Treść książki
Przejdź do opcji czytnikaPrzejdź do nawigacjiPrzejdź do informacjiPrzejdź do stopki
szejniż68kDa.Krótkacharakterystykakolagenów
występującychwchrząstce(typuII,V
,IX,X,XI,XII
iXIVorazuniektórychgatunkówzwierząttakżeIII
iVI)zostałaprzedstawionawpodrozdziale2.5.1.
WchrząstcestawowejwystępujerównieżN-końco-
wypropeptydkolagenutypuII.Przypuszczalniebie-
rzeonudziałwregulacjiśrednicywłókienkolageno-
wychihamujebiosyntezękolagenunadrodzesprzę-
żeniazwrotnego.
Wśródproteoglikanówdominujeagrekanmogący
tworzyćagregatyzbudowanez50monomerówpołą-
czonychhialuronianem.SyntezakolagenutypuII
iagrekanuulegawzmożeniupodwpływemBMP-7.
Degradacjaagrekanuwchrząstcezachodzizudzia-
łemadamalizynyTS-1,adamalizynyTS-4iadamali-
zynyTS-5,będącychagrekanazami,orazmetalo-
proteinazMMP-3,MMP-8iMMP-13.Silnyminhi-
bitoremadamalizynyTS-4jestTIMP-3.Wzcs
iwreumatoidalnymzapaleniustawówdegradacja
agrekanuulegawyraźnemunasileniu.Wwyniku
działaniaenzymówpowstająneoepitopy(NITEGE
iVDIPEN),będącefragmentamidomenyG1agre-
kanu.
Wmacierzychrząstkiwystępujątakżeproteazy
serynowe,np.aktywatorplazminogenuorazproteazy
cysteinowe(katepsynyBiL),degradującekolagen
typuII,IXiXI.
Dziękiwiązaniujonówiwodyprzezgrupyanio-
nowe
glikozaminoglikanów
agrekan
zapewnia
chrząstcemożliwośćwytrzymywaniapoważnychob-
ciążeńkompresyjnychinagłychzmianobciążenia.
Zpowierzchniąchondrocytówagrekanmożełączyć
sięprzezCD44.
Chondrocytywykazująekspresjęzakotwiczonych
wbłoniekomórkowejsyndekanówiglipikanu.
Wmacierzywystępujątakżeproteoglikanyskąpoilo-
ściowe(minorproteoglycans),dekoryna,biglikan,fi-
bromodulina,lumikan,epifykaniperlekan,mającpo-
dobneznaczeniejakwsubstancjipozakomórkowej
innychrodzajówtkankiłącznej.Dekorynaibiglikan
wiążąTGF-B.Dekorynaifibromodulina,mając
kształtprzypominającypodkowę,przypuszczalnie
częściowootaczająhelisętropokolagenu.
Worganizacjimacierzybierzetakżeudziałbiałko
PRELP(prolinearginine-richandleucine-richrepeat
protein)zsekwencjamiaminokwasówpodobnymido
tychwrdzeniulumikanuifibromoduliny,cosugeruje
podobnefunkcje.Epifykanprzypuszczalniema
udziałworganizacjichrząstkinasadowej.Wykrycie
perlekanu,ważnegoskładnikabłonypodstawnej,któ-
rejniemawchrząstcestanowiłopewnezaskoczenie.
Perlekanwchrząstcestawowejwystępujeprzede
wszystkimwmacierzyokołokomórkowejiprzypusz-
czalniewiążesięzkomórkamiprzezreceptoryin-
tegrynowe.PochodzącazchrząstkitenascynaCwią-
żeselektywniekolagentypuIX.Jesttakżeligandem
dlareceptorówwystępującychnachondrocytach
zchrząstkistawowej.Strukturalnymbiałkiemmacie-
rzyjesttakżetrombospondyna5(dawniejCOMP).
Kolejnymbiałkiemmacierzyjestchondronektyna
składającasięztrzechpołączonychmostkamidi-
siarczkowymipodjednostekom.cz.55kDa.Bierze
udziałwumocowywaniuchondrocytówwmacierzy.
