestjednymzpodstawo-
(modułytypuIII)zawierasekwencjeRGD.Ponadto
wychskładnikówbłonpodstawnych,przyczymwy-
wfibronektyniewystępujątakżesekwencjePHSRN
kazujewznacznymstopniuswoistośćtkankową.Wy-
(pro-his-ser-arg-asp),niezbędnedopełnejaktywności
twarzająm.in.komórkinabłonkowe,mięśniowe
adhezyjnejfibronektyny.Syntezafibronektynypobu-
ikomórkiśródbłonka.Zawieradwiedomenyumożli-
dzanajestprzezTGF-B,aTNF-Ozmniejsza.
wiającełączeniesięzkolagenemtypuIV
,domeny
TGF-Bponadtoznaczniezwiększawkomórkach
wiążąceheparynę,domenyobudowiepodobnejdo
liczbęreceptorówdlafibronektyny.
czynnikawzrostunaskórkazawierającemiejscawią-
Fibronektynanietylkoatwiaadhezjękomórek
zaniaznidogenem(entaktyną)iconajmniejtrzyróż-
dopodłoża,aletakżeumożliwiamigracjękomórek
nedomenyłączącesięzkomórkami.Komórkimogą
inadajejejkierunek,comaszczególneznaczenie
wiązaćsięzlamininązapomocąlicznychrecepto-
wokresierozwojowym.Przeciwciałoskierowane
rów,np.integrynO3B1iO6B1lubbiałkareceptoro-
przeciwkoreceptoromdlafibronektynyzakłócami-
wego67kDa,którerozpoznajesekwencjęYIGSR
gracjękomórekgrzebienianerwowego.Matoistotne
występującąwlamininie.
znaczenierównieżpodczasgojeniasięran.Wiązanie
sięfibronektynyzwłóknikiempozwalakomórkom,
któreniemająreceptorówdlawłóknika,wnikaćdo
301303
skrzepu.Transglutaminazazwiązanazfibronektyną
zapewnia,dziękiwytworzeniuwiązańpoprzecznych,
Nidogen(entaktyna)
silniejszepołączeniefibronektynyzwłóknikiem.
Włókienkafibronektynytworząpozakomórkowe
Nidogenwytwarzajązarównokomórkinabłonko-
siecipodobnedosieciwytwarzanychwewnątrzko-
we,jakikomórkitkankiłącznej.Nidogenstanowiin-
mórkowoprzezmikrofilamentyaktynowe,łączącsię
tegralnączęśćbłonypodstawnej.Jestusiarczanowaną
znimizapośrednictwemreceptorówintegrynowych
glikoproteinąom.cz.158kD.Składasięzesztywne-
itowarzyszącychimbiałek.Badaniaultrastrukturalne
gołańcucha,którynaobukońcachzawieraglobular-
sugerują,żeobatetypywłókienekukładająsięwtej
nedomeny.Wprostymodcinkunidogenuwystępują
samejosi,pozostającrozdzielonebłonąkomórkową.
powtarzającesiędomenyhomologicznedoEGF,do-
Zakłócenienormalnegoukładuaktynywkomórkach
menyzawierającesekwencjęRGDorazdomenypo-
zapomocącytochalazyny(substancjapowodującaza-
dobnedotyreoglobuliny.Nidogenwiążejonywapnia
hamowaniepolimeryzacjiaktyny)prowadzidooder-
iwspomagaadhezjękomórek.Globularnadomena
waniakomórkiodwłókienekfibronektyny.
zC-końcacząsteczkisilniewiążesięzjednymzkrót-
Receptorintegrynowydlafibronektynywystępują-
kichramionlamininy.Połączenienidogenuzlamini-
cyussakówskładasięzdwóchpodjednostekO
możebyćwzmocnioneprzezwiązaniekowalen-
om.cz.145–155kDiBom.cz.124kD.Obiepodjed-
cyjne,utworzonezudziałemtransglutaminazypo-
nostkizostałysklonowaneiustalonoichsekwencję
międzyGln726wcząsteczcenidogenuilizyną
aminokwasów.Stwierdzonorównieżwystępowanie
wcząsteczcelamininy.N-końcowadomenaglobular-
czynnościowychróżnicpomiędzyreceptoramidlafi-
nejcząsteczkijestodpowiedzialnazawiązaniesięni-
bronektynywyizolowanymizróżnychtypówkomó-
dogenuzkolagenemtypuIV.Wtensposóbnidogen
BIOCHEMIAIFIZJOLOGIATKANKIŁĄCZNEJ
67