Treść książki

Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
Dekorynawykazujeponadtodużepowinowactwodo
3013
TGF-B,copowodujegromadzenietejcytokinywśro-
dowiskupozakomórkowym.Wtensposóbdekoryna
możebierniewpływaćnaróżnefunkcjekomórek.Ist-
Glikoproteinysubstancji
niejąrównieżobserwacjewskazujące,żedekoryna
możebezpośredniohamowaćproliferacjękomórek.
pozakomórkowej
Dekorynaorazniektóreinnemałeproteoglikany
modulująrównieżmacierzpozakomórkową,induku-
Glikoproteinywspółdziałajązkolagenamiipro-
jącwytwarzaniekolagenazy.Dekorynaibiglikanmo-
teoglikanami(formalniebędącymirównieżglikopro-
takżewiązaćniektóreskładnikidopełniacza,
teinami)wtworzeniutrójwymiarowejsieci,wktórej
wpływającwtensposóbnaprzebiegprocesówzapal-
przebywająkomórki.Wiążątakżeniektórehormony
nych.Lumikanzapewniaprzeziernośćrogówki,regu-
iczynnikiwzrostu,wpływającnaaktywnośćkomó-
lującwniejtworzeniewłókienekkolagenowych.
rek.Regulująmigracjekomórek,umożliwiającim
Pewnepodobieństwodoproteoglikanówtejgrupy
przyczepianiesiędopodłożaorazzapewniającim
wykazujetakżechondroadheryna,wyodrębniona
możliwośćodłączaniasięodpodłożaiwędrówki
zchrząstkistawowejiumożliwiającaprzyczepianie
wokreślonymkierunku.Dobiałekcytoadhezyjnych
sięchondrocytówdosubstratówwhodowlitkanek.
zaliczasię,pozakolagenami,fibronektynę,witronek-
tynę,lamininę,entaktynęiwprzypadkuniektórych
typówkomórektrombospondynę.
301204
Wprawidłowoukształtowanejsubstancjipozako-
Proteoglikanyzwiązanezbłoną
mórkowejaktywnedomenyjejskładnikówzama-
skowanenaskutekodpowiedniegoukształtowania
komórkową
cząsteczek,określanegojakomolekularnepofałdowa-
nie(molecularfolding).Dozwiązaniareceptoraule-
Dotejgrupynależyrodzinaglipikanówkodowa-
gającegoekspresjinapowierzchnikomórekprzezdo-
nychussakówprzezconajmniej6genów.Glipikany
menyskładnikówsubstancjipozakomórkowejmoże
podlegająsilnejekspresjiwokresierozwojowym.
dojśćtylkowówczas,gdyznajdująsięonewstanie
Glipikan1jestpodstawowymproteoglikanemmóz-
pofałdowaniadozwalającego(permissivefolding).
gu,alewystępujetakżewinnychtkankach,m.in.
wchrząstce.Rdzeńbiałkowyglipikanówwiążesię
C-końcemzlipidamibłonykomórkowejzapo-
301301
średnictwemglikozylo-fosfatydylo-inozytolu(GPI).
Przypuszczasię,żeglipikanydecydująoaktywności
Fibronektyna
niektórychmorfogenówiczynnikówwzrostu,wy-
wierającwpływnaichwiązaniesięzreceptorami.
Jesttoglikoproteinawytwarzanaprzedewszyst-
kimprzezfibroblasty.Występujeprzeważniewfor-
miedimeruom.cz.około550kD.Wsurowicyma
301205
postaćpłynną.Pooziębieniuosoczaulegawytrące-
niu,przechodzącwtzw.globulinęnierozpuszczalną
Serglicyna
wzimnie.Wtkankachpłynnafibronektynaprze-
kształcasięwcienkiewłókienkastabilizowanemię-
Jesttowewnątrzkomórkowyproteoglikan,wystę-
dzycząsteczkowymiwiązaniamidisiarczkowymi.Po-
pującywrazzperforynamiigranzymamiwziaren-
limeryzacjafibronektynyzachodzipodwpływemre-
kachcytotoksycznych.Rdzeńbiałkowyserglicyny
ceptorów
komórkowych,
szczególnie
integryny
związanyjestzsiarczanemheparanulubsiarczanem
O5B1,zktórymiwiążesięprzezsekwencjęRGD
chondroityny.Ujemnienaładowanełańcuchyglikoza-
iprzyudzialesiarczanuheparanu,obecnegonapo-
minoglikanówstanowiąrusztowanie,zktórymwiążą
wierzchnikomórek,zktórymtołączysiędomenafi-
sięzasadowebiałkaiwrazznimiwydzielanezko-
bronektynywiążącaheparynę.Jaksięwydaje,po-
mórki,stanowiącrodzajochronydoczasu,gdycały
czątkoweetapyorganizacjikolagenutypuIiIII
kompleksdotrzedokomórkidocelowej.
poprzedzaneutworzeniemwłókienekfibronektyno-
wychiwtensposóbprzynajmniejczęściowozależą
odaktywnościkomórek.
Fibronektynama,podobniejakliczneinnegliko-
proteiny,budowęmodularną,składającsięztrzech
typówmodułów.ModułytypuIodgrywająrolęprzy
polimeryzacjifibronektyny.równieżmiejscem
66