Piśmiennictwo
10AumailleyM.,GayraudB.:Structureandbiologicalactivi-
tiesoftheextracellularmatrix.J.Mol.Med.,1998,76,253–265.–
20BauerM.,DieterichW.,EhnisT.,SchuppanD.:Completepri-
marystructureofhumancollagentypeXIV(undulin).Biochim.
Biophys.Acta,1997,1354,183–188.–30BornsteinP.,AgahA.,
KyriakidesT.R.:Theroleofthrombospondins1and2intheregu-
lationofcell-matrixinteractions,collagenfibrilformation,andthe
responsetoinjury.Int.J.Bioch.Cell.Biol.,2004,36,1115–1125.
–40BosmanF.T.,StarnencovicI.:Functionalstructureandcom-
positionoftheextracellularmatrix.J.Pathol.,2003,200,423–428.
–50BrekkenR.A.,SageE.H.:SPARC,amatricellularprotein:at
thecrossroadsofcell-matrixcommunication.MatrixBiol.,2000,
19,816–827.–60ChuM.L.,TsudaT.:Fibulinsindevelopmentand
heritabledisease.BirthDefectsRes.(PartC),2004,72,25–36.–
70DeákF.,WagenerR.,KissI.,OaulssonM.:Thematrilins:ano-
velfamilyofoligomericextracellularmatrixproteins.Matrix.
Biol.,1999,18,55–64.–80DebellL.,TamburroA.M.:Elastin:
moleculardescriptionandfunction.Int.J.Biochem.Cell.Biol.,
1999,31,261–272.–90DeCatB.,DavidG.:Developmentalroles
oftheglypicans.Cell.Dev.Biol.,2001,12,117–125.–100Duf-
fieldJ.S.:Theinflammatorymacrophage:astoryofJekyllandHy-
de.Clin.Sci.,2003,104,27–38.
110EckesB.iwsp.:Fibroblast-matrixinteractionsinwound
healingandfibrosis.Matrix.Biol.,2000,19,325–332.–120Frans-
sonL.Å.iwsp.:Biosynthesisofdecorinandglypican.Matrix.
Biol.,2000,19,367–376.–130GelseK.,PöschlE.,AignerT.:
Collagens–structure,functionandbiosynthesis.Adv.Drug.Deli-
very,2003,55,1531–1546.–140GordonS.:Alternativeactivation
ofmacrophages.NatureRev.Immunol.,2003,3,23–35.–150Ha-
riziH.,GualdeN.:Eicosanoids:anemergingroleindendriticcell
biology.Arch.Immunol.Ther.Exp.,2004,52,1–5.–160HeinoJ.:
Thecollagenreceptorintegrinshavedistinctligandrecognition
andsignallingfunctions.Matrix.Biol.,2000,19,319–323.–170
HinzB.,GabbianiG.:Cell-matrixandcell-cellcontactsofmyofi-
broblasts:roleinconnectivetissueremodelling.Thromb.Hae-
most.,2003,90,993–1002.–180HycA.,Osiecka-IwanA.,Jóź-
wiakJ.,MoskalewskiS.:Budowainiektórecechybiologiczne
chrząstkistawowej.Orthop.Traumat.Rehab.,2001,3,151–161.–
190IozzoR.V
.:Matrixproteoglycans:frommoleculardesigntocel-
lularfunction.Ann.Rev.Biochem.,1998,67,609–652.–200Jones
F.S.,JonesP.L.:ThetenascinfamilyofECMglycoproteins:Structu-
re,function,andregulationduringembryonicdevelopmentandtissue
remodelling.Dev.Dynamics,2000,218,235–259.
210KähäriV-M.,Saarialho-KereU.:Matrixmetalloproteinases
inskin.Exp.Dermatol.1997,6,199–213.–220KnudsonC.B.,
KnudsonW.:Cartilageproteoglycans.Cell.Dev.Biol.,2001,12,
69–78.–230KwiatkowskaD.,Kwiatkowska-KorczakJ.:Adhezyj-
neglikoproteinymacierzyzewnątrzkomórkowej.Post.Hig.Med.
Dośw.,1999,53,55–74.–240LarkM.W.iwsp.:Aggrecandegra-
72
